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- PDB-2yfv: The heterotrimeric complex of Kluyveromyces lactis Scm3, Cse4 and H4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2yfv
タイトルThe heterotrimeric complex of Kluyveromyces lactis Scm3, Cse4 and H4
要素
  • HISTONE H3-LIKE CENTROMERIC PROTEIN CSE4
  • HISTONE H4ヒストンH4
  • SCM3
キーワードCELL CYCLE (細胞周期) / KINETOCHORE (動原体) / CENTROMERE (セントロメア) / HISTONE CHAPERONE / BUDDING YEAST (出芽酵母)
機能・相同性
機能・相同性情報


CENP-A containing nucleosome binding / condensed chromosome, centromeric region => GO:0000779 / protein localization to chromosome, centromeric region / kinetochore assembly / CENP-A containing nucleosome / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / chromosome segregation / structural constituent of chromatin / G2/M transition of mitotic cell cycle / histone binding ...CENP-A containing nucleosome binding / condensed chromosome, centromeric region => GO:0000779 / protein localization to chromosome, centromeric region / kinetochore assembly / CENP-A containing nucleosome / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / chromosome segregation / structural constituent of chromatin / G2/M transition of mitotic cell cycle / histone binding / protein heterodimerization activity / DNA binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2010 / Centromere protein Scm3/HJURP / Centromere protein Scm3 / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2010 / Centromere protein Scm3/HJURP / Centromere protein Scm3 / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Helix non-globular / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Special / Histone-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / KLLA0F05115p / ヒストンH4 / Histone H3-like centromeric protein CSE4
類似検索 - 構成要素
生物種KLUYVEROMYCES LACTIS NRRL Y-1140 (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.32 Å
データ登録者Cho, U.S. / Harrison, S.C.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Recognition of the Centromere-Specific Histone Cse4 by the Chaperone Scm3.
著者: Cho, U.S. / Harrison, S.C.
履歴
登録2011年4月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年5月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年6月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HISTONE H3-LIKE CENTROMERIC PROTEIN CSE4
B: HISTONE H4
C: SCM3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,8345
ポリマ－27,5803
非ポリマー2542
水1,04558
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6850 Å2
ΔGint-57.7 kcal/mol
Surface area11770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)32.723, 65.530, 121.097
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質 HISTONE H3-LIKE CENTROMERIC PROTEIN CSE4 / CENP-A HOMOLOG / CHROMOSOME SEGREGATION PROTEIN 4 / CSE4


分子量: 11692.733 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 81-180 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) KLUYVEROMYCES LACTIS NRRL Y-1140 (酵母)
プラスミド: PET3A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q6CTI2
#2: タンパク質 HISTONE H4 / ヒストンH4 / H4


分子量: 8456.876 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 25-98 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) KLUYVEROMYCES LACTIS NRRL Y-1140 (酵母)
プラスミド: PET3A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q6CMU6
#3: タンパク質 SCM3 / KLLA0F05115P


分子量: 7430.433 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 41-103 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) KLUYVEROMYCES LACTIS NRRL Y-1140 (酵母)
プラスミド: PET3A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q6CL77
#4: 化合物 ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド / ヨウ化物


分子量: 126.904 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 58 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 % / 解説: NONE
結晶化pH: 4.5
詳細: 0.1 M SODIUM CITRATE, PH4.5, 6% PEG 4000, AND 0.1 M SODIUM IODIDE

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97914
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月10日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: CHOZU HLD8-24 MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97914 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 11636 / % possible obs: 94.7 % / Observed criterion σ(I): 1.5 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 47.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 17
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.64 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 55.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1EQZ

1eqz


解像度: 2.32→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 14.225 / SU ML: 0.173 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.329 / ESU R Free: 0.239 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 126-130 OF CHAIN A ARE DISORDERED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25712 555 4.8 %RANDOM
Rwork0.22026 ---
obs0.22195 11073 97.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 50.054 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.7 Å20 Å20 Å2
2--3.52 Å20 Å2
3----0.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.32→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1636 0 2 58 1696
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0221652
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4231.9692215
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7815198
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.27522.66775
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.35915338
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.8051520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1060.2261
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021177
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6731.51001
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.35621620
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4093651
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1634.5595
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.322→2.382 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.282 35 -
Rwork0.293 656 -
obs--81.87 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.3373-0.11912.62121.4610.47716.1363-0.07330.33550.102-0.254-0.04920.0637-0.172-0.12070.12250.03730.00220.02450.05530.05630.0982-10.619710.3622-29.0981
22.1331-0.3032-1.09012.37961.9710.41280.03490.4277-0.0208-0.59940.0127-0.0813-0.386-0.2845-0.04760.0457-0.0295-0.00830.05050.04720.0984-12.26819.9319-33.9279
31.02991.28431.7021.08931.36391.2329-0.15730.0928-0.1224-0.16530.10490.0266-0.19530.08320.05240.1369-0.01390.01540.2077-0.00410.1968-4.2359-4.0081-27.0598
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A108 - 120
2X-RAY DIFFRACTION1A121 - 133
3X-RAY DIFFRACTION1A134 - 168
4X-RAY DIFFRACTION1A169 - 176
5X-RAY DIFFRACTION1A177 - 180
6X-RAY DIFFRACTION2B24 - 34
7X-RAY DIFFRACTION2B35 - 40
8X-RAY DIFFRACTION2B41 - 66
9X-RAY DIFFRACTION2B67 - 78
10X-RAY DIFFRACTION2B79 - 95
11X-RAY DIFFRACTION3C44 - 57
12X-RAY DIFFRACTION3C58 - 68
13X-RAY DIFFRACTION3C69 - 76
14X-RAY DIFFRACTION3C77 - 90
15X-RAY DIFFRACTION3C91 - 104

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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