[日本語] English
- PDB-2c5k: N-terminal domain of tlg1 complexed with N-terminus of vps51 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2c5k
タイトルN-terminal domain of tlg1 complexed with N-terminus of vps51
要素
  • T-SNARE AFFECTING A LATE GOLGI COMPARTMENT PROTEIN 1
  • VACUOLAR PROTEIN SORTING PROTEIN 51液胞
キーワードPROTEIN TRANSPORT / PROTEIN TRANSPORT-COMPLEX / SNARE / VFT COMPLEX / PHOSPHORYLATION (リン酸化)
機能・相同性
機能・相同性情報


GARP complex / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / budding cell apical bud growth / Golgi vesicle fusion to target membrane / vesicle fusion with Golgi apparatus / intracellular sphingolipid homeostasis / Golgi to endosome transport / vesicle organization / 小胞融合 / vesicle docking ...GARP complex / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / budding cell apical bud growth / Golgi vesicle fusion to target membrane / vesicle fusion with Golgi apparatus / intracellular sphingolipid homeostasis / Golgi to endosome transport / vesicle organization / 小胞融合 / vesicle docking / SNARE complex / SNAP receptor activity / protein targeting to vacuole / retrograde transport, endosome to Golgi / regulation of cell size / positive regulation of macroautophagy / 細胞内膜系 / SNARE binding / intracellular protein transport / ゴルジ体 / エンドサイトーシス / protein transport / late endosome membrane / early endosome membrane / endosome membrane / エンドソーム / ゴルジ体 / ゴルジ体 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
: / Vps51/EXO84/COG1 N-terminal / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #90 / Syntaxin / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Syntaxin / epimorphin family signature. / SNARE / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain ...: / Vps51/EXO84/COG1 N-terminal / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #90 / Syntaxin / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Syntaxin / epimorphin family signature. / SNARE / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Vacuolar protein sorting-associated protein 51 / t-SNARE affecting a late Golgi compartment protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Fridmann-Sirkis, Y. / Kent, H.M. / Lewis, M.J. / Evans, P.R. / Pelham, H.R.B.
引用ジャーナル: Traffic / : 2006
タイトル: Structural Analysis of the Interaction between the Snare Tlg1 and Vps51.
著者: Fridmann-Sirkis, Y. / Kent, H.M. / Lewis, M.J. / Evans, P.R. / Pelham, H.R.B.
履歴
登録2005年10月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
P: VACUOLAR PROTEIN SORTING PROTEIN 51
T: T-SNARE AFFECTING A LATE GOLGI COMPARTMENT PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,5996
ポリマ-14,2152
非ポリマー3844
2,054114
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)60.452, 60.452, 62.388
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド VACUOLAR PROTEIN SORTING PROTEIN 51 / 液胞 / VPS51 / APICAL BUD GROWTH PROTEIN 3


分子量: 2970.432 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL RESIDUES 9-32 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: P36116
#2: タンパク質 T-SNARE AFFECTING A LATE GOLGI COMPARTMENT PROTEIN 1 / SYNTAXIN TLG1


分子量: 11244.396 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 1-95 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PET30A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q03322
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 114 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.04 %
結晶化pH: 6.25
詳細: 9MG/ML PROTEIN, 66% SAT AMSO4, 10MM NA CITRATE PH 6.25 FROZEN IN 20% GLYCEROL

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年12月8日 / 詳細: OSMIC MIRRORS
放射モノクロメーター: OSMIC MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→31 Å / Num. obs: 8616 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 23
反射 シェル解像度: 2.05→2.16 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.15 / Mean I/σ(I) obs: 9.3 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2C5I
解像度: 2.05→52.34 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / SU B: 3.998 / SU ML: 0.112 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.192 / ESU R Free: 0.168 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.221 407 4.7 %RANDOM
Rwork0.175 ---
obs0.177 8190 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.47 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.66 Å20.33 Å20 Å2
2--0.66 Å20 Å2
3----0.99 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→52.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数936 0 20 114 1070
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.022968
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2161.9941301
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.7725112
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.00824.91559
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.97715202
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.2591512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2146
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02715
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2220.2456
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2970.2656
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1980.2103
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2910.246
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1910.226
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0391.5584
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.7792912
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.3973418
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7914.5387
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.1 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.248 36
Rwork0.192 591

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る