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- PDB-1vfb: BOUND WATER MOLECULES AND CONFORMATIONAL STABILIZATION HELP MEDIA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vfb
タイトルBOUND WATER MOLECULES AND CONFORMATIONAL STABILIZATION HELP MEDIATE AN ANTIGEN-ANTIBODY ASSOCIATION
要素
  • HEN EGG WHITE LYSOZYME
  • IGG1-KAPPA D1.3 FV (HEAVY CHAIN)
  • IGG1-KAPPA D1.3 FV (LIGHT CHAIN)
キーワードIMMUNOGLOBULIN/HYDROLASE(O-GLYCOSYL) / IMMUNOGLOBULIN-HYDROLASE(O-GLYCOSYL) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


immunoglobulin complex / immunoglobulin mediated immune response / antigen binding / 抗微生物ペプチド / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / リゾチーム / lysozyme activity / killing of cells of another organism ...immunoglobulin complex / immunoglobulin mediated immune response / antigen binding / 抗微生物ペプチド / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / リゾチーム / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to Gram-negative bacterium / 獲得免疫系 / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / 免疫応答 / 小胞体 / extracellular space / identical protein binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / リゾチーム / Immunoglobulin V-set domain / Lysozyme-like domain superfamily / Immunoglobulin subtype / 抗体 / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / 抗体 / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / Lysozyme C / Immunoglobulin kappa chain variable 12-41 / Ig heavy chain V region PJ14
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Bhat, T.N. / Poljak, R.J.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1994
タイトル: Bound water molecules and conformational stabilization help mediate an antigen-antibody association.
著者: Bhat, T.N. / Bentley, G.A. / Boulot, G. / Greene, M.I. / Tello, D. / Dall'Acqua, W. / Souchon, H. / Schwarz, F.P. / Mariuzza, R.A. / Poljak, R.J.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1990
タイトル: Small Rearrangements in Structures of Fv and Fab Fragments of an Antibody D1.3 On Antigen Binding
著者: Bhat, T.N. / Bentley, G.A. / Fischmann, T.O. / Boulot, G. / Poljak, R.J.
履歴
登録1993年12月3日-
改定 1.01994年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: IGG1-KAPPA D1.3 FV (LIGHT CHAIN)
B: IGG1-KAPPA D1.3 FV (HEAVY CHAIN)
C: HEN EGG WHITE LYSOZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,8893
ポリマ－38,8893
非ポリマー00
水86548
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)129.200, 60.800, 56.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 119.30, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO A 8 / 2: CIS PROLINE - PRO A 95

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要素

#1: 抗体 IGG1-KAPPA D1.3 FV (LIGHT CHAIN)


分子量: 11700.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 器官: EGG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: 545862, UniProt: P01635*PLUS
#2: 抗体 IGG1-KAPPA D1.3 FV (HEAVY CHAIN)


分子量: 12857.275 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 器官: EGG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: 896294, UniProt: P01820*PLUS
#3: タンパク質 HEN EGG WHITE LYSOZYME


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P00698
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 48 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.9 %
結晶化
*PLUS
pH: 5.85 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
125 %(v/v)PEG80001reservoir
20.1 Mpotasssium phosphate1reservoir

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データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / Num. obs: 29495 / % possible obs: 90 % / Num. measured all: 53556 / Rmerge(I) obs: 0.063

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化Rfactor Rwork: 0.185 / Rfactor obs: 0.185 / 最高解像度: 1.8 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 1.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3408 0 0 48 3456
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.7
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 7 Å / Num. reflection obs: 28534 / σ(F): 2 / Rfactor obs: 0.185
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 2.7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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