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- PDB-2r06: STRUCTURAL ANALYSIS OF ANTIVIRAL AGENTS THAT INTERACT WITH THE CA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2r06
タイトルSTRUCTURAL ANALYSIS OF ANTIVIRAL AGENTS THAT INTERACT WITH THE CAPSID OF HUMAN RHINOVIRUSES
要素(HUMAN RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN (SUBUNIT ...) x 4
キーワードVIRUS (ウイルス) / RHINOVIRUS COAT PROTEIN / Icosahedral virus
機能・相同性
機能・相同性情報


lysis of host organelle involved in viral entry into host cell / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / ピコルナイン2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / : ...lysis of host organelle involved in viral entry into host cell / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / ピコルナイン2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / : / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / DNA複製 / RNA helicase activity / induction by virus of host autophagy / RNA依存性RNAポリメラーゼ / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / タンパク質分解 / RNA binding / ATP binding / 生体膜 / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Picornavirus coat protein VP4 / Rhinovirus 14, subunit 4 / Jelly Rolls - #20 / Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A ...Picornavirus coat protein VP4 / Rhinovirus 14, subunit 4 / Jelly Rolls - #20 / Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / ヘリカーゼ / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / Few Secondary Structures / イレギュラー / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Jelly Rolls / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / サンドイッチ / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-W35 / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human rhinovirus 14 (ライノウイルス)
手法X線回折 / 解像度: 3 Å
データ登録者Badger, J. / Smith, T.J. / Rossmann, M.G.
引用
ジャーナル: Proteins / 年: 1989
タイトル: Structural analysis of antiviral agents that interact with the capsid of human rhinoviruses.
著者: Badger, J. / Minor, I. / Oliveira, M.A. / Smith, T.J. / Rossmann, M.G.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: The Use of Molecular Replacement Phases for the Refinement of the Human Rhinovirus 14 Structure
著者: Arnold, E. / Rossmann, M.G.
#2: ジャーナル: To be Published
タイトル: Analysis of the Structure of a Common Cold Virus, Human Rhinovirus 14, Refined at a Resolution of 3.0 Angstroms
著者: Arnold, E. / Rossmann, M.G.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1989
タイトル: Three-Dimensional Structures of Drug-Resistant Mutants of Human Rhinovirus 14
著者: Badger, J. / Krishnaswamy, S. / Kremer, M.J. / Oliveira, M.A. / Rossmann, M.G. / Heinz, B.A. / Rueckert, R.R. / Dutko, F.J. / Mckinlay, M.A.
#4: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1988
タイトル: Structural Analysis of a Series of Antiviral Agents Complexed with Human Rhinovirus 14
著者: Badger, J. / Minor, I. / Kremer, M.J. / Oliveira, M.A. / Smith, T.J. / Griffith, J.P. / Guerin, D.M.A. / Krishnaswamy, S. / Luo, M. / Rossmann, M.G. / Mckinlay, M.A. / Diana, G.D. / Dutko, F. ...著者: Badger, J. / Minor, I. / Kremer, M.J. / Oliveira, M.A. / Smith, T.J. / Griffith, J.P. / Guerin, D.M.A. / Krishnaswamy, S. / Luo, M. / Rossmann, M.G. / Mckinlay, M.A. / Diana, G.D. / Dutko, F.J. / Fancher, M. / Rueckert, R.R. / Heinz, B.A.
#5: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.A / 年: 1987
タイトル: The Structure Determination of a Common Cold Virus, Human Rhinovirus 14
著者: Arnold, E. / Vriend, G. / Luo, M. / Griffith, J.P. / Kamer, G. / Erickson, J.W. / Johnson, J.E. / Rossmann, M.G.
#6: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1987
タイトル: Implications of the Picornavirus Capsid Structure for Polyprotein Structure
著者: Arnold, E. / Luo, M. / Vriend, G. / Rossmann, M.G. / Palmenberg, A.C. / Parks, G.D. / Nicklin, M.J.H. / Wimmer, E.
#7: ジャーナル: Science / 年: 1986
タイトル: The Site of Attachment in Human Rhinovirus 14 for Antiviral Agents that Inhibit Uncoating
著者: Smith, T.J. / Kremer, M.J. / Luo, M. / Vriend, G. / Arnold, E. / Kamer, G. / Rossmann, M.G. / Mckinlay, M.A. / Diana, G.D. / Otto, M.J.
#8: ジャーナル: Chem.Scr. / 年: 1987
タイトル: The Structure of a Human Common Cold Virus (Rhinovirus 14) and its Evolutionary Relations to Other Viruses
著者: Rossmann, M.G. / Arnold, E. / Erickson, J.W. / Frankenberger, E.A. / Griffith, J.P. / Hecht, H.-J. / Johnson, J.E. / Kamer, G. / Luo, M. / Vriend, G.
#9: ジャーナル: Nature / 年: 1985
タイトル: Structure of a Human Common Cold Virus and Functional Relationship to Other Picornaviruses
著者: Rossmann, M.G. / Arnold, E. / Erickson, J.W. / Frankenberger, E.A. / Griffith, J.P. / Hecht, H.-J. / Johnson, J.E. / Kamer, G. / Luo, M. / Mosser, A.G. / Rueckert, R.R. / Sherry, B. / Vriend, G.
#10: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1984
タイトル: Virion Orientation in Cubic Crystals of the Human Common Cold Virus Hrv14
著者: Arnold, E. / Erickson, J.W. / Fout, G.S. / Frankenberger, E.A. / Hecht, H.-J. / Luo, M. / Rossmann, M.G. / Rueckert, R.R.
#11: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1984
タイトル: Picornaviruses of Two Different Genera Have Similar Structures
著者: Luo, M. / Arnold, E. / Erickson, J.W. / Rossmann, M.G. / Boege, U. / Scraba, D.G.
#12: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1983
タイトル: Crystallization of a Common Cold Virus, Human Rhinovirus 14. (Quote)Isomorphism(Quote) with Poliovirus Crystals
著者: Erickson, J.W. / Frankenberger, E.A. / Rossmann, M.G. / Fout, G.S. / Medappa, K.C. / Rueckert, R.R.
履歴
登録1988年10月3日処理サイト: BNL
置き換え1990年1月15日ID: 1R06
改定 1.01990年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02023年1月18日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: atom_site / cell ...atom_site / cell / database_2 / database_PDB_matrix / pdbx_database_remark / pdbx_database_status / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_rmsd_bond / pdbx_validate_torsion / struct_ncs_oper / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _cell.Z_PDB / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _database_PDB_matrix.origx[1][1] / _database_PDB_matrix.origx[1][2] / _database_PDB_matrix.origx[1][3] / _database_PDB_matrix.origx[2][1] / _database_PDB_matrix.origx[2][2] / _database_PDB_matrix.origx[2][3] / _database_PDB_matrix.origx[3][1] / _database_PDB_matrix.origx[3][2] / _database_PDB_matrix.origx[3][3] / _database_PDB_matrix.origx_vector[1] / _database_PDB_matrix.origx_vector[2] / _database_PDB_matrix.origx_vector[3] / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_oper_list.id / _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _pdbx_struct_oper_list.vector[1] / _pdbx_struct_oper_list.vector[2] / _pdbx_struct_oper_list.vector[3] / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_deviation / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_standard_deviation / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_target_value / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_value / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_3 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_3 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_3 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_3 / _pdbx_validate_rmsd_angle.linker_flag / _pdbx_validate_torsion.phi / _pdbx_validate_torsion.psi / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
詳細: Coordinates and associated matrices have been transformed from the icosahedral point symmetry frame to the crystallographic frame
Provider: repository / タイプ: Remediation
Remark 700SHEET THERE IS A BIFURCATED SHEET IN EACH OF CHAINS *1*, *2*, AND *3*. TO REPRESENT THIS FEATURE ...SHEET THERE IS A BIFURCATED SHEET IN EACH OF CHAINS *1*, *2*, AND *3*. TO REPRESENT THIS FEATURE REDUNDANT SHEETS ARE DEFINED. THUS SHEETS B11 AND B12 DIFFER ONLY IN STRAND 4, SHEETS B12 AND B22 DIFFER ONLY IN STRAND 4, AND SHEETS B13 AND B23 DIFFER IN STRANDS 1 AND 4 (DOUBLY BIFURCATED).

