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- PDB-2kkz: Solution NMR structure of the monomeric W187R mutant of A/Udorn N... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kkz
タイトルSolution NMR structure of the monomeric W187R mutant of A/Udorn NS1 effector domain. Northeast Structural Genomics target OR8C[W187R].
要素Non-structural protein NS1
キーワードANTIVIRAL PROTEIN / Influenza A (A型インフルエンザウイルス) / Effector Domain / solution NMR structure / W187R mutant / Cytoplasm (細胞質) / Host-virus interaction / Interferon antiviral system evasion / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated perturbation of host intracellular transport / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / : / suppression by virus of host cytokine production / symbiont-mediated suppression of host mRNA processing / symbiont-mediated suppression of host PKR/eIFalpha signaling / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / double-stranded RNA binding / host cell cytoplasm ...symbiont-mediated perturbation of host intracellular transport / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / : / suppression by virus of host cytokine production / symbiont-mediated suppression of host mRNA processing / symbiont-mediated suppression of host PKR/eIFalpha signaling / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / double-stranded RNA binding / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / host cell nucleus / RNA binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Influenza virus non-structural protein, effector domain / Influenza A virus NS1 protein / Influenza A virus NS1, effector domain-like superfamily / Influenza non-structural protein (NS1) / Influenza non-structural protein (NS1) / S15/NS1, RNA-binding / Nucleotidyltransferase; domain 5 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Non-structural protein 1 / Non-structural protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Aramini, J.M. / Ma, L. / Lee, H. / Zhao, L. / Cunningham, K. / Ciccosanti, C. / Janjua, H. / Fang, Y. / Xiao, R. / Krug, R.M. ...Aramini, J.M. / Ma, L. / Lee, H. / Zhao, L. / Cunningham, K. / Ciccosanti, C. / Janjua, H. / Fang, Y. / Xiao, R. / Krug, R.M. / Montelione, G.T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution NMR structure of the monomeric W187R mutant of A/Udorn NS1 effector domain. Northeast Structural Genomics target OR8C[W187R].
著者: Aramini, J.M. / Ma, L. / Lee, H. / Zhao, L. / Cunningham, K. / Ciccosanti, C. / Janjua, H. / Fang, Y. / Xiao, R. / Krug, R.M. / Montelione, G.T.
履歴
登録2009年6月29日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年7月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Non-structural protein NS1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,9351
ポリマ－15,9351
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Non-structural protein NS1


分子量: 15935.354 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residues 85-215 / 変異: W187R / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
株: Udorn/1972 / 遺伝子: NS, NS1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)MGK / 参照: UniProt: Q6XSU2, UniProt: P03495*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-15N HSQC
1313D HNCO
1413D HNCA
1513D HN(CO)CA
1613D HN(CA)CO
1713D CBCA(CO)NH
1813D HN(CA)CB
1913D simultaneous CN NOESY
11013D 1H-13C NOESY aromatic
11113D (H)CCH-COSY
11222D 1H-13C HSQC high resolution (L/V methyl stereoassignment)
11322D 1H-15N hetNOE
11421D 1H-15N T1 and T2
11513D (H)CCH-TOCSY
11613D CCH-TOCSY
NMR実験の詳細Text: THE PROTEIN IS MONOMERIC BY GEL FILTRATION CHROMATOGRAPHY, STATIC LIGHT SCATTERING AND 15N T1/T2 RELAXATION. THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE RESONANCE NMR SPECTROSCOPY. AUTOMATED ...Text: THE PROTEIN IS MONOMERIC BY GEL FILTRATION CHROMATOGRAPHY, STATIC LIGHT SCATTERING AND 15N T1/T2 RELAXATION. THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE RESONANCE NMR SPECTROSCOPY. AUTOMATED BACKBONE ASSIGNMENTS WERE MADE USING AUTOASSIGN, AND THE SIDE CHAIN ASSIGNMENTS WERE COMPLETED MANUALLY. AUTOMATIC NOESY ASSIGNMENTS WERE DETERMINED USING CYANA 3.0. BACKBONE (PHI/PSI) DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS WERE OBTAINED FROM TALOSplus. ROTAMER STATES OF SPECIFIC ORDERED RESIDUES WERE CONSTRAINED IN THE FINAL STAGE OF THE STRUCTURE REFINEMENT BASED ON PROCHECK. COMPLETENESS