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- PDB-2nod: MURINE INDUCIBLE NITRIC OXIDE SYNTHASE OXYGENASE DIMER (DELTA 65)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nod
タイトルMURINE INDUCIBLE NITRIC OXIDE SYNTHASE OXYGENASE DIMER (DELTA 65) WITH TETRAHYDROBIOPTERIN AND WATER BOUND IN ACTIVE CENTER
要素NITRIC OXIDE SYNTHASE一酸化窒素合成酵素
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / NITRIC OXIDE L-ARGININE MONOOXYGENASE / HEME (ヘム) / DIMER / NOS
機能・相同性
機能・相同性情報


Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / ROS and RNS production in phagocytes / G protein-coupled receptor signaling pathway coupled to cGMP nucleotide second messenger / Peroxisomal protein import / cAMP-dependent protein kinase regulator activity / prostaglandin secretion / positive regulation of killing of cells of another organism / tetrahydrobiopterin binding / arginine binding / cortical cytoskeleton ...Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / ROS and RNS production in phagocytes / G protein-coupled receptor signaling pathway coupled to cGMP nucleotide second messenger / Peroxisomal protein import / cAMP-dependent protein kinase regulator activity / prostaglandin secretion / positive regulation of killing of cells of another organism / tetrahydrobiopterin binding / arginine binding / cortical cytoskeleton / superoxide metabolic process / cGMP-mediated signaling / nitric-oxide synthase binding / cellular response to cytokine stimulus / regulation of cytokine production involved in inflammatory response / peptidyl-cysteine S-nitrosylation / regulation of insulin secretion / cellular response to organic cyclic compound / nitric-oxide synthase (NADPH) / blood vessel remodeling / response to tumor necrosis factor / nitric-oxide synthase activity / nitric oxide mediated signal transduction / arginine catabolic process / nitric oxide biosynthetic process / negative regulation of blood pressure / response to hormone / positive regulation of interleukin-8 production / response to bacterium / Hsp90 protein binding / negative regulation of protein catabolic process / beta-catenin binding / 血圧 / cellular response to type II interferon / positive regulation of interleukin-6 production / ペルオキシソーム / 概日リズム / cellular response to xenobiotic stimulus / FMN binding / flavin adenine dinucleotide binding / NADP binding / actin binding / regulation of cell population proliferation / cellular response to lipopolysaccharide / response to lipopolysaccharide / response to hypoxia / calmodulin binding / intracellular signal transduction / defense response to bacterium / cadherin binding / 炎症 / positive regulation of apoptotic process / negative regulation of gene expression / heme binding / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / extracellular space / identical protein binding / metal ion binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Bovine Endothelial Nitric Oxide Synthase Heme Domain; Chain: A,domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain; Chain A, domain 2 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain;Chain A domain 2 / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 1 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 3 superfamily ...Bovine Endothelial Nitric Oxide Synthase Heme Domain; Chain: A,domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain; Chain A, domain 2 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain;Chain A domain 2 / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 1 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 3 superfamily / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, oxygenase domain / Nitric oxide synthase (NOS) signature. / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / フラボドキシン / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Flavoprotein-like superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
テトラヒドロビオプテリン / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Nitric oxide synthase, inducible
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Crane, B.R. / Arvai, A.S. / Getzoff, E.D. / Stuehr, D.J. / Tainer, J.A.
引用
ジャーナル: Science / 年: 1998
タイトル: Structure of nitric oxide synthase oxygenase dimer with pterin and substrate.
著者: Crane, B.R. / Arvai, A.S. / Ghosh, D.K. / Wu, C. / Getzoff, E.D. / Stuehr, D.J. / Tainer, J.A.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1997
タイトル: The Structure of Nitric Oxide Synthase Oxygenase Domain and Inhibitor Complexes
著者: Crane, B.R. / Arvai, A.S. / Gachhui, R. / Wu, C. / Ghosh, D.K. / Getzoff, E.D. / Stuehr, D.J. / Tainer, J.A.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Characterization of the Inducible Nitric Oxide Synthase Oxygenase Domain Identifies a 49 Amino Acid Segment Required for Subunit Dimerization and Tetrahydrobiopterin Interaction
著者: Ghosh, D.K. / Wu, C. / Pitters, E. / Moloney, M. / Werner, E.R. / Mayer, B. / Stuehr, D.J.
履歴
登録1998年3月5日処理サイト: BNL
改定 1.01999年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42023年8月9日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model ...database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NITRIC OXIDE SYNTHASE
B: NITRIC OXIDE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,8097
ポリマ－97,9972
非ポリマー1,8125
水5,837324
1
A: NITRIC OXIDE SYNTHASE
ヘテロ分子

