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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2gco | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the human RhoC-GppNHp complex | ||||||
要素 | (Rho-related GTP-binding protein RhoC) x 2 | ||||||
キーワード | SIGNALING PROTEIN / GTP-binding protein (Gタンパク質) / GTPase (GTPアーゼ) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 positive regulation of lipase activity / skeletal muscle satellite cell migration / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / stereocilium / apical junction assembly / RHO GTPases Activate ROCKs / RHO GTPases activate CIT / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / wound healing, spreading of cells / small GTPase-mediated signal transduction ...positive regulation of lipase activity / skeletal muscle satellite cell migration / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / stereocilium / apical junction assembly / RHO GTPases Activate ROCKs / RHO GTPases activate CIT / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / wound healing, spreading of cells / small GTPase-mediated signal transduction / RHOC GTPase cycle / 分裂溝 / mitotic cytokinesis / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of stress fiber assembly / actin filament organization / RHO GTPases Activate Formins / positive regulation of protein-containing complex assembly / G alpha (12/13) signalling events / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / neuron projection / positive regulation of cell migration / GTPase activity / GTP binding / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / シグナル伝達 / extracellular exosome / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å | ||||||
データ登録者 | Dias, S.M.G. / Cerione, R.A. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2007 タイトル: X-ray Crystal Structures Reveal Two Activated States for RhoC. 著者: Dias, S.M.G. / Cerione, R.A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2gco.cif.gz | 105.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2gco.ent.gz | 77.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2gco.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gc/2gco ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gc/2gco | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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2 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 22740.896 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: Residue 107 in this chain is modified to S-OXY CYSTEINE 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RHOC, ARH9, ARHC / プラスミド: pet28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21 (DE3) RP / 参照: UniProt: P08134 | ||||
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#2: タンパク質 | 分子量: 22724.896 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RHOC, ARH9, ARHC / プラスミド: pet28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21 (DE3) RP / 参照: UniProt: P08134 | ||||
#3: 化合物 | #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.32 % |
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結晶化 | 温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4 詳細: 30% PEG 8000, 0.2M Sodium Acetate,1.2% Inositol, 0.1M Sodium Cacodylate, pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291.15K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.918 |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月4日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.918 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.4→82.903 Å / Num. all: 77234 / Num. obs: 75377 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rsym value: 0.085 / Net I/σ(I): 4.3 |
反射 シェル | 解像度: 1.4→1.48 Å / % possible obs: 96.2 % / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.508 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. measured all: 52822 / Num. unique obs: 11027 / Rsym value: 0.508 / % possible all: 95 |
-位相決定
Phasing MR | Rfactor: 0.521 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.552
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1Z2C 解像度: 1.4→8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 1.871 / SU ML: 0.04 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.072 / ESU R Free: 0.071 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 15.087 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.4→8 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.4→1.435 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL
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