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- PDB-2g30: beta appendage of AP2 complexed with ARH peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2g30
タイトルbeta appendage of AP2 complexed with ARH peptide
要素
  • 16-mer peptide from Low density lipoprotein receptor adapter protein 1
  • AP-2 complex subunit beta-1
  • peptide sequence AAF
キーワードENDOCYTOSIS/EXOCYTOSIS / alpha-helical ARH peptide / platform domain / sandwich domain (サンドイッチ) / endocytosis (エンドサイトーシス) / adaptor / ENDOCYTOSIS-EXOCYTOSIS COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


AP-1 adaptor complex binding / ニューロフィラメント / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / Nef Mediated CD8 Down-regulation / Chylomicron clearance / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / clathrin adaptor complex / AP-2 adaptor complex binding ...AP-1 adaptor complex binding / ニューロフィラメント / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / Nef Mediated CD8 Down-regulation / Chylomicron clearance / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / clathrin adaptor complex / AP-2 adaptor complex binding / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / positive regulation of cholesterol metabolic process / low-density lipoprotein particle clearance / AP-2 adaptor complex / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / Retrograde neurotrophin signalling / clathrin-coated endocytic vesicle / LDL clearance / clathrin adaptor activity / regulation of protein binding / membrane organization / clathrin-dependent endocytosis / amyloid precursor protein metabolic process / cholesterol transport / coronary vasculature development / signal sequence binding / endolysosome membrane / Nef Mediated CD4 Down-regulation / low-density lipoprotein particle receptor binding / aorta development / ventricular septum development / clathrin binding / Recycling pathway of L1 / cellular response to cytokine stimulus / synaptic vesicle endocytosis / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / regulation of protein localization to plasma membrane / signaling adaptor activity / vesicle-mediated transport / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / cholesterol metabolic process / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / MHC class II antigen presentation / receptor-mediated endocytosis / VLDLR internalisation and degradation / phosphotyrosine residue binding / basal plasma membrane / cholesterol homeostasis / kidney development / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / intracellular protein transport / cytoplasmic side of plasma membrane / receptor internalization / recycling endosome / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / endocytic vesicle membrane / signaling receptor complex adaptor activity / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / presynapse / Clathrin-mediated endocytosis / amyloid-beta binding / postsynapse / Potential therapeutics for SARS / エンドソーム / 神経繊維 / glutamatergic synapse / 生体膜 / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Immunoglobulin-like - #1150 / TATA結合タンパク質 / Clathrin adaptor, beta-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Beta-adaptin appendage, C-terminal subdomain / AP-1/2/4 complex subunit beta / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / AP complex subunit beta / Coatomer/calthrin adaptor appendage, C-terminal subdomain ...Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Immunoglobulin-like - #1150 / TATA結合タンパク質 / Clathrin adaptor, beta-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Beta-adaptin appendage, C-terminal subdomain / AP-1/2/4 complex subunit beta / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / AP complex subunit beta / Coatomer/calthrin adaptor appendage, C-terminal subdomain / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Adaptin C-terminal domain / Adaptin C-terminal domain / Clathrin/coatomer adaptor, adaptin-like, N-terminal / Adaptin N terminal region / PTB/PI domain / Clathrin adaptor, appendage, Ig-like subdomain superfamily / TATA結合タンパク質 / TBP domain superfamily / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Armadillo-like helical / PH-like domain superfamily / Armadillo-type fold / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
AP-2 complex subunit beta / Low density lipoprotein receptor adapter protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Edeling, M.A. / Collins, B.M. / Traub, L.M. / Owen, D.J.
引用ジャーナル: Dev.Cell / 年: 2006
タイトル: Molecular Switches Involving the AP-2 beta2 Appendage Regulate Endocytic Cargo Selection and Clathrin Coat Assembly
著者: Edeling, M.A. / Mishra, S.K. / Keyel, P.A. / Steinhauser, A.L. / Collins, B.M. / Roth, R. / Heuser, J.E. / Owen, D.J. / Traub, L.M.
履歴
登録2006年2月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年3月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 3 CHAIN(S) ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 3 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). THE BETA-ADAPTIN PROTEIN IS PART OF THE ASSEMBLY PROTEIN COMPLEX 2, (AP-2) THAT IS A HETEROTETRAMER COMPOSED OF TWO LARGE CHAINS (ALPHA AND BETA), A MEDIUM CHAIN (AP50) AND A SMALL CHAIN (AP17).

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AP-2 complex subunit beta-1
P: 16-mer peptide from Low density lipoprotein receptor adapter protein 1
S: peptide sequence AAF


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,1793
ポリマ－31,1793
非ポリマー00
水2,594144
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)37.750, 36.313, 98.982
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.91, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The asymmetric unit (chains A, P and S) represent the biological unit

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要素

#1: タンパク質 AP-2 complex subunit beta-1 / Adapter-related protein complex 2 beta-1 subunit / Beta-adaptin / Plasma membrane adaptor HA2/AP2 ...Adapter-related protein complex 2 beta-1 subunit / Beta-adaptin / Plasma membrane adaptor HA2/AP2 adaptin beta subunit / Clathrin assembly protein complex 2 beta large chain / AP105B / Beta appendage


分子量: 29088.453 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 701-937 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AP2B1, CLAPB1 / プラスミド: pMW172His6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(pLysS) / 参照: UniProt: P63010
#2: タンパク質・ペプチド 16-mer peptide from Low density lipoprotein receptor adapter protein 1 / Autosomal recessive hypercholesterolemia protein / ARH peptide


分子量: 1782.865 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-16 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence of the peptide is naturally found in human(ARH residues 252-267).
参照: UniProt: Q5SW96
#3: タンパク質・ペプチド peptide sequence AAF


分子量: 307.345 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence of the peptide is naturally found in human. Probably represents the residues EAF(257-259) of degraded ARH peptide sequence in the crystal
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.37 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 18% PEG 8000, 100mM HEPES pH 7.5, 4mM DTT, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.03 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年5月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→49.45 Å / Num. all: 35656 / Num. obs: 35656 / Observed criterion σ(I): 10 / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 19
反射 シェル解像度: 1.6→1.69 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.689 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique obs: 5081

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位相決定

Phasing MRRfactor: 0.461 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.467 / Cor.coef. Io to Ic: 0.13
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å99.015 Å
Translation3 Å99.015 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 開始モデル: 1.0E+42 / 解像度: 1.6→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 2.346 / SU ML: 0.08 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.102 / ESU R Free: 0.1 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 1781 5 %RANDOM
Rwork0.215 ---
all0.216 35493 --
obs0.216 35493 99.24 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.967 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å20 Å2-1.28 Å2
2--1.82 Å20 Å2
3----1.92 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1990 0 0 144 2134
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0222028
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021828
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4581.9492753
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.80434272
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6165249
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.2313
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022231
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02380
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2160.2331
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2450.22007
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.21210
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2170.2104
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2420.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3420.229
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.7530.23
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0721.51260
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.96522041
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.7983768
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.5764.5712
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.641 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.336 119
Rwork0.292 2356
obs-2475

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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