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
1: HUMAN RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN (SUBUNIT VP1)
2: HUMAN RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN (SUBUNIT VP2)
3: HUMAN RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN (SUBUNIT VP3)
4: HUMAN RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN (SUBUNIT VP4)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,7975
ポリマ－94,4834
非ポリマー3141
水905
1
1: HUMAN RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN (SUBUNIT VP1)
2: HUMAN RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN (SUBUNIT VP2)
3: HUMAN RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN (SUBUNIT VP3)
4: HUMAN RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN (SUBUNIT VP4)
ヘテロ分子
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,687,814300
ポリマ－5,668,952240
非ポリマー18,86360
水1,08160
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
1: HUMAN RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN (SUBUNIT VP1)
2: HUMAN RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN (SUBUNIT VP2)
3: HUMAN RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN (SUBUNIT VP3)
4: HUMAN RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN (SUBUNIT VP4)
ヘテロ分子
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 474 kDa, 20 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)473,98525
ポリマ－472,41320
非ポリマー1,5725
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
1: HUMAN RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN (SUBUNIT VP1)
2: HUMAN RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN (SUBUNIT VP2)
3: HUMAN RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN (SUBUNIT VP3)
4: HUMAN RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN (SUBUNIT VP4)
ヘテロ分子
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 569 kDa, 24 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)568,78130
ポリマ－566,89524
非ポリマー1,8866
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
6
1: HUMAN RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN (SUBUNIT VP1)
2: HUMAN RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN (SUBUNIT VP2)
3: HUMAN RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN (SUBUNIT VP3)
4: HUMAN RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN (SUBUNIT VP4)
ヘテロ分子
x 20


