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万見
- PDB-1vyg: schistosoma mansoni fatty acid binding protein in complex with ar... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vyg
タイトルschistosoma mansoni fatty acid binding protein in complex with arachidonic acid
要素FATTY ACID BINDING PROTEINFatty acid-binding protein
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / FATTY ACID BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


lipid binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Cytosolic fatty-acid binding proteins signature. / Intracellular lipid binding protein / Cytosolic fatty-acid binding / Calycin beta-barrel core domain / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin / Lipocalin / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
アラキドン酸 / 14 kDa fatty acid-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種SCHISTOSOMA MANSONI (マンソン住血吸虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Angelucci, F. / Johnson, K.A. / Baiocco, P. / Miele, A.E. / Bellelli, A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: Schistosoma Mansoni Fatty Acid Binding Protein: Specificity and Functional Control as Revealed by Crystallographic Structure
著者: Angelucci, F. / Johnson, K.A. / Baiocco, P. / Miele, A.E. / Brunori, M. / Valle, C. / Vigorosi, F. / Troiani, A.R. / Liberti, P. / Cioli, D. / Klinkert, M.Q. / Bellelli, A.
履歴
登録2004年4月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 650 HELIX THESE HELIX BOUNDARIES WERE PROVIDED BY THE DEPOSITOR HELIX 1 PHE A 16 LEU A 23 HELIX 2 ALA ... HELIX THESE HELIX BOUNDARIES WERE PROVIDED BY THE DEPOSITOR HELIX 1 PHE A 16 LEU A 23 HELIX 2 ALA A 28 THR A 35
Remark 700 SHEET THESE STRAND BOUNDARIES WERE PROVIDED BY THE DEPOSITOR STRAND A GLY A 6 HIS A 14 STRAND B ... SHEET THESE STRAND BOUNDARIES WERE PROVIDED BY THE DEPOSITOR STRAND A GLY A 6 HIS A 14 STRAND B THR A 39 ASP A 45 STRAND C LYS A 48 SER A 55 STRAND D LYS A 58 CYS A 62 STRAND E PHE A 70 LYS A 73 STRAND F ASN A 79 LYS A 86 STRAND G LYS A 91 ASP A 98 STRAND H ASN A 101 ASP A 110 STRAND I THR A 113 VAL A 120 STRAND J ILE A 126 ARG A 131

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FATTY ACID BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,3152
ポリマ－15,0111
非ポリマー3041
水1,36976
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)42.290, 91.010, 35.330
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 FATTY ACID BINDING PROTEIN / Fatty acid-binding protein / SM14


分子量: 15010.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: 2 ADDITIONAL AMINO ACIDS AT THE N-TERMINUS
由来: (組換発現) SCHISTOSOMA MANSONI (マンソン住血吸虫)
株: BRAZILIAN BH / 解説: CDNA / プラスミド: PDEST17 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P29498
#2: 化合物 ChemComp-ACD / ARACHIDONIC ACID / アラキドン酸 / アラキドン酸


分子量: 304.467 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H32O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 76 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細2 EXTRA AMINO ACIDS AT THE N-TERMINUS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.1 %
結晶化pH: 6
詳細: 30% PEG 8K,0.1M MES, 0.2M NA ACETATE, 5MM BME, pH 6.00

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年2月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→25 Å / Num. obs: 5746 / % possible obs: 95.5 % / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 55.07 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 19.6
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.17 / Mean I/σ(I) obs: 8.8 / % possible all: 86.9

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDBE ENTRY 1VYF

1vyf


解像度: 2.4→20 Å / SU ML: 0.215 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.786 / ESU R Free: 0.334
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.283 246 4.6 %RANDOM
Rwork0.213 ---
obs0.217 5148 94.55 %-
原子変位パラメータBiso mean: 45.801 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.93 Å20 Å20 Å2
2---2.27 Å20 Å2
3---4.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1047 0 22 76 1145

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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