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- PDB-2dcm: The Crystal Structure of S603A Mutated Prolyl Tripeptidyl Aminope... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2dcm
タイトルThe Crystal Structure of S603A Mutated Prolyl Tripeptidyl Aminopeptidase Complexed with Substrate
要素dipeptidyl aminopeptidase IV, putative
キーワードHYDROLASE / peptidase family S9 / serine peptidase / prolyl oligopeptidase family / site-directed mutangenesis
機能・相同性
機能・相同性情報


Xaa-Xaa-Pro tripeptidyl-peptidase / dipeptidyl-peptidase activity / aminopeptidase activity / serine-type peptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / : / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) N-terminal region / 8 Propeller / Methanol Dehydrogenase; Chain A / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold ...Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / : / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) N-terminal region / 8 Propeller / Methanol Dehydrogenase; Chain A / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLYCYLALANYL-N-2-NAPHTHYL-L-PROLINEAMIDE / Prolyl tripeptidyl peptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Porphyromonas gingivalis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Nakajima, Y. / Ito, K. / Xu, Y. / Yamada, N. / Onohara, Y. / Yoshimoto, T.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Crystal Structure and Mechanism of Tripeptidyl Activity of Prolyl Tripeptidyl Aminopeptidase from Porphyromonas gingivalis
著者: Ito, K. / Nakajima, Y. / Xu, Y. / Yamada, N. / Onohara, Y. / Ito, T. / Matsubara, F. / Kabashima, T. / Nakayama, K. / Yoshimoto, T.
履歴
登録2006年1月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: dipeptidyl aminopeptidase IV, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,9572
ポリマ－79,5891
非ポリマー3681
水2,774154
1
A: dipeptidyl aminopeptidase IV, putative
ヘテロ分子

A: dipeptidyl aminopeptidase IV, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)159,9144
ポリマ－159,1782
非ポリマー7372
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation9_556-x,-x+y,-z+11
Buried area5520 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area50830 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)149.453, 149.453, 159.644
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322

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要素

#1: タンパク質 dipeptidyl aminopeptidase IV, putative / prolyl tripeptidyl aminopeptidase


分子量: 79588.781 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 39-732 / 変異: S603A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Porphyromonas gingivalis (バクテリア)
株: W83 / 遺伝子: PG1361 / プラスミド: pQE-30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15
参照: UniProt: Q7MUW6, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; ジペプチジルペプチターゼ・トリペプチジルペプチターゼ
#2: 化合物 ChemComp-GA0 / GLYCYLALANYL-N-2-NAPHTHYL-L-PROLINEAMIDE / GLYCYL-ALANYL-PROLINE-BETA-NAPHTHYLAMIDE


分子量: 368.430 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H24N4O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 154 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.94 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: 1.1M potassium sodium tartrate, 0.2M lithium sulfate, 0.1M CHES buffer, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RIGAKU JUPITER 210 / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. all: 23793 / Num. obs: 23793 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 12.3 % / Biso Wilson estimate: 61.1 Å2 / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 38.8
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 9.6 % / Mean I/σ(I) obs: 6.4 / Num. unique all: 2260 / Rsym value: 0.323 / % possible all: 96.7

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
HKL-2000データ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 2D5L

2d5l


解像度: 2.9→20 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.263 1210 -random
Rwork0.206 ---
all-23560 --
obs-23560 98.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 42.8 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.47 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.6 Å0.44 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5217 0 17 154 5388
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.38
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.861

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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