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- PDB-1zy8: The crystal structure of dihydrolipoamide dehydrogenase and dihyd... -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 1zy8
タイトルThe crystal structure of dihydrolipoamide dehydrogenase and dihydrolipoamide dehydrogenase-binding protein (didomain) subcomplex of human pyruvate dehydrogenase complex.
要素
  • Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrialジヒドロリポイルデヒドロゲナーゼ
  • Pyruvate dehydrogenase protein X component, mitochondrialピルビン酸デヒドロゲナーゼ
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / human (ヒト) / dihydrolipoamide dehydrogenase / E3 / dihydrolipoyl dehydrogenase (ジヒドロリポイルデヒドロゲナーゼ) / dihydrolipoamide dehydrogenase binding protein / E3-binding protein / pyruvate dehydrogenase complex (ピルビン酸デヒドロゲナーゼ複合体) / alpha-keto acid complex / flavin adenine dinucleotide cofactor
機能・相同性
機能・相同性情報


acetyltransferase complex / acrosomal matrix / Glycine degradation / : / oxoglutarate dehydrogenase complex / ジヒドロリポイルデヒドロゲナーゼ / dihydrolipoyl dehydrogenase activity / : / Lysine catabolism / acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate ...acetyltransferase complex / acrosomal matrix / Glycine degradation / : / oxoglutarate dehydrogenase complex / ジヒドロリポイルデヒドロゲナーゼ / dihydrolipoyl dehydrogenase activity / : / Lysine catabolism / acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / ピルビン酸デヒドロゲナーゼ複合体 / branched-chain amino acid catabolic process / : / Citric acid cycle (TCA cycle) / Branched-chain amino acid catabolism / ピルビン酸 / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / 繊毛 / sperm capacitation / Signaling by Retinoic Acid / acyltransferase activity / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / gastrulation / regulation of membrane potential / flavin adenine dinucleotide binding / ミトコンドリアマトリックス / ミトコンドリア / タンパク質分解 / 細胞核
類似検索 - 分子機能
E3-binding domain / Dihydrolipoamide Transferase / Dihydrolipoamide acetyltransferase/Pyruvate dehydrogenase protein X component / ジヒドロリポイルデヒドロゲナーゼ / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. ...E3-binding domain / Dihydrolipoamide Transferase / Dihydrolipoamide acetyltransferase/Pyruvate dehydrogenase protein X component / ジヒドロリポイルデヒドロゲナーゼ / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Biotin-requiring enzyme / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Few Secondary Structures / イレギュラー / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
フラビンアデニンジヌクレオチド / Pyruvate dehydrogenase protein X component, mitochondrial / Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / de novo chain building for E3-binding protein / 解像度: 2.59 Å
データ登録者Ciszak, E.M. / Makal, A. / Hong, Y.S. / Vettaikkorumakankauv, A.K. / Korotchkina, L.G. / Patel, M.S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: How Dihydrolipoamide Dehydrogenase-binding Protein Binds Dihydrolipoamide Dehydrogenase in the Human Pyruvate Dehydrogenase Complex.
著者: Ciszak, E.M. / Makal, A. / Hong, Y.S. / Vettaikkorumakankauv, A.K. / Korotchkina, L.G. / Patel, M.S.
履歴
登録2005年6月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月2日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02023年8月23日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _atom_site.label_asym_id / _database_2.pdbx_DOI ..._atom_site.label_asym_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 7TLS DEFINITIONS USED IN A FEW FINAL ROUNDS OF REFINEMENT: TLS DETAILS NUMBER OF TLS GROUPS : 14 TLS ...TLS DEFINITIONS USED IN A FEW FINAL ROUNDS OF REFINEMENT: TLS DETAILS NUMBER OF TLS GROUPS : 14 TLS GROUP : 1 NUMBER OF COMPONENTS GROUP : 2 COMPONENTS C SSSEQI TO C SSSEQI RESIDUE RANGE : A 1 A 474 RESIDUE RANGE : B 1 B 474 ORIGIN FOR THE GROUP (A): 86.1202 99.6574 31.9079 T TENSOR T11: 0.0962 T22: 0.0966 T33: 0.1192 T12: -0.0077 T13: -0.0131 T23: 0.0092 L TENSOR L11: 0.3111 L22: 0.4258 L33: 0.1516 L12: 0.1598 L13: 0.0144 L23: -0.0850 S TENSOR S11: -0.0115 S12: -0.0013 S13: -0.0442 S21: -0.0584 S22: 0.0562 S23: -0.0301 S31: 0.0119 S32: -0.0028 S33: -0.0447 TLS GROUP : 2 NUMBER OF COMPONENTS GROUP : 2 COMPONENTS C SSSEQI TO C SSSEQI RESIDUE RANGE : C 1 C 474 RESIDUE RANGE : D 1 D 474 ORIGIN FOR THE GROUP (A): -17.3563 162.0474 24.0414 T TENSOR T11: 0.1129 T22: 0.1419 T33: 0.0669 T12: -0.0044 T13: 0.0029 T23: -0.0133 L TENSOR L11: 0.1933 L22: 0.2406 L33: 0.1909 L12: 0.1034 L13: 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-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
B: Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
C: Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
D: Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
E: Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
F: Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
G: Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
H: Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
I: Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
J: Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
K: Pyruvate dehydrogenase protein X component, mitochondrial
L: Pyruvate dehydrogenase protein X component, mitochondrial
M: Pyruvate dehydrogenase protein X component, mitochondrial
N: Pyruvate dehydrogenase protein X component, mitochondrial
O: Pyruvate dehydrogenase protein X component, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)632,47025
ポリマ－624,61415
非ポリマー7,85610
水8,863492
1
A: Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
B: Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
K: Pyruvate dehydrogenase protein X component, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,4945
ポリマ－124,9233
非ポリマー1,5712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
D: Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
L: Pyruvate dehydrogenase protein X component, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,4945
ポリマ－124,9233
非ポリマー1,5712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
F: Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
M: Pyruvate dehydrogenase protein X component, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,4945
ポリマ－124,9233
非ポリマー1,5712
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
G: Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
H: Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
N: Pyruvate dehydrogenase protein X component, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,4945
ポリマ－124,9233
非ポリマー1,5712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
I: Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
J: Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
O: Pyruvate dehydrogenase protein X component, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,4945
ポリマ－124,9233
非ポリマー1,5712
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)168.790, 186.910, 217.540
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
モデル数2

