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万見
- PDB-1s68: Structure and Mechanism of RNA Ligase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1s68
タイトルStructure and Mechanism of RNA Ligase
要素RNA Ligase 2RNAリガーゼ
キーワードLIGASE (リガーゼ) / RIBONUCLEIC ACID LIGASE / RNA REPAIR / T4
機能・相同性
機能・相同性情報


RNAリガーゼ / RNA ligase (ATP) activity / RNA repair / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
RNA ligase 2, C-terminal / RNA ligase 1/2, C-terminal domain superfamily / RNA ligase 2, viral / T4 RNA ligase 2 C-terminal / RNA ligase, Rnl2 / RNA ligase domain, REL/Rln2 / RNAリガーゼ / Dna Ligase; domain 1 - #70 / DNA ligase/mRNA capping enzyme / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 ...RNA ligase 2, C-terminal / RNA ligase 1/2, C-terminal domain superfamily / RNA ligase 2, viral / T4 RNA ligase 2 C-terminal / RNA ligase, Rnl2 / RNA ligase domain, REL/Rln2 / RNAリガーゼ / Dna Ligase; domain 1 - #70 / DNA ligase/mRNA capping enzyme / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Dna Ligase; domain 1 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
アデニル酸 / RNA ligase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Ho, C.K. / Wang, L.K. / Lima, C.D. / Shuman, S.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2004
タイトル: Structure and mechanism of RNA ligase.
著者: Ho, C.K. / Wang, L.K. / Lima, C.D. / Shuman, S.
履歴
登録2004年1月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年2月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA Ligase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,6782
ポリマ－28,3301
非ポリマー3471
水4,360242
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)57.717, 89.892, 47.737
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-348-

HOH

21A-539-

HOH

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要素

#1: タンパク質 RNA Ligase 2 / RNAリガーゼ


分子量: 28330.332 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain (residues 1-249) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
属: T4-like viruses / 生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato / 遺伝子: Y10A, 24.1 / プラスミド: PET16B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: P32277
#2: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP / アデニル酸


分子量: 347.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 242 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.08 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 100mM Tris, 8.5, 0.2M sodium acetate, 5mM DTT, 28% PEG-3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296K
結晶化
*PLUS
温度: 23 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
1100 mMTris-HCl1droppH8.5
20.2 Msodium acetate1drop
35 mMdithiothreitol1drop
428 %PEG33501drop
520 %glycerol1reservoir

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
回転陽極RIGAKU RU20011.5418
シンクロトロンNSLS X4A20.979
検出器
タイプID検出器日付詳細
RIGAKU RAXIS IV1IMAGE PLATE2003年5月15日osmic
ADSC QUANTUM 42CCD2003年5月15日sag focus
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1OSMIC MULTILAYERSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SAGITALLY FOCUSED Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.54181
20.9791
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 19766 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 23.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 18.2
反射 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rmerge(I) obs: 0.322 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 83.2
反射
*PLUS
Num. measured all: 79243 / Rmerge(I) obs: 0.06
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 83.2 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9→34.05 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 1235118.63 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.227 1000 5.1 %RANDOM
Rwork0.19 ---
obs0.19 19459 96.2 %-
all-20228 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.892 Å2 / ksol: 0.377748 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 29.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.03 Å20 Å20 Å2
2--6.06 Å20 Å2
3----3.03 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.2 Å
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.21 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→34.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1865 0 23 242 2130
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.74
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.321.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.092
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.542
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.642.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.025 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 141 4.9 %
Rwork0.268 2710 -
obs--86.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5AMP_XPLOR.PARAMP_XPLOR.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 34 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.19
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.74

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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