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万見
- PDB-2nz8: N-terminal DHPH cassette of Trio in complex with nucleotide-free Rac1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nz8
タイトルN-terminal DHPH cassette of Trio in complex with nucleotide-free Rac1
要素
  • ras-related C3 botulinum toxin substrate 1 isoform Rac1
  • triple functional domain protein
キーワードSIGNALING PROTEIN / CELL CYCLE (細胞周期) / Trio / Rac1 (RAC1) / Dbl-family GEF / Rho-family GTPase / DH/PH cassette
機能・相同性
機能・相同性情報


transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase signaling pathway / regulation of respiratory burst / regulation of neutrophil migration / negative regulation of interleukin-23 production / localization within membrane / Activated NTRK2 signals through CDK5 / NADPH oxidase complex / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / engulfment of apoptotic cell / regulation of hydrogen peroxide metabolic process ...transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase signaling pathway / regulation of respiratory burst / regulation of neutrophil migration / negative regulation of interleukin-23 production / localization within membrane / Activated NTRK2 signals through CDK5 / NADPH oxidase complex / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / engulfment of apoptotic cell / regulation of hydrogen peroxide metabolic process / ruffle assembly / NTRK2 activates RAC1 / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / Inactivation of CDC42 and RAC1 / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / respiratory burst / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / PCP/CE pathway / cell projection assembly / RHO GTPases activate CIT / RHO GTPases activate KTN1 / ruffle organization / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / cortical cytoskeleton organization / regulation of stress fiber assembly / Azathioprine ADME / positive regulation of neutrophil chemotaxis / negative regulation of fibroblast migration / sphingosine-1-phosphate receptor signaling pathway / thioesterase binding / regulation of nitric oxide biosynthetic process / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / Nef and signal transduction / motor neuron axon guidance / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / regulation of lamellipodium assembly / Activation of RAC1 / regulation of small GTPase mediated signal transduction / positive regulation of Rho protein signal transduction / positive regulation of cell-substrate adhesion / MET activates RAP1 and RAC1 / DCC mediated attractive signaling / CD28 dependent Vav1 pathway / Ephrin signaling / lamellipodium assembly / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / semaphorin-plexin signaling pathway / NRAGE signals death through JNK / negative regulation of fat cell differentiation / Rac protein signal transduction / regulation of cell size / presynaptic active zone / DSCAM interactions / positive regulation of lamellipodium assembly / RHOJ GTPase cycle / small GTPase mediated signal transduction / establishment or maintenance of cell polarity / RHO GTPases activate PAKs / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / ficolin-1-rich granule membrane / RHOA GTPase cycle / positive regulation of focal adhesion assembly / CDC42 GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / RHO GTPases activate IQGAPs / extrinsic component of membrane / anatomical structure morphogenesis / RAC3 GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / positive regulation of microtubule polymerization / RHO GTPases activate PKNs / regulation of actin cytoskeleton organization / neuron projection morphogenesis / GPVI-mediated activation cascade / localization / EPHB-mediated forward signaling / G protein activity / positive regulation of stress fiber assembly / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of cell migration / neuron migration / RAC1 GTPase cycle / actin filament polymerization / 低分子量GTPアーゼ / actin filament organization / guanyl-nucleotide exchange factor activity / cell-matrix adhesion / substrate adhesion-dependent cell spreading / 運動性 / secretory granule membrane / RHO GTPases Activate Formins / VEGFR2 mediated vascular permeability / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / positive regulation of endothelial cell migration / Signal transduction by L1
類似検索 - 分子機能
Rho GDP/GTP exchange factor Kalirin/TRIO / : / : / SH3-RhoGEF linking unstructured region / CRAL/TRIO domain / Dbl Homology Domain; Chain A / Dbl homology (DH) domain / CRAL-TRIO lipid binding domain profile. / Domain in homologues of a S. cerevisiae phosphatidylinositol transfer protein (Sec14p) / CRAL-TRIO lipid binding domain ...Rho GDP/GTP exchange factor Kalirin/TRIO / : / : / SH3-RhoGEF linking unstructured region / CRAL/TRIO domain / Dbl Homology Domain; Chain A / Dbl homology (DH) domain / CRAL-TRIO lipid binding domain profile. / Domain in homologues of a S. cerevisiae phosphatidylinositol transfer protein (Sec14p) / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL-TRIO lipid binding domain superfamily / Spectrin repeat / Spectrin repeat / small GTPase Rho family profile. / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Small GTPase Rho / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / Ras subfamily of RAS small GTPases / Rab subfamily of small GTPases / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / PH domain / PH domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / 低分子量GTPアーゼ / 低分子量GTPアーゼ / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / SH3ドメイン / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / Immunoglobulin subtype / 抗体 / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Roll / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Triple functional domain protein / Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Chhatriwala, M.K. / Betts, L. / Worthylake, D.K. / Sondek, J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: The DH and PH Domains of Trio Coordinately Engage Rho GTPases for their Efficient Activation
著者: Chhatriwala, M.K. / Betts, L. / Worthylake, D.K. / Sondek, J.
履歴
登録2006年11月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ras-related C3 botulinum toxin substrate 1 isoform Rac1
B: triple functional domain protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,2732
ポリマ－56,2732
非ポリマー00
水4,360242
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2590 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area22980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.492, 108.558, 53.416
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2175-

