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- PDB-2vsq: Structure of surfactin A synthetase C (SrfA-C), a nonribosomal pe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vsq
タイトルStructure of surfactin A synthetase C (SrfA-C), a nonribosomal peptide synthetase termination module
要素SURFACTIN SYNTHETASE SUBUNIT 3
キーワードLIGASE (リガーゼ) / PEPTIDYL CARRIER PROTEIN / LIGASE PHOSPHOPROTEIN / TERMINATION MODULE / PHOSPHOPANTETHEINE / NONRIBOSOMAL PEPTIDE SYNTHESIS / SYNTHETASE / ADENYLATION (アデニリル化) / SPORULATION (胞子) / ANTIBIOTIC BIOSYNTHESIS / ENZYMATIC ASSEMBLY LINE / SURFACTIN A / CONDENSATION (凝縮) / THIOESTERASE (チオエステル加水分解酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


amino acid activation for nonribosomal peptide biosynthetic process / secondary metabolite biosynthetic process / sporulation resulting in formation of a cellular spore / phosphopantetheine binding / ligase activity / antibiotic biosynthetic process / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Nonribosomal peptide synthetase, condensation domain / Rossmann fold - #980 / Luciferase; domain 3 / Luciferase; Domain 3 / Chloramphenicol Acetyltransferase / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain / ACP-like / ANL, C-terminal domain / チオエステル加水分解酵素 / Thioesterase domain ...Nonribosomal peptide synthetase, condensation domain / Rossmann fold - #980 / Luciferase; domain 3 / Luciferase; Domain 3 / Chloramphenicol Acetyltransferase / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain / ACP-like / ANL, C-terminal domain / チオエステル加水分解酵素 / Thioesterase domain / Condensation domain / Condensation domain / Amino acid adenylation domain / Non-ribosomal Peptide Synthetase Peptidyl Carrier Protein; Chain A / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-binding, conserved site / Putative AMP-binding domain signature. / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Phosphopantetheine attachment site / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / AMP-binding enzyme / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Roll / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ロイシン / Surfactin synthase subunit 3
類似検索 - 構成要素
生物種BACILLUS SUBTILIS (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Tanovic, A. / Samel, S.A. / Essen, L.-O. / Marahiel, M.A.
引用ジャーナル: Science / 年: 2008
タイトル: Crystal structure of the termination module of a nonribosomal peptide synthetase.
著者: Tanovic, A. / Samel, S.A. / Essen, L.O. / Marahiel, M.A.
履歴
登録2008年4月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 2.02019年1月30日Group: Atomic model / Data collection / Database references
カテゴリ: atom_site / citation ...atom_site / citation / citation_author / diffrn_radiation
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name / _diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol
改定 2.12023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SURFACTIN SYNTHETASE SUBUNIT 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,6683
ポリマ－147,4411
非ポリマー2272
水70339
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.106, 106.562, 92.401
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.35, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 SURFACTIN SYNTHETASE SUBUNIT 3 / SURFACTIN A SYNTHETASE C


分子量: 147440.547 Da / 分子数: 1
断片: TERMINATION MODULE OF SURFACTIN A BIOSYNTHESIS CLUSTER, RESIDUES 1-1009,1015-1274
変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BACILLUS SUBTILIS (枯草菌) / プラスミド: PTRCHIS2-TOPO_SRFA-C / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15 / Variant (発現宿主): PREP4 / 参照: UniProt: Q08787
#2: 化合物 ChemComp-LEU / LEUCINE / ロイシン / ロイシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 131.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO2
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, SER 1003 TO ALA
非ポリマーの詳細L-LEUCINE (LEU): L-LEUCINE IS BOUND TO THE SUBSTRATE BINDING SITE OF THE A DOMAIN OF SRFA-C.
配列の詳細PLEASE NOTE THAT THE GENBANK ENTRY CONTAINS THE SEQUENCE OF B. SUBTILIS STRAIN 168, WHEREAS THE ...PLEASE NOTE THAT THE GENBANK ENTRY CONTAINS THE SEQUENCE OF B. SUBTILIS STRAIN 168, WHEREAS THE RECOMBINANT PROTEIN' S SOURCE IS B. SUBTILIS STRAIN ATCC 21332. THEREFORE THERE ARE THE FOLLOWING AMINO ACID EXCHANGES COMPARED TO THE AFOREMENTIONED GENBANK ENTRY. P26A, T33S, L235P. RESIDUES 1010-1014, VPHQQ, ARE REPLACED BY ASRIKK DUE TO A FRAME SHIFT. THE PROTEIN CONTAINS A S1003A POINT MUTATION AND 29 AMINO ACIDS THAT ARE DERIVED FROM THE VECTOR'S MULTIPLE CLONING SITE, C-MYC EPITOPE SEQUENCE, A LINKER AND A HEXA- HISTIDINE TAG.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.76 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5
詳細: 0.1 M MGCL2, 0.05 M HEPES (PH 7.5), 15 % (W/V) PEG 2000