A: NITRIC OXIDE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,9058
ポリマ－97,9972
非ポリマー1,9086
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_655-x+y+1,y,-z+1/21
Buried area10740 Å2
ΔGint-118 kcal/mol
Surface area34030 Å2
手法PISA, PQS
2
B: NITRIC OXIDE SYNTHASE
ヘテロ分子

B: NITRIC OXIDE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,7136
ポリマ－97,9972
非ポリマー1,7154
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation9_766-x+2,-x+y+1,-z+5/31
Buried area10110 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area33750 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)213.000, 213.000, 114.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1115-

HOH

21A-1118-

HOH

31A-1119-

HOH

41B-1179-

HOH

51B-1180-

HOH

61B-1181-

HOH

71B-1205-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.864913, -0.501901, -0.004529), (-0.50192, 0.864894, 0.005832), (0.00099, 0.007318, -0.999973)
ベクター: 291.4567, 77.8202, 122.6254)

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要素

#1: タンパク質 NITRIC OXIDE SYNTHASE / 一酸化窒素合成酵素


分子量: 48998.691 Da / 分子数: 2 / 断片: OXYGENASE DOMAIN 65-498 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: MURINE INDUCIBLE / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / Cell: MACROPHAGE / プラスミド: PCWORI / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29477, nitric-oxide synthase (NADPH)
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME / Heme B


分子量: 616.487 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#4: 化合物 ChemComp-H4B / 5,6,7,8-TETRAHYDROBIOPTERIN / 6R-テトラヒドロビオプテリン / テトラヒドロビオプテリン


分子量: 241.247 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H15N5O3 / コメント: 神経伝達物質*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 324 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4 Å3/Da / 溶媒含有率: 70 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.5
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.6 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
117 mg/mlprotein1drop
240 mMHepps1drop
310 %glycerol1drop
41 mMdithiothreitol1drop
58-10 mMH4B1drop
650 mMMES1reservoir
75 %(w/v)beta-octyl glucoside1reservoir
821 %1reservoiror ammonium sulfateLiSO4

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.97
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年11月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→30 Å / Num. obs: 42826 / % possible obs: 90.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 53.1 Å2 / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 28.2
反射 シェル解像度: 2.6→2.7 Å / 冗長度: 2.5 % / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Rsym value: 0.25 / % possible all: 66.4
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.056
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 66.4 % / Rmerge(I) obs: 0.25

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.8モデル構築
X-PLOR3.8精密化
X-PLOR3.8位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1NOD

1nod


解像度: 2.6→20 Å / Data cutoff high absF: 1000000000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: PRONOUNCED ANISOTROPIC DIFFRACTION COMPLICATED INDIVIDUAL B-FACTOR REFINEMENT. INDIVIDUAL B-FACTORS WERE REFINED TO MINIMIZE R-FREE AND PRODUCE AN AVERAGE COMMENSURATE WITH WILSON SCALING.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.289 -5 %RANDOM
Rwork0.224 ---
obs0.224 42826 90.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 49.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.21 Å20.24 Å20 Å2
2--3.21 Å20 Å2
3----54.43 Å2
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 6 Å / Luzzati sigma a obs: 0.42 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6741 0 125 324 7190
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it3.511.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it5.432
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it5.242
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it7.152.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: 71% OF BACKBONE / Rms dev Biso : 2 Å2 / Rms dev position: 100 Å / Weight Biso : 0 / Weight position: 0
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.7 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.419 201 5 %
Rwork0.348 3738 -
obs--66.4 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.4
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.2
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.348

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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