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万見
- PDB-2v4z: The crystal structure of the human G-protein subunit alpha (GNAI3... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v4z
タイトルThe crystal structure of the human G-protein subunit alpha (GNAI3) in complex with an engineered regulator of G-protein signaling type 2 domain (RGS2)
要素
  • GUANINE NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN G(K) SUBUNIT ALPHA
  • REGULATOR OF G-PROTEIN SIGNALING 2
キーワードCELL CYCLE / GTP HYDROLYSIS / ADP-RIBOSYLATION / NUCLEOTIDE-BINDING / LIPOPROTEIN / GTP-BINDING / PHOSPHOPROTEIN / SIGNAL TRANSDUCTION INHIBITOR / GUANINE NUCLEOTIDE BINDING PROTEIN / TRANSMEMBRANE SIGNALING / G-PROTEIN COUPLED RECEPTOR / PALMITATE / MYRISTATE / TRANSDUCER
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of adenylate cyclase-inhibiting adrenergic receptor signaling pathway / negative regulation of phospholipase activity / negative regulation of glycine import across plasma membrane / adenylate cyclase inhibitor activity / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy / negative regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / negative regulation of adenylate cyclase activity / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / relaxation of vascular associated smooth muscle / GTP metabolic process ...regulation of adenylate cyclase-inhibiting adrenergic receptor signaling pathway / negative regulation of phospholipase activity / negative regulation of glycine import across plasma membrane / adenylate cyclase inhibitor activity / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy / negative regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / negative regulation of adenylate cyclase activity / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / relaxation of vascular associated smooth muscle / GTP metabolic process / relaxation of cardiac muscle / G protein-coupled dopamine receptor signaling pathway / negative regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / beta-tubulin binding / positive regulation of macroautophagy / G-protein alpha-subunit binding / Adenylate cyclase inhibitory pathway / maternal process involved in female pregnancy / brown fat cell differentiation / negative regulation of MAP kinase activity / positive regulation of cardiac muscle contraction / response to amphetamine / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / GTPase activator activity / G protein-coupled receptor binding / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytoplasmic side of plasma membrane / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / positive regulation of neuron projection development / G alpha (z) signalling events / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / GPER1 signaling / GDP binding / heterotrimeric G-protein complex / midbody / G alpha (i) signalling events / G alpha (s) signalling events / spermatogenesis / G alpha (q) signalling events / response to ethanol / Extra-nuclear estrogen signaling / calmodulin binding / negative regulation of translation / G protein-coupled receptor signaling pathway / cell division / lysosomal membrane / GTPase activity / centrosome / nucleolus / GTP binding / Golgi apparatus / mitochondrion / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Regulator of G-protein signalling 2 / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 1 - #10 / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 1 / RGS, subdomain 1/3 / Regulator of G-protein Signalling 4, domain 2 / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 2 / GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / Regulator of G protein signaling domain / RGS, subdomain 2 ...Regulator of G-protein signalling 2 / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 1 - #10 / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 1 / RGS, subdomain 1/3 / Regulator of G-protein Signalling 4, domain 2 / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 2 / GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / Regulator of G protein signaling domain / RGS, subdomain 2 / RGS domain / RGS domain profile. / Regulator of G protein signalling domain / RGS domain superfamily / G-protein alpha subunit, group I / G-alpha domain profile. / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G protein alpha subunit / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TETRAFLUOROALUMINATE ION / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-3 / Regulator of G-protein signaling 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Roos, A.K. / Soundararajan, M. / Pike, A.C.W. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Edwards, A. / Bountra, C. / Knapp, S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Structural Determinants of G-Protein Alpha Subunit Selectivity by Regulator of G-Protein Signaling 2(Rgs2).
著者: Kimple, A.J. / Soundararajan, M. / Hutsell, S.Q. / Roos, A.K. / Urban, D.J. / Setola, V. / Temple, B.R. / Roth, B.L. / Knapp, S. / Willard, F.S. / Siderovski, D.P.
履歴
登録2008年9月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GUANINE NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN G(K) SUBUNIT ALPHA
B: REGULATOR OF G-PROTEIN SIGNALING 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,1945
ポリマ－56,6232
非ポリマー5703
水32418
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1770 Å2
ΔGint-8.2 kcal/mol
Surface area24060 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)114.539, 114.539, 99.330
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 GUANINE NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN G(K) SUBUNIT ALPHA / G(I) ALPHA-3 / GUANINE NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN G K SUBUNIT ALPHA G I ALPHA-3


分子量: 40162.578 Da / 分子数: 1 / 断片: SUBUNIT ALPHA, RESIDUES 4-350 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC28-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): R3-PRARE2 / 参照: UniProt: P08754
#2: タンパク質 REGULATOR OF G-PROTEIN SIGNALING 2 / G0/G1 SWITCH REGULATORY PROTEIN 8 / RGS2 / CELL GROWTH-INHIBITING GENE 31 PROTEIN


分子量: 16460.529 Da / 分子数: 1 / 断片: RGS DOMAIN, RESIDUES 71-209 / Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET-LIC / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): R3-PRARE2 / 参照: UniProt: P41220

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非ポリマー , 4種, 21分子

#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-ALF / TETRAFLUOROALUMINATE ION / テトラフルオロアルミナ-ト


分子量: 102.975 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF4
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 106 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASN 184 TO ASP ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 106 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASN 184 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLU 191 TO LYS
配列の詳細TRIPLE MUTANT C106S, N184D, E191K

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.6 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 0.1 M HEPES PH 7.5, 2 M AMMONIUM SULPHATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU IMAGE PLATE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年6月2日 / 詳細: OSMIC MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→35.09 Å / Num. obs: 18916 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2.3 / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 67.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.86 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.4.0066精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2IHB

2ihb


解像度: 2.8→33.37 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.889 / SU B: 27.265 / SU ML: 0.247 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.54 / ESU R Free: 0.317 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.254 959 5.1 %RANDOM
Rwork0.208 ---
obs0.21 17941 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.63 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.56 Å20.28 Å20 Å2
2--0.56 Å20 Å2
3----0.84 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→33.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3396 0 34 18 3448
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0223495
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022285
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9731.9544740
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.78635553
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.755434
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.15824.417163
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.46415561
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7371518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0510.2532
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.023923
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02746
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2681.52177
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.52123478
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.7431318
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.2884.51262
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.305 60
Rwork0.329 1307
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.31470.4059-0.74452.5912-0.02233.0780.0873-0.1791-0.2075-0.0661-0.1899-0.2548-0.05860.20740.1026-0.3001-0.0007-0.0515-0.22770.032-0.3305-0.762445.7584-9.8955
24.8342-1.4769-2.20165.2818-1.9847.4831-0.1026-0.8716-0.31951.68980.16820.70530.16430.1155-0.06550.23550.0580.0820.23660.25390.0106-5.839336.129711.9945
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A32 - 347
2X-RAY DIFFRACTION1A1348
3X-RAY DIFFRACTION1A1349
4X-RAY DIFFRACTION2B72 - 199

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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