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長波長 (Å)
シンクロトロンESRF ID14-210.933
シンクロトロンSLS X06SA20.9794, 0.9792, 0.9717
検出器
タイプID検出器日付
ADSC CCD1CCD2007年7月14日
2
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1MADMx-ray1
2MADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9331
20.97941
30.97921
40.97171
反射解像度: 2.6→82.5 Å / Num. obs: 45564 / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.2 % / Biso Wilson estimate: 79.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル解像度: 2.6→2.67 Å / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 68

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: PDB ENTRIES 1AMU AND 2JGP

1amu

2jgp


解像度: 2.6→82.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / SU B: 28.59 / SU ML: 0.284 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.907 / ESU R Free: 0.349 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 1156-1160, 1175-1181 AND 1202-1206 ARE DISORDERED AND MISSING IN THE SRFA-C STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.272 1040 2.3 %RANDOM
Rwork0.213 ---
obs0.215 44479 93.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 59.23 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.59 Å20 Å2-0.03 Å2
2---0.53 Å20 Å2
3---2.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→82.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10056 0 14 39 10109
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.02210282
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.026915
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2721.96413938
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.878316908
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.01451269
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.32724.847489
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.167151770
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.2641552
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.21548
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0211458
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022025
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2280.22646
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1880.27308
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1860.25005
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0890.25551
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1510.2309
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1620.227
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2020.270
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1340.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4631.56805
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.765210215
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.92934310
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.4084.53723
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.67 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.436 50
Rwork0.324 2207
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.7182-1.9803-2.07864.62562.81523.5903-0.0056-0.0288-0.097-0.15920.1647-0.1555-0.05430.2639-0.1591-0.249-0.0111-0.0186-0.2598-0.0081-0.2021-79.8459-12.8102-58.4623
26.585-1.48511.40032.60280.12642.08230.1471-0.0394-0.3622-0.0105-0.06410.01110.1163-0.095-0.083-0.2034-0.0453-0.0482-0.3071-0.0082-0.1848-62.2106-8.9218-35.482
34.43091.62680.8522.3867-0.05321.57850.419-0.3345-0.60830.5141-0.2007-0.42970.11740.211-0.2183-0.16340.0773-0.1122-0.17820.1253-0.1878-21.5382-1.2269-14.609
40.8527-3.14331.117511.6508-3.63555.1314-0.4399-0.26180.87310.3485-0.073-1.034-1.13570.44330.51290.1245-0.0655-0.14580.20740.05670.4929-45.025919.2204-25.7638
53.17893.55732.229514.04075.52496.116-1.03881.0971-0.5596-2.01720.784-0.24720.56670.55860.25480.7253-0.14950.35590.0841-0.10120.2924-61.307318.5036-52.43
67.1353-1.1456-2.36685.15931.68683.34930.3279-0.67510.58340.7886-0.11750.7345-0.2381-0.4767-0.21040.8566-0.13350.39250.98370.00480.2602-38.76963.8963-75.8345
78.66831.0708-2.843916.29440.500830.369-0.55990.88050.9327-0.7583-0.40550.9164-0.8094-0.8210.96540.0770.15970.09370.12140.2790.1165-10.22758.1815-64.2136
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 195
2X-RAY DIFFRACTION1A283 - 298
3X-RAY DIFFRACTION1A358 - 381
4X-RAY DIFFRACTION2A196 - 282
5X-RAY DIFFRACTION2A299 - 357
6X-RAY DIFFRACTION2A382 - 431
7X-RAY DIFFRACTION3A432 - 858
8X-RAY DIFFRACTION4A859 - 964
9X-RAY DIFFRACTION5A965 - 1045
10X-RAY DIFFRACTION6A1046 - 1270
11X-RAY DIFFRACTION7A1271 - 1290

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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