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要素

#1: タンパク質
Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial / ジヒドロリポイルデヒドロゲナーゼ / Dihydrolipoamide dehydrogenase / Glycine cleavage system L protein


分子量: 50236.484 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DLD, GCSL, LAD, PHE3 / プラスミド: PROEX-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL1_blue
参照: UniProt: P09622, ジヒドロリポイルデヒドロゲナーゼ
#2: タンパク質
Pyruvate dehydrogenase protein X component, mitochondrial / ピルビン酸デヒドロゲナーゼ / Dihydrolipoamide dehydrogenase-binding protein of pyruvate dehydrogenase complex / Lipoyl- ...Dihydrolipoamide dehydrogenase-binding protein of pyruvate dehydrogenase complex / Lipoyl-containing pyruvate dehydrogenase complex component X / E3-binding protein / E3BP / proX


分子量: 24449.850 Da / 分子数: 5 / Fragment: didomain (lipoyl and E3-binding domain) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDHX, PDX1 / プラスミド: pET28a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O00330
#3: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / フラビンアデニンジヌクレオチド


分子量: 785.550 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 492 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 6000, diammonium citrate, potassium phosphate buffer, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年4月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.59→50 Å / Num. obs: 188229 / % possible obs: 88.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.164
反射 シェル解像度: 2.59→2.68 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.357 / Num. unique obs: 12561 / % possible all: 59.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.19精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: de novo chain building for E3-binding protein
開始モデル: PDB entries: 3LAD and 1JEH

3lad

1jeh


解像度: 2.59→45.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.857 / SU B: 18.042 / SU ML: 0.332 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 2.979 / ESU R Free: 0.377 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: THE REFINEMENT WAS DONE USING CNS THROUGHOUT THE ENTIRE MODEL BUILDING. TLS REFINEMENT WAS USED IN A FEW FINAL CYCLES. THE TLS GROUP DEFINITIONS ARE LISTED IN REMARK 7. CHAINS K-N HAVE ...詳細: THE REFINEMENT WAS DONE USING CNS THROUGHOUT THE ENTIRE MODEL BUILDING. TLS REFINEMENT WAS USED IN A FEW FINAL CYCLES. THE TLS GROUP DEFINITIONS ARE LISTED IN REMARK 7. CHAINS K-N HAVE ALTERNATE POSITIONS WHICH ARE REPRESENTED IN THE 2 MODELS IN THIS FILE. NOTE THAT THE CHAINS P-S IN THE TLS GROUP DEFINITIONS CORRESPOND TO THE CHAINS K-N IN MODEL 2 OF THE STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27592 8336 5 %RANDOM
Rwork0.208 ---
all0.275 188162 --
obs0.275 158086 88.45 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.188 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.08 Å20 Å20 Å2
2---1.18 Å20 Å2
3---5.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.59→45.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数36865 0 530 492 37887
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.030.02139308
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1161.9853171
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.09955110
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1160.26141
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0228798
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.30.318822
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2220.52465
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3280.354
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2170.55
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.487225241
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.633340427
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.705214067
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.814312744
LS精密化 シェル最高解像度: 2.59 Å / Num. reflection Rwork: 12897 / Total num. of bins used: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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