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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3bgv | ||||||
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タイトル | Crystal structure of mRNA cap guanine-N7 methyltransferase in complex with SAH | ||||||
要素 | mRNA cap guanine-N7 methyltransferase | ||||||
キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / methyltransferase (メチルトランスフェラーゼ) / Alternative splicing (選択的スプライシング) / mRNA capping / mRNA processing (転写後修飾) / Nucleus (Nucleus) / Phosphoprotein / RNA-binding / S-adenosyl-L-methionine (S-アデノシルメチオニン) / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / Structural Genomics Consortium / SGC | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 mRNA capping enzyme complex / : / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / mRNA Capping / 7-methylguanosine mRNA capping / cellular response to leukemia inhibitory factor / 核小体 / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity ...mRNA capping enzyme complex / : / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / mRNA Capping / 7-methylguanosine mRNA capping / cellular response to leukemia inhibitory factor / 核小体 / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / receptor complex / RNA binding / 核質 / 細胞核 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å | ||||||
データ登録者 | Lunin, V.V. / Wu, H. / Zeng, H. / Antoshenko, T. / MacKenzie, F. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Min, J. ...Lunin, V.V. / Wu, H. / Zeng, H. / Antoshenko, T. / MacKenzie, F. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Min, J. / Plotnikov, A.N. / Structural Genomics Consortium (SGC) | ||||||
引用 | ジャーナル: To be Published タイトル: The crystal structure of human RNA (guanine-7-) methyltransferase in complex with SAH. 著者: Wu, H. / Lunin, V.V. / Zeng, H. / Antoshenko, T. / MacKenzie, F. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Min, J. / Plotnikov, A.N. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3bgv.cif.gz | 239.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3bgv.ent.gz | 191.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3bgv.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bg/3bgv ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bg/3bgv | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 1ri1S S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 36773.211 Da / 分子数: 4 / 断片: Residues 165-476 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNMT, KIAA0398 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5a 参照: UniProt: O43148, mRNA (guanine-N7)-methyltransferase #2: 化合物 | ChemComp-SAH / #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.37 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: 20% PEG 3350, 0.2 M KCl, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9792996 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月5日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9792996 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 58716 / Num. obs: 58716 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 17.6 % / Rsym value: 0.141 / Net I/σ(I): 27.9 |
反射 シェル | 解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 14.8 % / Mean I/σ(I) obs: 3.35 / Num. unique all: 5774 / Rsym value: 0.698 / % possible all: 99.7 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB entry 1RI1 解像度: 2.3→49.51 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 7.83 / SU ML: 0.196 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.377 / ESU R Free: 0.285 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 34.903 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.3→49.51 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
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