  • crystal asymmetric unit, crystal frame
  • 1.9 MDa, 80 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,895,938100
ポリマ－1,889,65180
非ポリマー6,28820
水36020
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z2
point symmetry operation19
単位格子
Length a, b, c (Å)445.100, 445.100, 445.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213
Atom site foot note1: RESIDUE PRO 2 83 IS A CIS PROLINE.
対称性点対称性: (ヘルマン・モーガン記号: 532 / シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2generate(0.46428249, -0.82990465, 0.30935523), (0.84439659, 0.30935523, -0.43737202), (0.26727602, 0.46428249, 0.84439659)0.18336, 0.04923, -0.09998
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15generate(0.31385302, -0.49841714, -0.80813188), (0.5926246, 0.7678235, -0.2434001), (0.74181712, -0.40252706, 0.53635794)0.34591, -0.02032, 0.02159
16generate(-0.2434001, 0.5926246, 0.7678235), (0.53635794, 0.74181712, -0.40252706), (-0.80813188, 0.31385302, -0.49841714)-0.02032, 0.02159, 0.34591
17generate(0.5926246, 0.74181712, 0.31385302), (0.7678235, -0.40252706, -0.49841714), (-0.2434001, 0.53635794, -0.80813188)-0.11254, 0.1967, 0.26302
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-
要素

-
HUMAN RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN (SUBUNIT ... , 4種, 4分子 1234

#1: タンパク質 HUMAN RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN (SUBUNIT VP1)


分子量: 32560.549 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human rhinovirus 14 (ライノウイルス)
属: Rhinovirusライノウイルス / 生物種: Human rhinovirus B / 細胞株 (発現宿主): HeLa cells / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P03303
#2: タンパク質 HUMAN RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN (SUBUNIT VP2)


分子量: 28501.361 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human rhinovirus 14 (ライノウイルス)
属: Rhinovirusライノウイルス / 生物種: Human rhinovirus B / 細胞株 (発現宿主): HeLa cells / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P03303
#3: タンパク質 HUMAN RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN (SUBUNIT VP3)


分子量: 26236.754 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human rhinovirus 14 (ライノウイルス)
属: Rhinovirusライノウイルス / 生物種: Human rhinovirus B / 細胞株 (発現宿主): HeLa cells / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P03303
#4: タンパク質 HUMAN RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN (SUBUNIT VP4)


分子量: 7183.863 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human rhinovirus 14 (ライノウイルス)
属: Rhinovirusライノウイルス / 生物種: Human rhinovirus B / 細胞株 (発現宿主): HeLa cells / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P03303

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非ポリマー , 2種, 6分子

#5: 化合物 ChemComp-W35 / 5-(5-(4-(4,5-DIHYDRO-2-OXAZOLY)PHENOXY)PENTYL)-3-METHYL ISOXAZOLE / WIN VI / WIN 52035 / 3-メチル-5-[5-[4-[(4,5-ジヒドロオキサゾ-ル)-2-イル]フェノキシ]ペンチル]イソオキサゾ-ル / WinVi


分子量: 314.379 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H22N2O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶化
*PLUS
pH: 7.2 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Arnold, E., (1984) J.Mol.Biol., 177, 417.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
15 mg/mlvirus1drop
20.125 %(w/v)PEG80001dropor 0.25%(w/v)
30.01 M1dropCaCl2
40.01 MTris-HCl1drop
50.25 0.25PEG80001reservoiror 0.5%(w/v)
60.02 M1reservoirCaCl2
70.01 MTris-HCl1reservoir

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データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 3 Å / Num. obs: 133050 / Observed criterion σ(I): 7 / Num. measured all: 188136 / Rmerge(I) obs: 0.107

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解析

ソフトウェア名称: REAL-SPACE / バージョン: REFINEMENT / 分類: 精密化
精密化最高解像度: 3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6268 0 23 5 6296
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.177
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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