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万見
- PDB-4ii3: Crystal structure of S. pombe Ubiquitin activating enzyme 1 (Uba1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ii3
タイトルCrystal structure of S. pombe Ubiquitin activating enzyme 1 (Uba1) in complex with ubiquitin and ATP/Mg
要素
  • Ubiquitin-60S ribosomal protein L40
  • Ubiquitin-activating enzyme E1 1
キーワードLIGASE / Rossmann-like Fold / ubiquitin-like fold / Ubiquitin activating enzyme activity / ATP binding / Ligase activity / ATP/Mg binding / Ubiquitin E2 binding
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / E1 ubiquitin-activating enzyme / ubiquitin activating enzyme activity / modification-dependent protein catabolic process / protein tag activity / ribosome biogenesis / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation ...Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / E1 ubiquitin-activating enzyme / ubiquitin activating enzyme activity / modification-dependent protein catabolic process / protein tag activity / ribosome biogenesis / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / protein ubiquitination / structural constituent of ribosome / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / nucleolus / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-activating enzyme E1, inactive adenylation domain, subdomain 2 / Ubiquitin-activating enzyme E1, inactive adenylation domain, subdomain 1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, UFD domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, four-helix bundle / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal domain superfamily ...Ubiquitin-activating enzyme E1, inactive adenylation domain, subdomain 2 / Ubiquitin-activating enzyme E1, inactive adenylation domain, subdomain 1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, UFD domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, four-helix bundle / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal domain superfamily / Ubiquitin-activating enzyme E1, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain superfamily / Ubiquitin fold domain / Ubiquitin-activating enzyme E1 FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1 four-helix bundle / Ubiquitin-activating enzyme e1 C-terminal domain / Ubiquitin-activating enzyme, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme, SCCH domain / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme E1-like / Ubiquitin-activating enzyme E1, inactive adenylation domain, subdomain 1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, Cys active site / Ubiquitin-activating enzyme active site. / ThiF/MoeB/HesA family / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Ubiquitin-activating enzyme / Structural Genomics Hypothetical 15.5 Kd Protein In mrcA-pckA Intergenic Region; Chain A / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / FAD/NAD(P)-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / 3-Layer(bba) Sandwich / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Beta Barrel / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Ubiquitin-activating enzyme E1 1 / Ubiquitin-ribosomal protein eL40B fusion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Olsen, S.K. / Lima, C.D.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2013
タイトル: Structure of a ubiquitin E1-E2 complex: insights to E1-E2 thioester transfer.
著者: Olsen, S.K. / Lima, C.D.
履歴
登録2012年12月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月27日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-activating enzyme E1 1
B: Ubiquitin-60S ribosomal protein L40
C: Ubiquitin-activating enzyme E1 1
D: Ubiquitin-60S ribosomal protein L40
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)246,52120
ポリマ－245,0084
非ポリマー1,51216
水2,684149
1
A: Ubiquitin-activating enzyme E1 1
B: Ubiquitin-60S ribosomal protein L40
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,2209
ポリマ－122,5042
非ポリマー7167
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4730 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area44460 Å2
手法PISA
2
C: Ubiquitin-activating enzyme E1 1
D: Ubiquitin-60S ribosomal protein L40
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,30011
ポリマ－122,5042
非ポリマー7969
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4920 Å2
ΔGint-74 kcal/mol
Surface area44600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)180.500, 113.300, 126.600
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Ubiquitin-activating enzyme E1 1 / Poly(A)+ RNA transport protein 3


分子量: 111764.047 Da / 分子数: 2 / 断片: Uba1, UNP residues 13-1012 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: N-terminal SMT3 fusion (Ulp-cleavable)
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
株: 972 / ATCC 24843
遺伝子: ptr3, SPBC1604.21c, SPBC211.09, Ubiquitin activating enzyme 1 (Uba1)
プラスミド: pSMT3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) codon plus / 参照: UniProt: O94609, ubiquitin-protein ligase
#2: タンパク質 Ubiquitin-60S ribosomal protein L40


分子量: 10740.132 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-76 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
株: strain 972 / ATCC 24843 / 遺伝子: ubi2 / プラスミド: pET-28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) codon plus / 参照: UniProt: P0CH07

-
非ポリマー , 4種, 165分子

#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 149 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.44 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M Sodium Cacodylate, 0.2M Calcium Acetate, 11.5% Peg8000, 3% 1,5 diaminopentane, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 108 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年4月16日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 3.4 % / Av σ(I) over netI: 8 / 数: 189068 / Rmerge(I) obs: 0.113 / Χ2: 1.07 / D res high: 2.9 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 55035 / % possible obs: 95.2
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
6.245098.610.050.9724.3
4.966.2498.310.1071.2584
4.334.9698.310.0971.1574.1
3.944.3397.610.1151.2023.9
3.653.9496.610.1581.2023.6
3.443.6595.410.2041.1613.4
3.273.4494.110.2621.0133.1
3.123.2792.610.3190.8652.8
33.1290.710.3650.7532.6
2.9389.410.3970.6632.4
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. all: 57810 / Num. obs: 55035 / % possible obs: 95.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.113 / Χ2: 1.07 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.9-32.40.39750940.663189.4
3-3.122.60.36551760.753190.7
3.12-3.272.80.31952790.865192.6
3.27-3.443.10.26253851.013194.1
3.44-3.653.40.20454701.161195.4
3.65-3.943.60.15855541.202196.6
3.94-4.333.90.11556131.202197.6
4.33-4.964.10.09756921.157198.3
4.96-6.2440.10757611.258198.3
6.24-504.30.0560110.972198.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3CMM

3cmm


解像度: 2.9→50 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2829 2770 4.8 %Random
Rwork0.2392 ---
all0.2392 58242 --
obs0.2392 55008 94.4 %-
溶媒の処理Bsol: 11.0687 Å2
原子変位パラメータBiso max: 136.35 Å2 / Biso mean: 61.8011 Å2 / Biso min: 2.79 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.782 Å20 Å20 Å2
2--1.663 Å20 Å2
3---3.119 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16623 0 76 149 16848
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d0.966
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.1551.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.5482
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.0522
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5372.5
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.9-30.3812170.38874473469081.5
3-3.120.38672810.36164907518890.6
3.12-3.270.37542790.33495068534792.6
3.27-3.440.3482850.29985156544194.1
3.44-3.650.31832690.26615218548795.4
3.65-3.940.28862620.24155343560596.7
3.94-4.330.25382840.20785378566297.6
4.33-4.960.22873030.18525452575598.4
4.96-6.240.26962930.20675503579698.3
6.24-500.2182970.1835740603798.6
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:dna-rna_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR:ion.param
X-RAY DIFFRACTION5CNS_TOPPAR:carbohydrate.param
X-RAY DIFFRACTION6atp.par
X-RAY DIFFRACTION7cis_peptide.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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