HOH

21B-2221-

HOH

詳細There is one biological unit in each assymetric unit (complex between Rac1 and Trio DH/PH)

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要素

#1: タンパク質 ras-related C3 botulinum toxin substrate 1 isoform Rac1 / Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1 / p21-Rac1 / Ras-like protein TC25


分子量: 19710.764 Da / 分子数: 1 / 断片: soluble part (residues 1-177) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAC1 / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P63000
#2: タンパク質 triple functional domain protein / PTPRF-interacting protein


分子量: 36561.953 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal DH/PH cassette (residues 1226-1535) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRIO / プラスミド: pPROEX-HTa / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: O75962
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 242 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.01 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6
詳細: 100 mM sodium cacodylate pH 5.5 to 6.5, 14 to 18% (w/v) PEG 8000, and 300-500 mM calcium acetate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1.0712 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年10月29日
放射モノクロメーター: double crystal Si (220) cryogenically cooled monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0712 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. all: 39574 / Num. obs: 39416 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.4 % / Rsym value: 0.069 / Χ2: 1.824 / Net I/σ(I): 15.6
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 4.2 % / Mean I/σ(I) obs: 3.53 / Num. unique all: 3903 / Rsym value: 0.524 / Χ2: 1.124 / % possible all: 99.8

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位相決定

Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å31 Å
Translation3 Å31 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: residues 1231-1390 of PDB entry 1NTY and residues 1-177 of PDB entry 1FOE

1nty

1foe


解像度: 2→19.41 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / SU B: 8.565 / SU ML: 0.111 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.195 / ESU R Free: 0.165 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 1968 5.1 %RANDOM
Rwork0.223 ---
obs0.225 38900 99.61 %-
all-39416 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.241 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20 Å2
2--0.2 Å20 Å2
3----0.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3663 0 0 242 3905
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0223737
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1381.9735043
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0785451
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.69824.824170
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.14915696
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.5851517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2564
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022767
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.190.21729
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.30.22539
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1480.2251
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.20.242
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0940.214
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.521.52359
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.84823679
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.2631584
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.9134.51364
LS精密化 シェル解像度: 2→2.051 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.307 129 -
Rwork0.261 2718 -
obs-2847 99.89 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.74430.1444-0.80492.44270.23784.6849-0.04960.0714-0.0816-0.33550.0723-0.12130.31950.0851-0.0227-0.1328-0.0171-0.0041-0.19020.0069-0.197148.08532.129-7.1214
22.506-0.0472-0.26733.5037-0.23851.87320.0028-0.19390.05130.33340.0504-0.01880.06790.0635-0.0531-0.1602-0.03940.0117-0.1770-0.242144.310841.100815.5037
330.0993-1.859313.347412.5573-1.669514.3882.9268-1.1897-5.89470.3162-0.0338-0.01822.5485-0.6843-2.8930.2877-0.2386-0.6478-0.02720.31161.207532.252511.864214.9497
41.1617-0.2572-0.46922.30930.52972.3013-0.0079-0.01120.0247-0.06610.03370.19270.0196-0.0923-0.0258-0.0604-0.0114-0.0088-0.08330.0335-0.056841.964637.17424.9849
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA1 - 1771 - 177
22BB1231 - 14119 - 189
33BB1412 - 1417190 - 195
43BB1423 - 1434201 - 212
53BB1449 - 1497227 - 275
63BB1505 - 1535283 - 313
74A - BC - D2000 - 2241

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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