OF NMR ASSIGNMENTS (EXCLUDING C-TERMINAL HHHHHH): BACKBONE, 98.3%, SIDE CHAIN, 95.9%, AROMATICS, 97.8%, STEREOSPECIFIC METHYL, 100%, STEREOSPECIFIC SIDE CHAIN NH2: 80%. FINAL STRUCTURE QUALITY FACTORS (FOR RESIDUES 84 TO 217, PSVS 1.3), WHERE ORDERED RESIDUES [S(PHI) + S(PSI) > 1.8] COMPRISE: 87-163,169-202: (A) RMSD (ORDERED RESIDUES): BB, 0.5, HEAVY ATOM, 0.9. (B) RAMACHANDRAN STATISTICS FOR ORDERED RESIDUES: MOST FAVORED, 88.4%, ADDITIONALLY ALLOWED, 11.6%, GENEROUSLY ALLOWED, 0.0%, DISALLOWED, 0.0%. (C) PROCHECK SCORES FOR ORDERED RESIDUES (RAW/Z-): PHI-PSI, -0.43/-1.38, ALL, -0.30/-1.77. (D) MOLPROBITY CLASH SCORE (RAW/Z-): 17.12/-1.41 (E) RPF SCORES FOR GOODNESS OF FIT TO NOESY DATA (RESIDUES 84-217): RECALL, 0.968, PRECISION, 0.911, F-MEASURE, 0.939, DP-SCORE, 0.740. (F) NUMBER OF CLOSE CONTACTS PER 20 MODELS: 13. (G) AGREEMENT WITH RESIDUAL DIPOLAR COUPLINGS (20 MODELS): CORRELATION COEFFICIENT (R): 0.992 (0.001); Q RMS: 0.125 (0.008). THE C-TERMINAL HIS TAG RESIDUES OF THE PROTEIN (HHHHHH) WERE NOT INCLUDED IN THE STRUCTURE CALCULATIONS AND HAVE BEEN OMITTED FROM THIS DEPOSITION. COORDINATES FOR THE FOLLOWING RESIDUES ARE NOT WELL DETERMINED [S(PHI) + S(PSI) < 1.8]: 84-86,164-168,203-END.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.71 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] OR8w187r, 20 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 50 mM arginine, 50 mM glutamic acid, 1 % glycerol, 50 uM DSS, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
21.2 mM [U-5% 13C; U-100% 15N] OR8w187r, 20 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 50 mM arginine, 50 mM glutamic acid, 1 % glycerol, 50 uM DSS, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.71 mMOR8w187r-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
20 mMsodium phosphate-21
100 mMsodium chloride-31
50 mMarginine-41
50 mMglutamic acid-51
1 %glycerol-61
50 uMDSS-71
1.2 mMOR8w187r-8[U-5% 13C; U-100% 15N]2
20 mMsodium phosphate-92
100 mMsodium chloride-102
50 mMarginine-112
50 mMglutamic acid-122
1 %glycerol-132
50 uMDSS-142
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 6.9 / 圧: ambient / 温度: 300 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin2.1Bruker Biospincollection
TopSpin2.1Bruker Biospinデータ解析
Sparky3.112Goddardデータ解析
Sparky3.112Goddardpeak picking
NMRPipe2.3Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRPipe2.3Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxpeak picking
AutoAssign2.4.0Zimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelionechemical shift assignment
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CNS1.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
AutoStructure2.2.1Huang, Tejero, Powers and Montelione構造決定
PSVS1.3Bhattacharya and Montelionestructure validation
MolProbity3.15Richardsonstructure quality analysis
PdbStat5.1Tejero and Montelionepdb processing
TALOSplusCornilescu, Delaglio and Bax精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: THE FINAL STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 2251 CONFORMATIONALLY-RESTRICTING NOE-DERIVED DISTANCE CONSTRAINTS AND 203 DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS; 0 HYDROGEN BOND CONSTRAINTS (18.5 ...詳細: THE FINAL STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 2251 CONFORMATIONALLY-RESTRICTING NOE-DERIVED DISTANCE CONSTRAINTS AND 203 DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS; 0 HYDROGEN BOND CONSTRAINTS (18.5 CONSTRAINTS PER RESIDUE, 5.5 LONG RANGE CONSTRAINTS PER RESIDUE, COMPUTED FOR RESIDUES 84 TO 217 BY PSVS 1.3). IN ADDITION, 75 RESOLVED N-H RESIDUAL DIPOLAR COUPLINGS FOR ORDERED RESIDUES WERE INCLUDED IN ALL STRUCTURE CALCULATIONS. STRUCTURE DETERMINATION WAS PERFORMED ITERATIVELY USING CYANA 3.0. THE 20 STRUCTURES OUT OF 100 WITH THE LOWEST TARGET FUNCTION WERE FURTHER REFINED BY RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS/ENERGY MINIMIZATION IN EXPLICIT WATER (CNS) WITH PARAM19 AND USING A NEUTRAL HISTIDINE TAUTOMER (ND1H FORM) AT RESIDUE 169.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum torsion angle constraint violation: 5.3 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.33 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.01 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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