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万見
- PDB-2h9c: Native Crystal Structure of the Isochorismate-Pyruvate Lyase from... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2h9c
タイトルNative Crystal Structure of the Isochorismate-Pyruvate Lyase from Pseudomonas aeruginosa
要素Salicylate biosynthesis protein pchBIsochorismate lyase
キーワードLYASE (リアーゼ) / intertwinded dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


pyochelin biosynthetic process / isochorismate lyase / carbon-oxygen lyase activity / isochorismate pyruvate lyase activity / salicylic acid biosynthetic process / chorismate metabolic process / chorismate mutase / chorismate mutase activity
類似検索 - 分子機能
Salicylate biosynthesis protein PchB / Chorismate mutase / Chorismate mutase domain superfamily / Chorismate Mutase Domain, subunit A / Chorismate mutase II, prokaryotic-type / Chorismate mutase type II / Chorismate mutase domain profile. / Chorismate mutase type II / Chorismate mutase type II superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
硝酸塩 / Isochorismate pyruvate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Lamb, A.L. / Zaitseva, J. / Lu, J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Two Crystal Structures of the Isochorismate Pyruvate Lyase from Pseudomonas aeruginosa.
著者: Zaitseva, J. / Lu, J. / Olechoski, K.L. / Lamb, A.L.
履歴
登録2006年6月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年8月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Salicylate biosynthesis protein pchB
B: Salicylate biosynthesis protein pchB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9207
ポリマ－22,6102
非ポリマー3105
水99155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5460 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area9550 Å2
手法PISA
2
A: Salicylate biosynthesis protein pchB
B: Salicylate biosynthesis protein pchB
ヘテロ分子

A: Salicylate biosynthesis protein pchB
B: Salicylate biosynthesis protein pchB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,84014
ポリマ－45,2204
非ポリマー62010
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area13700 Å2
ΔGint-86 kcal/mol
Surface area16330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.148, 93.148, 60.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
詳細The asymmetric unit contains one dimer, which is the biological asssembly.

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要素

#1: タンパク質 Salicylate biosynthesis protein pchB / Isochorismate lyase / Isochorismate-Pyruvate Lyase


分子量: 11304.909 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 1-99 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 株: PAO1 / 遺伝子: PchB / プラスミド: pET29b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q51507, Lyases; Carbon-carbon lyases; Other carbon-carbon lyases
#2: 化合物
ChemComp-NO3 / NITRATE ION / 硝酸塩


分子量: 62.005 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.57 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.7
詳細: 0.1 M acetate buffer, 4.8 - 5.3 M ammonium nitrate, pH 4.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 138 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年6月10日
放射モノクロメーター: osmic mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 9.2 % / Av σ(I) over netI: 12.6 / 数: 106446 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Χ2: 0.94 / D res high: 2.35 Å / D res low: 100 Å / Num. obs: 11526 / % possible obs: 99.9
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
5.061009910.0330.88.6
4.025.0699.910.0410.9059.3
3.514.0210010.0490.9849.3
3.193.5199.910.0691.0169.4
2.963.1910010.1020.9879.4
2.792.9610010.1390.9839.4
2.652.7999.910.1790.9379.4
2.532.6510010.2380.9569.3
2.432.5310010.3070.9359.2
2.352.4310010.3780.9139
反射解像度: 2.35→28.9 Å / Num. obs: 11526 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 9.2 % / Biso Wilson estimate: 37.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Χ2: 0.942 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル解像度: 2.35→2.43 Å / 冗長度: 9 % / Rmerge(I) obs: 0.378 / Num. unique all: 1120 / Χ2: 0.913 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ECM

1ecm


解像度: 2.35→28.9 Å / FOM work R set: 0.806 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.269 1162 10.1 %random
Rwork0.224 ---
obs0.224 11246 97.7 %-
all-11515 --
溶媒の処理Bsol: 44.597 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 42.792 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.488 Å20 Å20 Å2
2--2.488 Å20 Å2
3----4.977 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→28.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1397 0 20 55 1472
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.4511.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.1662
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.4022
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.3132.5
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.08
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 23

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs
2.35-2.390.29570.246393450
2.39-2.420.353500.238410460
2.42-2.460.354500.249422472
2.46-2.50.232390.241430469
2.5-2.550.315500.22412462
2.55-2.60.322580.252413471
2.6-2.650.353430.246439482
2.65-2.710.256600.23406466
2.71-2.770.324450.238440485
2.77-2.840.276560.231427483
2.84-2.920.382580.238436494
2.92-30.335430.244456499
3-3.10.275530.229415468
3.1-3.210.232410.242450491
3.21-3.340.379480.247449497
3.34-3.490.218510.216435486
3.49-3.680.212450.195445490
3.68-3.910.232420.185460502
3.91-4.210.204440.179461505
4.21-4.630.263450.188468513
4.63-5.30.23600.199453513
5.3-6.680.357640.304465529
6.68-1000.229600.251499559
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3nitrate.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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