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- PDB-2ecf: Crystal Structure of Dipeptidyl Aminopeptidase IV from Stenotroph... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ecf
タイトルCrystal Structure of Dipeptidyl Aminopeptidase IV from Stenotrophomonas maltophilia
要素Dipeptidyl peptidase IVジペプチジルペプチダーゼ
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / prolyl oligopeptidase family / peptidase family S9 / dipeptidyl peptidase IV (ジペプチジルペプチダーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


serine-type peptidase activity
類似検索 - 分子機能
: / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / 8 Propeller / Methanol Dehydrogenase; Chain A / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) N-terminal region / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold ...: / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / 8 Propeller / Methanol Dehydrogenase; Chain A / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) N-terminal region / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dipeptidyl peptidase IV
類似検索 - 構成要素
生物種Stenotrophomonas maltophilia (バクテリア)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Nakajima, Y. / Ito, K. / Yoshimoto, T.
引用ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 2008
タイトル: Dipeptidyl aminopeptidase IV from Stenotrophomonas maltophilia exhibits activity against a substrate containing a 4-hydroxyproline residue
著者: Nakajima, Y. / Ito, K. / Toshima, T. / Egawa, T. / Zheng, H. / Oyama, H. / Wu, Y.-F. / Takahashi, E. / Kyono, K. / Yoshimoto, T.
履歴
登録2007年2月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dipeptidyl peptidase IV


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,1801
ポリマ－82,1801
非ポリマー00
水1,18966
1
A: Dipeptidyl peptidase IV

A: Dipeptidyl peptidase IV


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)164,3612
ポリマ－164,3612
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_666-y+1,-x+1,-z+3/21
Buried area2650 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area54350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.877, 105.877, 161.895
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Dipeptidyl peptidase IV / ジペプチジルペプチダーゼ / Dipeptidyl aminopeptidase IV


分子量: 82180.328 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Stenotrophomonas maltophilia (バクテリア)
プラスミド: pUC19 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5alpha / 参照: UniProt: P95782, DPP-4
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.42 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8
詳細: 12% PEG 6000, 0.2M magnesium chloride, 0.1M Tris-HCl, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
12981
22981
32981
放射光源
由来タイプID波長 (Å)
回転陽極RIGAKU RU20011.5418
回転陽極RIGAKU RU20021.5418
回転陽極RIGAKU RU20031.5418
検出器
タイプID検出器日付詳細
RIGAKU RAXIS IV1IMAGE PLATE2003年3月7日monochrometor
RIGAKU RAXIS IV2IMAGE PLATE2003年7月3日Osmic mirror
RIGAKU RAXIS IV3IMAGE PLATE2003年7月3日monochrometor
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1graphiteSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2osmic mirrorSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
3graphiteSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→45 Å / Num. obs: 23396 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 56.8 Å2 / Rsym value: 0.077 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 6.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 3285 / Rsym value: 0.333 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
SHARP位相決定
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.8→20 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24 1197 -random
Rwork0.185 ---
all-23282 --
obs-23264 99.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 41.3 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.42 Å0.37 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5445 0 0 66 5511
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.31
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.811
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.9 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.337 120 -
Rwork0.271 --
obs-2151 99.7 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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