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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2ch5 | |||||||||
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タイトル | Crystal structure of human N-acetylglucosamine kinase in complex with N-acetylglucosamine | |||||||||
要素 | NAGK PROTEIN | |||||||||
キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / N-ACETYLGLUCOSAMINE (N-アセチルグルコサミン) / GLCNAC (N-アセチルグルコサミン) / SUGAR KINASE / RIBONUCLEASE H FOLD / SUGAR KINASE/HSP70/ACTIN SUPERFAMILY / DOMAIN ROTATION / OPEN CONFORMATION / CLOSED CONFORMATION / HYPOTHETICAL PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 muramyl dipeptide kinase activity / N-acetylglucosamine kinase / N-acetylglucosamine kinase activity / N-acylmannosamine kinase / N-acetylmannosamine metabolic process / Synthesis of UDP-N-acetyl-glucosamine / N-acetylglucosamine metabolic process / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ(アルコールにつなげるもの) / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / N-acetylneuraminate catabolic process ...muramyl dipeptide kinase activity / N-acetylglucosamine kinase / N-acetylglucosamine kinase activity / N-acylmannosamine kinase / N-acetylmannosamine metabolic process / Synthesis of UDP-N-acetyl-glucosamine / N-acetylglucosamine metabolic process / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ(アルコールにつなげるもの) / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / N-acetylneuraminate catabolic process / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / response to muramyl dipeptide / defense response to bacterium / 自然免疫系 / extracellular exosome / ATP binding / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | HOMO SAPIENS (ヒト) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å | |||||||||
データ登録者 | Weihofen, W.A. / Berger, M. / Chen, H. / Saenger, W. / Hinderlich, S. | |||||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006 タイトル: Structures of Human N-Acetylglucosamine Kinase in Two Complexes with N-Acetylglucosamine and with Adp/Glucose: Insights Into Substrate Specificity and Regulation. 著者: Weihofen, W.A. / Berger, M. / Chen, H. / Saenger, W. / Hinderlich, S. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2ch5.cif.gz | 292.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2ch5.ent.gz | 238.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2ch5.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ch/2ch5 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ch/2ch5 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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2 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper:
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 37790.027 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) 解説: CDNA FROM THE RESOURCE CENTER OF THE GERMAN HUMAN GENOME PROJECT プラスミド: PGEX-2T / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) 参照: UniProt: Q6IA84, UniProt: Q9UJ70*PLUS, N-acetylglucosamine kinase #2: 糖 | #3: 化合物 | ChemComp-GOL / #4: 糖 | ChemComp-NDG / | #5: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | N-TERMINAL CLONING ARTEFACTS (3 RESIDUES) LINKED TO CHAINS A, B, C, D. | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.8 % |
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結晶化 | pH: 5.6 詳細: 100 MM HEPES PH 7.0, 100 MM NACL, 8% (W/V) PEG 4000, 2MM GLCNAC |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 |
検出器 | タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年4月19日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.933 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→2.05 Å / Num. obs: 140534 / % possible obs: 93.3 % / Observed criterion σ(I): 2.5 / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 16.8 |
反射 シェル | 解像度: 1.9→2.05 Å / 冗長度: 1.4 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 81.2 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: HUMAN N-ACETYLGLUCOSAMINE KINASE IN COMPLEX WITH ADP AND GLUCOSE 解像度: 1.9→90.17 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 5.135 / SU ML: 0.083 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.118 / ESU R Free: 0.114 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 292 TO 294 OF CHAIN A, 294 TO 298 OF CHAIN B, 293 TO 297 OF CHAIN C, AND 294 TO 298 OF CHAIN D ARE PARTIALLY DISORDERED AND WERE ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 292 TO 294 OF CHAIN A, 294 TO 298 OF CHAIN B, 293 TO 297 OF CHAIN C, AND 294 TO 298 OF CHAIN D ARE PARTIALLY DISORDERED AND WERE NOT MODELED DUE TO LACK OF ELECTRON DENSITY.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 24.16 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→90.17 Å
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拘束条件 |
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