[日本語] English
万見
- PDB-1shy: The Crystal Structure of HGF beta-chain in Complex with the Sema ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1shy
タイトルThe Crystal Structure of HGF beta-chain in Complex with the Sema Domain of the Met Receptor.
要素
  • Hepatocyte growth factor receptorC-Met
  • Hepatocyte growth factor肝細胞増殖因子
キーワードGROWTH FACTOR/GROWTH FACTOR RECEPTOR / protease (プロテアーゼ) / sema domain / PSI domain / receptor ectodomain growth factor / GROWTH FACTOR-GROWTH FACTOR RECEPTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of p38MAPK cascade / regulation of branching involved in salivary gland morphogenesis by mesenchymal-epithelial signaling / hepatocyte growth factor receptor activity / negative regulation of guanyl-nucleotide exchange factor activity / Drug-mediated inhibition of MET activation / skeletal muscle cell proliferation / endothelial cell morphogenesis / MET activates STAT3 / negative regulation of hydrogen peroxide-mediated programmed cell death / MET interacts with TNS proteins ...regulation of p38MAPK cascade / regulation of branching involved in salivary gland morphogenesis by mesenchymal-epithelial signaling / hepatocyte growth factor receptor activity / negative regulation of guanyl-nucleotide exchange factor activity / Drug-mediated inhibition of MET activation / skeletal muscle cell proliferation / endothelial cell morphogenesis / MET activates STAT3 / negative regulation of hydrogen peroxide-mediated programmed cell death / MET interacts with TNS proteins / MET Receptor Activation / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / semaphorin receptor activity / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / MET receptor recycling / 膵臓 / MET activates PTPN11 / MET activates RAP1 and RAC1 / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / myoblast proliferation / MET activates PI3K/AKT signaling / negative regulation of stress fiber assembly / negative regulation of Rho protein signal transduction / MET activates PTK2 signaling / positive regulation of DNA biosynthetic process / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / branching morphogenesis of an epithelial tube / positive chemotaxis / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / chemoattractant activity / negative regulation of interleukin-6 production / semaphorin-plexin signaling pathway / positive regulation of interleukin-10 production / 上皮間葉転換 / establishment of skin barrier / positive regulation of osteoblast differentiation / MET activates RAS signaling / negative regulation of peptidyl-serine phosphorylation / 食作用 / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / positive regulation of microtubule polymerization / Interleukin-7 signaling / cell chemotaxis / basal plasma membrane / negative regulation of autophagy / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / platelet alpha granule lumen / liver development / epithelial cell proliferation / molecular function activator activity / growth factor activity / cell morphogenesis / Negative regulation of MET activity / 受容体型チロシンキナーゼ / neuron differentiation / negative regulation of inflammatory response / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / 遊走 / Platelet degranulation / PIP3 activates AKT signaling / mitotic cell cycle / nervous system development / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / protein phosphatase binding / protein tyrosine kinase activity / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / positive regulation of MAPK cascade / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / positive regulation of cell migration / positive regulation of protein phosphorylation / リン酸化 / signaling receptor binding / negative regulation of apoptotic process / 細胞膜 / シグナル伝達 / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
肝細胞増殖因子 / Hepatocyte growth factor/Macrophage stimulatory protein / ligand-binding face of the semaphorins, domain 2 / ligand-binding face of the semaphorins, domain 2 / divergent subfamily of APPLE domains / Tyrosine-protein kinase, HGF/MSP receptor / Plexin family / Plexin repeat / Plexin repeat / Sema domain ...肝細胞増殖因子 / Hepatocyte growth factor/Macrophage stimulatory protein / ligand-binding face of the semaphorins, domain 2 / ligand-binding face of the semaphorins, domain 2 / divergent subfamily of APPLE domains / Tyrosine-protein kinase, HGF/MSP receptor / Plexin family / Plexin repeat / Plexin repeat / Sema domain / semaphorin domain / Sema domain / Sema domain superfamily / Sema domain profile. / PAN/Apple domain profile. / PAN domain / PAN/Apple domain / IPT/TIG domain / ig-like, plexins, transcription factors / PSI domain / domain found in Plexins, Semaphorins and Integrins / IPT domain / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Kringle-like fold / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Immunoglobulin E-set / トリプシン / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Trypsin-like serine proteases / Tyrosine-protein kinase, active site / Thrombin, subunit H / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Peptidase S1, PA clan / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Βバレル / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Hepatocyte growth factor receptor / 肝細胞増殖因子
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.22 Å
データ登録者Stamos, J. / Wiesmann, C.
引用
ジャーナル: Embo J. / 年: 2004
タイトル: Crystal structure of the HGF beta-chain in complex with the Sema domain of the Met receptor.
著者: Stamos, J. / Lazarus, R.A. / Yao, X. / Kirchhofer, D. / Wiesmann, C.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Structural and functional basis of the serine protease-like HGF b-chain in Met binding and signaling
著者: Kirchhofer, D. / Xiaoyi, Y. / Peek, M. / Eigenbrot, C. / Lipari, M.T. / Billeci, K.L. / Maun, H.R. / Moran, P. / Santell, L. / Lazarus, R.A.
履歴
登録2004年2月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED
Remark 700SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED
Remark 999SEQUENCE IN CHAIN B, THE FURIN CLEAVAGE SITE WAS REPLACED WITH A THROMBIN CLEAVAGE SITE.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Hepatocyte growth factor
B: Hepatocyte growth factor receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,5502
ポリマ－88,5502
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)137.052, 186.352, 66.659
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

