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万見
- PDB-2msr: Solution structure of LEDGF/p75 IBD in complex with MLL1 peptide ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2msr
タイトルSolution structure of LEDGF/p75 IBD in complex with MLL1 peptide (140-160)
要素
  • Histone-lysine N-methyltransferase 2A
  • PC4 and SFRS1-interacting protein
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / LEDGF/p75 / MLL / Mixed Lineage Leukemia
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-cysteine methyltransferase activity / response to potassium ion / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / unmethylated CpG binding / histone H3K4 trimethyltransferase activity / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / definitive hemopoiesis / histone H3K4 methyltransferase activity ...protein-cysteine methyltransferase activity / response to potassium ion / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / unmethylated CpG binding / histone H3K4 trimethyltransferase activity / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / definitive hemopoiesis / histone H3K4 methyltransferase activity / T-helper 2 cell differentiation / supercoiled DNA binding / embryonic hemopoiesis / anterior/posterior pattern specification / exploration behavior / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / histone methyltransferase complex / : / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / 2-LTR circle formation / Vpr-mediated nuclear import of PICs / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / Integration of provirus / 脱分極 / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / MLL1 complex / mRNA 5'-splice site recognition / ヘテロクロマチン / negative regulation of fibroblast proliferation / homeostasis of number of cells within a tissue / spleen development / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / nuclear periphery / post-embryonic development / circadian regulation of gene expression / protein modification process / lysine-acetylated histone binding / ユークロマチン / visual learning / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / PKMTs methylate histone lysines / Transcriptional regulation of granulopoiesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / response to heat / fibroblast proliferation / protein-containing complex assembly / DNA-binding transcription factor binding / response to oxidative stress / transcription coactivator activity / クロマチンリモデリング / apoptotic process / chromatin binding / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / zinc ion binding / 核質 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Lens epithelium-derived growth factor, integrase-binding domain / HIV integrase-binding domain superfamily / Lens epithelium-derived growth factor (LEDGF) / KMT2A, ePHD domain / KMT2A, PHD domain 1 / KMT2A, PHD domain 2 / KMT2A, PHD domain 3 / Methyltransferase, trithorax / : / FY-rich, N-terminal ...Lens epithelium-derived growth factor, integrase-binding domain / HIV integrase-binding domain superfamily / Lens epithelium-derived growth factor (LEDGF) / KMT2A, ePHD domain / KMT2A, PHD domain 1 / KMT2A, PHD domain 2 / KMT2A, PHD domain 3 / Methyltransferase, trithorax / : / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / PHD-like zinc-binding domain / FYR domain FYRN motif profile. / "FY-rich" domain, N-terminal region / FY-rich, C-terminal / F/Y rich C-terminus / FYR domain FYRC motif profile. / "FY-rich" domain, C-terminal region / CXXC zinc finger domain / Zinc finger, CXXC-type / Zinc finger CXXC-type profile. / TFIIS/LEDGF domain superfamily / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily / SET domain / SET domain profile. / SET domain / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Bromodomain profile. / bromo domain / ブロモドメイン / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
PC4 and SFRS1-interacting protein / Histone-lysine N-methyltransferase 2A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, molecular dynamics
Model detailsclosest to the average, model2
データ登録者Cermakova, K. / Tesina, P. / Demeulemeester, J. / El Ashkar, S. / Mereau, H. / Schwaller, J. / Rezacova, P. / Veverka, V. / De Rijck, J.
引用ジャーナル: Cancer Res. / 年: 2014
タイトル: Validation and Structural Characterization of the LEDGF/p75-MLL Interface as a New Target for the Treatment of MLL-Dependent Leukemia.
著者: Cermakova, K. / Tesina, P. / Demeulemeester, J. / El Ashkar, S. / Mereau, H. / Schwaller, J. / Rezacova, P. / Veverka, V. / De Rijck, J.
履歴
登録2014年8月5日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年8月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月8日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase 2A
B: PC4 and SFRS1-interacting protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,5322
ポリマ－12,5322
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area596 Å2
ΔGint-7.6 kcal/mol
Surface area8544 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Histone-lysine N-methyltransferase 2A / Lysine N-methyltransferase 2A / ALL-1 / CXXC-type zinc finger protein 7 / Myeloid/lymphoid or mixed- ...Lysine N-methyltransferase 2A / ALL-1 / CXXC-type zinc finger protein 7 / Myeloid/lymphoid or mixed-lineage leukemia / Myeloid/lymphoid or mixed-lineage leukemia protein 1 / Trithorax-like protein / Zinc finger protein HRX / MLL cleavage product N320 / N-terminal cleavage product of 320 kDa / p320 / MLL cleavage product C180 / C-terminal cleavage product of 180 kDa / p180


分子量: 2272.344 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 140-160 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KMT2A, ALL1, CXXC7, HRX, HTRX, MLL, MLL1, TRX1 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q03164
#2: タンパク質 PC4 and SFRS1-interacting protein / CLL-associated antigen KW-7 / Dense fine speckles 70 kDa protein / DFS 70 / Lens epithelium-derived ...CLL-associated antigen KW-7 / Dense fine speckles 70 kDa protein / DFS 70 / Lens epithelium-derived growth factor / Transcriptional coactivator p75/p52


分子量: 10259.957 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 344-425 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSIP1, DFS70, LEDGF, PSIP2 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O75475

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D HN(CA)CB
1413D CBCA(CO)NH
1513D HNCO
1613D (H)CCH-TOCSY
1713D 1H-13C NOESY
1813D 1H-15N NOESY
1912D 1H-1H NOESY

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試料調製

詳細内容: 0.5 mM MLL1_140, 0.5 mM [U-13C; U-15N] IBD, 25 mM HEPES, 100 mM sodium chloride, 0.05 % beta-mercaptoethanol, 95% H2O/5% D2O
溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMMLL1_140-160-11
0.5 mMIBD-2[U-13C; U-15N]1
25 mMHEPES-31
100 mMsodium chloride-41
0.05 %beta-mercaptoethanol-51
試料状態イオン強度: 125 / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
TopSpinBruker Biospin解析
SparkyGoddardchemical shift assignment
SparkyGoddardデータ解析
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
YASARAYASARA精密化
CYANA精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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