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万見
- PDB-2c18: 5-(4-Carboxy-2-oxo-butane-1-sulfonyl)-4-oxo-pentanoic acid bound ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2c18
タイトル5-(4-Carboxy-2-oxo-butane-1-sulfonyl)-4-oxo-pentanoic acid bound to Porphobilinogen synthase from Pseudomonas aeruginosa
要素DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE
キーワードLYASE (リアーゼ) / ENZYME MECHANISM (酵素反応) / METALLOENZYME (金属タンパク質) / PORPHOBILINOGEN SYNTHASE / COCRYSTALLIZATION / PORPHYRIN BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


porphobilinogen synthase / porphobilinogen synthase activity / porphyrin-containing compound biosynthetic process / protoporphyrinogen IX biosynthetic process / heme biosynthetic process / zinc ion binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Delta-aminolevulinic acid dehydratase / Delta-aminolevulinic acid dehydratase, active site / Delta-aminolevulinic acid dehydratase / Delta-aminolevulinic acid dehydratase active site. / Delta-aminolevulinic acid dehydratase / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIETHYLENE GLYCOL / Delta-aminolevulinic acid dehydratase
類似検索 - 構成要素
生物種PSEUDOMONAS AERUGINOSA (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.93 Å
データ登録者Frere, F. / Nentwich, M. / Gacond, S. / Heinz, D.W. / Neier, R. / Frankenberg-Dinkel, N.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2006
タイトル: Probing the Active Site of Pseudomonas Aeruginosa Porphobilinogen Synthase Using Newly Developed Inhibitors.
著者: Frere, F. / Nentwich, M. / Gacond, S. / Heinz, D.W. / Neier, R. / Frankenberg-Dinkel, N.
履歴
登録2005年9月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA, BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA, BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ARE ACTUALLY 11-STRANDED BARRELS REPRESENTED BY 12-STRANDED SHEETS IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE
B: DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,26615
ポリマ－74,6782
非ポリマー58713
水11,512639
1
A: DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE
B: DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE
ヘテロ分子

A: DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE
B: DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE
ヘテロ分子

A: DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE
B: DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE
ヘテロ分子

A: DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE
B: DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)301,06360
ポリマ－298,7138
非ポリマー2,34952
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_645-y+3/2,x-1/2,z1
crystal symmetry operation4_565y+1/2,-x+3/2,z1
crystal symmetry operation2_765-x+2,-y+1,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)125.596, 125.596, 86.573
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2002-

HOH

21A-2010-

HOH

31A-2013-

HOH

41A-2014-

HOH

51B-2010-

HOH

61B-2011-

HOH

71B-2015-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.84857, 0.52907, 0.00434), (0.52908, 0.84857, 0.00059), (-0.00337, 0.0028, -0.99999)
ベクター: 199.11473, -56.92738, -16.91727)

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE / / PORPHOBILINOGEN SYNTHASE / ALAD / ALADH


分子量: 37339.152 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) PSEUDOMONAS AERUGINOSA (緑膿菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q59643, porphobilinogen synthase

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非ポリマー , 5種, 652分子

#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル / ポリエチレングリコール


分子量: 150.173 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 639 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細I199V EXCHANGE AS CLONING ARTEFACT

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.4 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: HANGING DROP IN 24-WELL LIMBRO PLATES. DROPS MADE OF 5 MICROLITRES PROTEIN SOLUTION, 10 MG/ML PROTEIN, 50 MM TRIS-HCL, PH 7.5, 5 MM MGCL2, 10 MM 5-(4-CARBOXY-2-OXO-BUTANE-1-SULFONYL)-4-OXO- ...詳細: HANGING DROP IN 24-WELL LIMBRO PLATES. DROPS MADE OF 5 MICROLITRES PROTEIN SOLUTION, 10 MG/ML PROTEIN, 50 MM TRIS-HCL, PH 7.5, 5 MM MGCL2, 10 MM 5-(4-CARBOXY-2-OXO-BUTANE-1-SULFONYL)-4-OXO-PENTANOIC ACID DISODIUM SALT) PLUS 5 MICROL RESERVOIR SOLUTION (31.0 % (V/V) PEG-400, 100 MM NA-HEPES PH 7.5, 180 MM MGCL2) ABOVE 500 MICROL OF RESERVOIR SOLUTION.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9801
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年2月9日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9801 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.93→39.5 Å / Num. obs: 55920 / % possible obs: 95 % / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 1.93→1.98 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 3.46 / % possible all: 93.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1B4K

1b4k


解像度: 1.93→89.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 2.894 / SU ML: 0.085 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.158 / ESU R Free: 0.135 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.186 2515 5.1 %RANDOM
Rwork0.149 ---
obs0.151 47003 94.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.11 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.09 Å20 Å20 Å2
2--0.09 Å20 Å2
3----0.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.93→89.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5155 0 31 639 5825
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0225668
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4691.9777747
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.6785741
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.0823.259270
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.3115921
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.0341560
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.2851
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.024500
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2050.22854
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2970.23998
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.130.2541
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2120.2148
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1660.272
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7061.53545
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.2425751
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.19732169
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5184.51996
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.93→1.98 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.286 180
Rwork0.218 3368

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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