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万見
- PDB-2lzj: Refined solution structure and dynamics of First Catalytic Cystei... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lzj
タイトルRefined solution structure and dynamics of First Catalytic Cysteine Half-domain from mouse E1 enzyme
要素Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 1
キーワードLIGASE (リガーゼ) / Catalytic half-domain / Mouse E1 enzyme (ユビキチン活性化酵素) / Beta-barrel architecture / Flexible thermini / Ubiquitinylation (ユビキチン) / Protein degradation (タンパク質分解)
機能・相同性
機能・相同性情報


ユビキチン活性化酵素 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / ubiquitin activating enzyme activity / 接着斑 / rough endoplasmic reticulum membrane / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ヘテロクロマチン / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / endosome membrane ...ユビキチン活性化酵素 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / ubiquitin activating enzyme activity / 接着斑 / rough endoplasmic reticulum membrane / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ヘテロクロマチン / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / endosome membrane / lysosomal membrane / DNA damage response / ミトコンドリア / 核質 / ATP binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, conserved site / Ubiquitin-activating enzyme signature 1. / Ubiquitin-activating enzyme E1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, four-helix bundle / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal domain superfamily / Ubiquitin-activating enzyme E1, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain superfamily ...Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, conserved site / Ubiquitin-activating enzyme signature 1. / Ubiquitin-activating enzyme E1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, four-helix bundle / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal domain superfamily / Ubiquitin-activating enzyme E1, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain superfamily / Ubiquitin fold domain / Ubiquitin-activating enzyme E1 FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1 four-helix bundle / Ubiquitin-activating enzyme e1 C-terminal domain / Ubiquitin-activating enzyme, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme, SCCH domain / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme E1-like / Ubiquitin-activating enzyme E1, inactive adenylation domain, subdomain 1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, Cys active site / Ubiquitin-activating enzyme active site. / ThiF/MoeB/HesA family / ユビキチン活性化酵素 / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Jaremko, M. / Jaremko, L. / Nowakowski, M. / Szczepanowski, R.H. / Filipek, R. / Wojciechowski, M. / Bochtler, M. / Ejchart, A.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2014
タイトル: NMR structural studies of the first catalytic half-domain of ubiquitin activating enzyme.
著者: Jaremko, M. / Jaremko, L. / Nowakowski, M. / Wojciechowski, M. / Szczepanowski, R.H. / Panecka, R. / Zhukov, I. / Bochtler, M. / Ejchart, A.
履歴
登録2012年10月3日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月4日Group: Database references
改定 1.22014年1月8日Group: Database references
改定 1.32023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1961
ポリマ－12,1961
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 1 / Ubiquitin-activating enzyme E1 / Ubiquitin-activating enzyme E1 X / Ubiquitin-like modifier- ...Ubiquitin-activating enzyme E1 / Ubiquitin-activating enzyme E1 X / Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 1 X


分子量: 12195.825 Da / 分子数: 1 / 断片: First Catalytic Cysteine Half-domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Uba1, Sbx, Ube1, Ube1ax, Ube1x / プラスミド: pRS416 and pRS413 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: Q02053

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC aliphatic
1312D 1H-13C HSQC aromatic
1413D HNCO
1513D HNCA
1613D HN(CA)CB
1713D HNHA
1813D HBHA(CO)NH
1913D (H)CCH-TOCSY
11013D HN(CO)CA
11113D CBCA(CO)NH
11213D 1H-15N NOESY
11313D 1H-13C NOESY aliphatic
11413D 1H-13C NOESY aromatic

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] First Cysteine Catalytic Half-domain, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21 mM [U-100% 15N] First Cysteine Catalytic Half-domain, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMFirst Cysteine Catalytic Half-domain-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
1 mMFirst Cysteine Catalytic Half-domain-2[U-100% 15N]2
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
150 6.5 ambient 298 K
250 6.5 ambient 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA4001
Bruker AvanceBrukerAVANCE7002
Varian UnityPlusVarianUNITYPLUS5003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR NIH2.26Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
X-PLOR NIH2.26Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrichpeak picking
SparkyGoddardchemical shift assignment
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1558 / NOE intraresidue total count: 330 / NOE long range total count: 621 / NOE medium range total count: 150 / NOE sequential total count: 457
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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