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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2dmf | ||||||
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タイトル | An extended conformation of the RWD domain of human Ring finger protein 25 | ||||||
要素 | RING finger protein 25薬指 | ||||||
キーワード | LIGASE (リガーゼ) / Metal-binding / Ub1 conjugation / Ub1 conjugation pathway / RWD domain / alpha+beta sandwich fold / structural genomics (構造ゲノミクス) / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 protein K6-linked ubiquitination / NF-kappaB binding / rescue of stalled ribosome / cytosolic ribosome / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process ...protein K6-linked ubiquitination / NF-kappaB binding / rescue of stalled ribosome / cytosolic ribosome / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 溶液NMR / torsion angle dynamics | ||||||
データ登録者 | Yoneyama, M. / Tochio, N. / Koshiba, S. / Watabe, S. / Harada, T. / Kigawa, T. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI) | ||||||
引用 | ジャーナル: To be Published タイトル: An extended conformation of the RWD domain of human Ring finger protein 25 著者: Yoneyama, M. / Tochio, N. / Koshiba, S. / Watabe, S. / Harada, T. / Kigawa, T. / Yokoyama, S. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2dmf.cif.gz | 803.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2dmf.ent.gz | 697.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2dmf.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dm/2dmf ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dm/2dmf | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | |
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類似構造データ | |
その他のデータベース |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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NMR アンサンブル |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14948.579 Da / 分子数: 1 / 断片: RWD domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: Cell-free protein synthesis / 遺伝子: RNF25 / プラスミド: P051212-01 / 発現宿主: Cell free synthesis 参照: UniProt: Q96BH1, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ(ペプチド合成) |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||
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NMR実験 |
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-試料調製
詳細 | 内容: 0.94mM RWD domain U-15N, 13C; 20mM d-Tris-HCl(pH 7.0); 100mM NaCl; 1mM d-DTT; 0.02% NaN3; 10% D2O, 90% H2O 溶媒系: 90% H2O/10% D2O |
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試料状態 | イオン強度: 120mM / pH: 7.0 / 圧: ambient / 温度: 296 K |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター | タイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz |
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-解析
NMR software |
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精密化 | 手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||
代表構造 | 選択基準: lowest energy | ||||||||||||||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: target function, structures with the least restraint violations 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 |