#1: タンパク質 Hepatocyte growth factor / 肝細胞増殖因子 / Scatter factor / SF / Hepatopoeitin A


分子量: 26014.117 Da / 分子数: 1 / 断片: HGF beta chain / 変異: C604S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HGF, HPTA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P14210
#2: タンパク質 Hepatocyte growth factor receptor / C-Met / Met proto-oncogene tyrosine kinase / c-met / HGF receptor / HGF-SF receptor


分子量: 62535.852 Da / 分子数: 1 / 断片: Met receptor Sema and PSI domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MET / 細胞株 (発現宿主): sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P08581

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.4 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG, pH 8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.928 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年9月7日
放射モノクロメーター: monochromator crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.928 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. obs: 28312 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Rsym value: 0.058
反射 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / Rsym value: 0.586 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: HGF beta chain

解像度: 3.22→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.889 / SU B: 17.302 / SU ML: 0.297 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.83 / ESU R Free: 0.409
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26978 1417 5 %RANDOM
Rwork0.20904 ---
obs0.21206 26830 99.12 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 56.027 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.22 Å20 Å20 Å2
2---2.24 Å20 Å2
3---0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.22→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5735 0 0 0 5735
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0215883
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5371.9427991
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.5675722
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.120.2878
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024482
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2460.22571
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.150.2179
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1860.231
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3250.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.7312.53617
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.37755869
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.682.52266
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.01652122
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.217→3.282 Å / Total num. of bins used: 25 /
Rfactor反射数
Rfree0.35 69
Rwork0.327 1448
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -6.9404 Å / Origin y: 29.4231 Å / Origin z: 39.4854 Å
111213212223313233
T0.3008 Å20.009 Å2-0.1689 Å2-0.2576 Å20.1267 Å2--0.1623 Å2
L2.9671 °2-1.7139 °2-1.1851 °2-3.7827 °21.1785 °2--1.8934 °2
S-0.4129 Å °-0.2747 Å °0.264 Å °0.2786 Å °0.4647 Å °0.077 Å °-0.3013 Å °0.1519 Å °-0.0517 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA495 - 7221 - 228
2X-RAY DIFFRACTION1BB40 - 53016 - 506
3X-RAY DIFFRACTION1BB531 - 564507 - 540

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る