[日本語] English
万見
- PDB-2n0z: Solution structure of MyUb (1080-1122) of human Myosin VI -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2n0z
タイトルSolution structure of MyUb (1080-1122) of human Myosin VI
要素Unconventional myosin-VI
キーワードMOTOR PROTEIN (モータータンパク質) / PROTEIN TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of secretion / minus-end directed microfilament motor activity / unconventional myosin complex / actin filament-based movement / clathrin-coated vesicle membrane / inner ear auditory receptor cell differentiation / Gap junction degradation / vesicle transport along actin filament / Trafficking of AMPA receptors / RHOBTB1 GTPase cycle ...regulation of secretion / minus-end directed microfilament motor activity / unconventional myosin complex / actin filament-based movement / clathrin-coated vesicle membrane / inner ear auditory receptor cell differentiation / Gap junction degradation / vesicle transport along actin filament / Trafficking of AMPA receptors / RHOBTB1 GTPase cycle / microfilament motor activity / inner ear morphogenesis / filamentous actin / 微絨毛 / cytoskeletal motor activity / RHOU GTPase cycle / endocytic vesicle / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / オートファゴソーム / RHOBTB2 GTPase cycle / クラスリン / ruffle / filopodium / actin filament organization / マイクロフィラメント / ADP binding / sensory perception of sound / intracellular protein transport / ruffle membrane / エンドサイトーシス / actin filament binding / マイクロフィラメント / apical part of cell / actin binding / 細胞皮質 / cytoplasmic vesicle / 核膜 / calmodulin binding / エンドソーム / response to xenobiotic stimulus / lysosomal membrane / perinuclear region of cytoplasm / ゴルジ体 / extracellular exosome / 核質 / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
: / Myosin VI, lever arm / Myosin VI, cargo binding domain / Class VI myosin, motor domain / Myosin VI cargo binding domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) ...: / Myosin VI, lever arm / Myosin VI, cargo binding domain / Class VI myosin, motor domain / Myosin VI cargo binding domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / Kinesin motor domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Unconventional myosin-VI / Unconventional myosin-VI
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者He, F. / Walters, K.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA136472 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)1ZIABC011627 米国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2016
タイトル: Myosin VI Contains a Compact Structural Motif that Binds to Ubiquitin Chains.
著者: He, F. / Wollscheid, H.P. / Nowicka, U. / Biancospino, M. / Valentini, E. / Ehlinger, A. / Acconcia, F. / Magistrati, E. / Polo, S. / Walters, K.J.
履歴
登録2015年3月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月30日Group: Database references
改定 1.22016年4月6日Group: Database references
改定 1.32016年4月27日Group: Structure summary
改定 1.42021年10月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.02021年10月20日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Experimental preparation / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / entity_name_com ...atom_site / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_related / pdbx_database_status / pdbx_nmr_ensemble / pdbx_nmr_exptl / pdbx_nmr_exptl_sample / pdbx_nmr_exptl_sample_conditions / pdbx_nmr_refine / pdbx_nmr_sample_details / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_torsion / struct / struct_conf / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num ..._entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _pdbx_database_status.SG_entry / _pdbx_database_status.deposit_site / _pdbx_nmr_ensemble.conformer_selection_criteria / _pdbx_nmr_ensemble.conformers_calculated_total_number / _pdbx_nmr_exptl.sample_state / _pdbx_nmr_exptl.spectrometer_id / _pdbx_nmr_exptl_sample.component / _pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.ionic_strength_units / _pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.label / _pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.pH_units / _pdbx_nmr_refine.software_ordinal / _pdbx_nmr_sample_details.contents / _pdbx_nmr_sample_details.label / _pdbx_nmr_sample_details.type / _pdbx_nmr_software.authors / _pdbx_nmr_software.classification / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_software.ordinal / _pdbx_nmr_software.version / _pdbx_nmr_spectrometer.type / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _struct.pdbx_CASP_flag / _struct_conf.beg_auth_comp_id / _struct_conf.beg_auth_seq_id / _struct_conf.beg_label_comp_id / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.end_auth_comp_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_conf.end_label_comp_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code
解説: Atoms with unrealistic or zero occupancies / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12023年6月14日Group: Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 2.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Unconventional myosin-VI


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,9231
ポリマ－5,9231
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 98structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Unconventional myosin-VI /


分子量: 5922.730 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1080-1122 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MYO6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5JVM0, UniProt: Q9UM54*PLUS

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic13D 1H-15N NOESY
121isotropic13D 1H-13C NOESY

-
試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 0.3 mM [U-13C; U-15N] Unconventional myosin-VI, 90% H2O/10% D2O
Label: sample / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料濃度: 0.3 mM / 構成要素: Unconventional myosin-VI / Isotopic labeling: [U-13C; U-15N]
試料状態イオン強度: 50 mM / Label: conditions / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 283 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 700 MHz

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
KUJIRANaohiro Kobayashichemical shift assignment
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 2
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 98 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る