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- PDB-1uz1: Family 1 b-glucosidase from Thermotoga maritima in complex with i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1uz1
タイトルFamily 1 b-glucosidase from Thermotoga maritima in complex with isofagomine lactam
要素BETA-GLUCOSIDASE A
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / GLUCOSIDE HYDROLYSIS / FAMILY GH1 / ENZYME (酵素) / ISOFAGOMINE LACTAM
機能・相同性
機能・相同性情報


scopolin beta-glucosidase activity / beta-glucosidase activity / beta-glucosidase / cellulose catabolic process
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase, family 1, beta-glucosidase / Glycoside hydrolase family 1, active site / Glycosyl hydrolases family 1 active site. / Glycosyl hydrolases family 1, N-terminal conserved site / Glycosyl hydrolases family 1 N-terminal signature. / Glycosyl hydrolase family 1 / Glycoside hydrolase family 1 / グリコシダーゼ / Glycoside hydrolase superfamily / TIMバレル ...Glycoside hydrolase, family 1, beta-glucosidase / Glycoside hydrolase family 1, active site / Glycosyl hydrolases family 1 active site. / Glycosyl hydrolases family 1, N-terminal conserved site / Glycosyl hydrolases family 1 N-terminal signature. / Glycosyl hydrolase family 1 / Glycoside hydrolase family 1 / グリコシダーゼ / Glycoside hydrolase superfamily / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-IFL / Beta-glucosidase A
類似検索 - 構成要素
生物種THERMOTOGA MARITIMA (テルモトガ・マリティマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Gloster, T.M. / Macdonald, J. / Stick, R.V. / Davies, G.J.
引用
ジャーナル: Chembiochem / 年: 2004
タイトル: Common Inhibition of Both -Glucosidases and -Mannosidases by Isofagomine Lactam Reflects Different Conformational Itineraries for Pyranoside Hydrolysis
著者: Vincent, F. / Gloster, T.M. / Macdonald, J. / Morland, C. / Stick, R.V. / Dias, F.M.V. / Prates, J.A.M. / Fontes, C.M.G.A. / Gilbert, H.J. / Davies, G.J.
#1: ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2007
タイトル: Glycosidase Inhibition: An Assessment of the Binding of 18 Putative Transition-State Mimics.
著者: Gloster, T.M. / Meloncelli, P. / Stick, R.V. / Zechel, D. / Vasella, A. / Davies, G.J.
履歴
登録2004年3月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AB" AND "BB" IN EACH CHAIN ON SHEET ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AB" AND "BB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ARE ACTUALLY 8-STRANDED BARRELS THAT ARE REPRESENTED BY 9-STRANDED SHEETS IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BETA-GLUCOSIDASE A
B: BETA-GLUCOSIDASE A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,2044
ポリマ－107,8812
非ポリマー3222
水9,386521
1
A: BETA-GLUCOSIDASE A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,1022
ポリマ－53,9411
非ポリマー1611
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: BETA-GLUCOSIDASE A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,1022
ポリマ－53,9411
非ポリマー1611
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)94.412, 94.327, 113.063
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.02078, -0.99212, -0.12358), (0.991, -0.00409, -0.1338), (0.13224, -0.12525, 0.98327)
ベクター: -31.33893, 28.67401, 13.81138)

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要素

#1: タンパク質 BETA-GLUCOSIDASE A / BETA-D-GLUCOSIDE GLUCOHYDROLASE / GENTIOBIASE


分子量: 53940.648 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CATALYTIC MODULE
由来: (組換発現) THERMOTOGA MARITIMA (テルモトガ・マリティマ)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q08638, beta-glucosidase
#2: 化合物 ChemComp-IFL / (3S,4R,5R)-3,4-DIHYDROXY-5-(HYDROXYMETHYL)PIPERIDIN-2-ONE / ISOFAGOMINE LACTAM / (3S)-3β,4α-ジヒドロキシ-5β-(ヒドロキシメチル)ピペリジン-2-オン


分子量: 161.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H11NO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 521 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE FULL LENGTH PROTEIN ALSO CONTAINS A HIS-TAG FROM THE PET28A CLONING VECTOR. NUMBERING OF THE ...THE FULL LENGTH PROTEIN ALSO CONTAINS A HIS-TAG FROM THE PET28A CLONING VECTOR. NUMBERING OF THE PROTEIN AGREES WITH THE UNIPROT ENTRY AND THUS IGNORES THE HIS-TAG. ANY MISSING RESIDUES/ATOMS ARE DUE TO POOR OR A LACK OF ELECTRON DENSITY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46 % / 解説: STRUCTURE ISOMORPHOUS WITH STARTING MODEL
結晶化pH: 7
詳細: 10MG/ML PROTEIN IN 15% PEG 4000, 0.2 M CAAC, 0.1 M IMIDAZOLE PH7, pH 7.00

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 1.065
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2002年12月15日 / 詳細: TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL, SI(111) OR SI(311)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.065 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. obs: 65765 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 4.95 % / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 24.3
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 2.73 % / Rmerge(I) obs: 0.437 / Mean I/σ(I) obs: 2.34 / % possible all: 84.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0000精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1OD0

1od0


解像度: 2→72.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 4.608 / SU ML: 0.129 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.2 / ESU R Free: 0.178 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.244 3228 4.9 %RANDOM
Rwork0.194 ---
obs0.197 62295 95.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.04 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.2 Å20 Å20 Å2
2--0.43 Å20 Å2
3----0.23 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→72.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7147 0 22 521 7690
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0227452
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3031.91510134
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0955876
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.77423.811391
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.49151160
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.0971543
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.21042
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.025873
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2040.23700
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1530.2473
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1730.264
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1560.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7821.54488
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.26227051
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.82433510
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.734.53083
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.06 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.301 200
Rwork0.246 3843

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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