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- PDB-2om2: Crystal Structure Of Human G[alpha]i1 Bound To The Goloco Motif O... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2om2
タイトルCrystal Structure Of Human G[alpha]i1 Bound To The Goloco Motif Of Rgs14
要素
  • Guanine nucleotide-binding protein G(i), alpha-1 subunit
  • Regulator of G-protein signalling 14 GoLoco motif peptide
キーワードSIGNALING PROTEIN / Arginine finger / RGS14 GoLoco
機能・相同性
機能・相同性情報


: / zygote asymmetric cell division / negative regulation of synaptic plasticity / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / GTPase activating protein binding / GDP-dissociation inhibitor activity / nucleocytoplasmic transport / positive regulation of neurogenesis / spindle organization / negative regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway ...: / zygote asymmetric cell division / negative regulation of synaptic plasticity / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / GTPase activating protein binding / GDP-dissociation inhibitor activity / nucleocytoplasmic transport / positive regulation of neurogenesis / spindle organization / negative regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / G-protein alpha-subunit binding / Adenylate cyclase inhibitory pathway / positive regulation of protein localization to cell cortex / regulation of cAMP-mediated signaling / D2 dopamine receptor binding / G protein-coupled serotonin receptor binding / long-term memory / regulation of mitotic spindle organization / negative regulation of MAP kinase activity / cellular response to forskolin / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / GTPase activator activity / learning / Regulation of insulin secretion / chromosome segregation / G protein-coupled receptor binding / long-term synaptic potentiation / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / visual learning / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / PML body / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / response to peptide hormone / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / spindle pole / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / G alpha (z) signalling events / spindle / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / GPER1 signaling / GDP binding / heterotrimeric G-protein complex / signaling receptor complex adaptor activity / mitotic cell cycle / cell cortex / midbody / G alpha (i) signalling events / G alpha (s) signalling events / microtubule binding / Extra-nuclear estrogen signaling / response to oxidative stress / microtubule / dendritic spine / postsynaptic density / nuclear body / intracellular signal transduction / G protein-coupled receptor signaling pathway / cell division / lysosomal membrane / GTPase activity / centrosome / glutamatergic synapse / dendrite / nucleolus / GTP binding / protein kinase binding / magnesium ion binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Regulator of G-protein signalling 14 / : / : / RGS14, RGS domain / : / GoLoco motif / GoLoco motif / GoLoco/GPR motif profile. / LGN motif, putative GEFs specific for G-alpha GTPases / RGS, subdomain 1/3 ...Regulator of G-protein signalling 14 / : / : / RGS14, RGS domain / : / GoLoco motif / GoLoco motif / GoLoco/GPR motif profile. / LGN motif, putative GEFs specific for G-alpha GTPases / RGS, subdomain 1/3 / GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / Regulator of G protein signaling domain / RGS, subdomain 2 / RGS domain / RGS domain profile. / Regulator of G protein signalling domain / RGS domain superfamily / Raf-like Ras-binding domain / Raf-like Ras-binding / Ras-binding domain (RBD) profile. / Raf-like Ras-binding domain / G-protein alpha subunit, group I / G-alpha domain profile. / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G protein alpha subunit / Ubiquitin-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Regulator of G-protein signaling 14 / Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1 / Regulator of G-protein signaling 14
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Siderovski, D.P. / Kimple, R.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Structure-based Protocol for Identifying Mutations that Enhance Protein-Protein Binding Affinities.
著者: Sammond, D.W. / Eletr, Z.M. / Purbeck, C. / Kimple, R.J. / Siderovski, D.P. / Kuhlman, B.
履歴
登録2007年1月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Guanine nucleotide-binding protein G(i), alpha-1 subunit
B: Regulator of G-protein signalling 14 GoLoco motif peptide
C: Guanine nucleotide-binding protein G(i), alpha-1 subunit
D: Regulator of G-protein signalling 14 GoLoco motif peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,4418
ポリマ－82,5064
非ポリマー9354
水5,152286
1
A: Guanine nucleotide-binding protein G(i), alpha-1 subunit
B: Regulator of G-protein signalling 14 GoLoco motif peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,7204
ポリマ－41,2532
非ポリマー4682
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4720 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area16150 Å2
手法PISA
2
C: Guanine nucleotide-binding protein G(i), alpha-1 subunit
D: Regulator of G-protein signalling 14 GoLoco motif peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,7204
ポリマ－41,2532
非ポリマー4682
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4550 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area16270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.592, 82.311, 187.566
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number17
Space group name H-MP2221

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要素

#1: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(i), alpha-1 subunit / Adenylate cyclase-inhibiting G alpha protein


分子量: 37159.348 Da / 分子数: 2 / 断片: G{alpha}i1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNAI1 / プラスミド: pPROEX Htb / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P63096
#2: タンパク質・ペプチド Regulator of G-protein signalling 14 GoLoco motif peptide


分子量: 4093.621 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence occurs naturally in Homo sapiens (human).
参照: UniProt: Q506M1, UniProt: O43566*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 286 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.21 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 1.55M Ammonium Sulfate, 100 mM Sodium Acetate pH 5.0, 10% Glycerol, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年2月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. all: 55498 / Num. obs: 55436 / % possible obs: 99.9 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1KJY

1kjy


解像度: 2.2→20 Å / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.26 5627 10.1 %
Rwork0.227 --
obs-55436 99.9 %
溶媒の処理Bsol: 44.552 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 41.252 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.569 Å20 Å20 Å2
2---2.612 Å20 Å2
3----0.956 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5695 0 58 286 6039
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.13
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5771.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.152
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.6362
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.1612.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4gdp.paramgdp.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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