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万見
- PDB-2o0k: T4 gp17 ATPase domain mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2o0k
タイトルT4 gp17 ATPase domain mutant
要素DNA packaging protein Gp17染色体
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / nucleotide-binding fold
機能・相同性
機能・相同性情報


viral terminase, large subunit / DNA nuclease activity / viral genome packaging / viral procapsid maturation / viral DNA genome packaging / nuclease activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ / chromosome organization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / endonuclease activity ...viral terminase, large subunit / DNA nuclease activity / viral genome packaging / viral procapsid maturation / viral DNA genome packaging / nuclease activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ / chromosome organization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / endonuclease activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Terminase, large subunit, gp17-like / Terminase, large subunit gp17-like, C-terminal / Terminase RNaseH-like domain / Terminase large subunit, T4likevirus-type, N-terminal / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Terminase, large subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Sun, S. / Rossmann, M.G.
引用ジャーナル: MOL.CELL / 年: 2007
タイトル: The Structure of the ATPase that Powers DNA Packaging into Bacteriophage T4 Procapsids
著者: Sun, S. / Kondabagil, K. / Gentz, P.M. / Rossmann, M.G. / Rao, V.B.
履歴
登録2006年11月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 300BIOMOLECULE THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). ...BIOMOLECULE THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). THE BIOLOGICAL MOLECULE FOR THE PROTEIN IS UNKNOWN.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA packaging protein Gp17


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2251
ポリマ－44,2251
非ポリマー00
水2,072115
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)38.7, 118.5, 47.5
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 92.5, 90.0
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細Each asymmetric unit contains one copy of gp17 ATPase domain. The stoichiometry of gp17 in T4 prohead is unknown.

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要素

#1: タンパク質 DNA packaging protein Gp17 / 染色体 / Terminase


分子量: 44225.098 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal ATPase domain / 変異: D255E, E256D / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
属: T4-like viruses / 生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato / 遺伝子: 17 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3(pLys) / 参照: UniProt: P17312
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 115 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.99 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 22% PEG 3350, 0.2M KNO3, 8% glycerol, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.20373
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月6日
詳細: Si(111) Double Crystal Monochromator. Adjustable focusing mirrors in K-B geometry
放射モノクロメーター: Double crystal cryo-cooled Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.20373 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 18177 / Num. obs: 18177 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 49.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rsym value: 0.075 / Χ2: 2.23 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.523 / Mean I/σ(I) obs: 1.71 / Num. unique all: 1674 / Rsym value: 0.523 / Χ2: 1.809 / % possible all: 88.9

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位相決定

Phasing MRCor.coef. Fo:Fc: 0.472 / Packing: 0.562
最高解像度最低解像度手法Reflection percentσ(F)
Rotation4 Å15 Åfast direct93.9 0
Translation4 Å15 Ågeneral93.9 0

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
LOCALLYMODIFIED BLU-ICE GUI INTERFACE TO EPICS CONTROLデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2O0H

2o0h


解像度: 2.5→47.4 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.274 682 -RANDOM
Rwork0.246 ---
all0.261 14180 --
obs0.261 14180 95.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 74.315 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.67 Å20 Å220.94 Å2
2---13.07 Å20 Å2
3---21.75 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.44 Å0.35 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.46 Å0.48 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→47.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2904 0 0 115 3019
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.87
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.039
Rfactor反射数%反射
Rfree0.39 100 -
Rwork0.344 --
obs-2203 94.7 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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