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- PDB-2vgn: Structure of S. cerevisiae Dom34, a translation termination-like ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vgn
タイトルStructure of S. cerevisiae Dom34, a translation termination-like factor involved in RNA quality control pathways and interacting with Hbs1 (SelenoMet-labeled protein)
要素DOM34
キーワードCELL CYCLE (細胞周期) / TRANSLATION TERMINATION FACTOR / PROTEIN BIOSYNTHESIS (タンパク質生合成) / TRANSLATION REGULATION / CELL DIVISION (細胞分裂) / MRNA DEGRADATION / NUCLEOTIDE BINDING (ヌクレオチド) / MITOSIS (有糸分裂) / MEIOSIS (減数分裂) / CYTOPLASM (細胞質) / NO-GO DECAY
機能・相同性
機能・相同性情報


Dom34-Hbs1 complex / RNA surveillance / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, no-go decay / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, non-stop decay / nonfunctional rRNA decay / ribosome disassembly / positive regulation of translational initiation / rescue of stalled ribosome / RNA endonuclease activity / positive regulation of translation ...Dom34-Hbs1 complex / RNA surveillance / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, no-go decay / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, non-stop decay / nonfunctional rRNA decay / ribosome disassembly / positive regulation of translational initiation / rescue of stalled ribosome / RNA endonuclease activity / positive regulation of translation / meiotic cell cycle / 細胞分裂 / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Pelota, domain A / eRF1 domain 2 / Translation release factor pelota / Pelota/DOM34, N-terminal domain / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 1/Pelota-like / eRF1 domain 3 / eRF1, domain 2 superfamily ...Pelota, domain A / eRF1 domain 2 / Translation release factor pelota / Pelota/DOM34, N-terminal domain / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 1/Pelota-like / eRF1 domain 3 / eRF1, domain 2 superfamily / eRF1 domain 3 / eRF1_1 / Ribosomal protein L30/S12 / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / 50S ribosomal protein L30e-like / SH3 type barrels. / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Roll / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
リン酸塩 / Protein DOM34
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.505 Å
データ登録者Graille, M. / Chaillet, M. / Van Tilbeurgh, H.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Structure of Yeast Dom34: A Protein Related to Translation Termination Factor Erf1 and Involved in No-Go Decay.
著者: Graille, M. / Chaillet, M. / Van Tilbeurgh, H.
履歴
登録2007年11月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年3月7日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name ..._entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.42021年3月17日Group: Derived calculations / Other / Structure summary / カテゴリ: pdbx_database_status / struct / struct_conn
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct.title / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DOM34
B: DOM34
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,4575
ポリマ－89,1772
非ポリマー2793
水4,107228
1
A: DOM34


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,5891
ポリマ－44,5891
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: DOM34
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,8684
ポリマ－44,5891
非ポリマー2793
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)75.640, 75.640, 324.510
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2006-

HOH

21B-2018-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 DOM34


分子量: 44588.742 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: SEMET SUBSTITUTED PROTEIN
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: S288C / プラスミド: PET9 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta pLySS / 参照: UniProt: P33309
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 228 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.7
詳細: 7.5% POLYETHYLENE GLYCOL 4000, 50MM NAH2PO4 PH 6.7, 3% XYLITOL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.978
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年3月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→14 Å / Num. obs: 69296 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.49 / Mean I/σ(I) obs: 1.75 / % possible all: 91.1

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.505→13.976 Å / 交差検証法: THROUGHOUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2506 3498 5.1 %RANDOM
Rwork0.2097 ---
obs0.2097 69285 96.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.505→13.976 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5760 0 17 228 6005
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.1
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.33
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / Total num. of bins used: 25
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3284 150 5 %
Rwork0.304 2516 -
obs--94 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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