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- PDB-1rb8: The phiX174 DNA binding protein J in two different capsid environ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rb8
タイトルThe phiX174 DNA binding protein J in two different capsid environments.
要素
  • Capsid proteinカプシド
  • DNA (5'-D(P*CP*AP*AP*A)-3')
  • Major spike protein
  • Small core protein
キーワードVirus/DNA / bacteriophage alpha3 / bacteriophage phiX174 / bacteriophage alpha3 chimera / alpha3 / phiX174 / three-dimentional structure / virion (ウイルス) / Microviridae / Icosahedral virus / Virus-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


modulation by virus of host process / T=1 icosahedral viral capsid / カプシド / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell / structural molecule activity / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Microvirus J protein-like / Microvirus J protein / Bacteriophage G4 Capsid Proteins Gpf, Gpg, Gpj, subunit 1 / Microviridae F protein / Major spike protein G / Major spike protein (G protein) / Microviridae F protein / Microviridae F protein superfamily / Capsid protein (F protein) / Capsid/spike protein, ssDNA virus ...Microvirus J protein-like / Microvirus J protein / Bacteriophage G4 Capsid Proteins Gpf, Gpg, Gpj, subunit 1 / Microviridae F protein / Major spike protein G / Major spike protein (G protein) / Microviridae F protein / Microviridae F protein superfamily / Capsid protein (F protein) / Capsid/spike protein, ssDNA virus / Jelly Rolls - #20 / Viral coat protein subunit / Jelly Rolls / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2'-DEOXYCYTIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / デオキシリボ核酸 / Capsid protein F / Major spike protein G / DNA-binding protein J
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage phiX174 (ファージ)
Enterobacteria phage alpha3 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Bernal, R.A. / Hafenstein, S. / Esmeralda, R. / Fane, B.A. / Rossmann, M.G.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: The phiX174 Protein J Mediates DNA Packaging and Viral Attachment to Host Cells.
著者: Bernal, R.A. / Hafenstein, S. / Esmeralda, R. / Fane, B.A. / Rossmann, M.G.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Structural Studies of Bacteriophage Alpha3 Assembly
著者: Bernal, R.A. / Hafenstein, S. / Olson, N.H. / Bowman, V.D. / Chipman, P.R. / Baker, T.S. / Fane, B.A. / Rossmann, M.G.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: The role of scaffolding proteins in the assembly of the small, single-stranded DNA virus phiX174.
著者: Dokland, T. / Bernal, R.A. / Burch, A. / Pletnev, S. / Fane, B.A. / Rossmann, M.G.
#3: ジャーナル: Nature / 年: 1992
タイトル: Atomic structure of single-stranded DNA bacteriophage phi X174 and its functional implications.
著者: McKenna, R. / Xia, D. / Willingmann, P. / Ilag, L.L. / Krishnaswamy, S. / Rossmann, M.G. / Olson, N.H. / Baker, T.S. / Incardona, N.L.
履歴
登録2003年11月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 2.02023年4月19日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: atom_site / cell ...atom_site / cell / database_2 / database_PDB_matrix / pdbx_database_remark / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_rmsd_bond / pdbx_validate_symm_contact / pdbx_validate_torsion / struct_ncs_oper / struct_site
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _cell.Z_PDB / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _database_PDB_matrix.origx[1][1] / _database_PDB_matrix.origx[1][2] / _database_PDB_matrix.origx[1][3] / _database_PDB_matrix.origx[2][1] / _database_PDB_matrix.origx[2][2] / _database_PDB_matrix.origx[2][3] / _database_PDB_matrix.origx[3][1] / _database_PDB_matrix.origx[3][2] / _database_PDB_matrix.origx[3][3] / _pdbx_struct_oper_list.id / _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _pdbx_struct_oper_list.vector[3] / _pdbx_validate_close_contact.dist / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_deviation / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_value / _pdbx_validate_rmsd_bond.bond_deviation / _pdbx_validate_rmsd_bond.bond_value / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
詳細: Coordinates and associated matrices have been transformed from the icosahedral point symmetry frame to the crystallographic frame
Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 400COMPOUND THE VIRUS IS A CHIMERA. THE CAPSID PROTEIN F AND THE SPIKE PROTEIN G ARE FROM ALPHA3 BUT ...COMPOUND THE VIRUS IS A CHIMERA. THE CAPSID PROTEIN F AND THE SPIKE PROTEIN G ARE FROM ALPHA3 BUT THE J PROTEIN WAS REPLACED BY THE J PROTEIN OF PHIX174.
Remark 999SEQUENCE RESIDUE 160 OF THE F PROTEIN IS AN ARG ACCORDING TO THE REPORTED SEQUENCE BUT NO DENSITY ...SEQUENCE RESIDUE 160 OF THE F PROTEIN IS AN ARG ACCORDING TO THE REPORTED SEQUENCE BUT NO DENSITY IS SEEN FOR THE SIDE CHAIN IN THE CRYSTAL STRUCTURE FOR THIS RESIDUE. AFTER A STRUCTURAL SEQUENCE ALIGNMENT WITH HOMOLOGOUS BACTERIOPHAGES PHIX174 AND G4, RESIDUE 160 WAS FOUND TO BE A GLYCINE IN THE OTHER PHAGES. CONSEQUENTLY, THE AUTHORS STATE RESIDUE 160 SHOULD BE A GLYCINE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
F: Capsid protein
G: Major spike protein
J: Small core protein
X: DNA (5'-D(P*CP*AP*AP*A)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,02810
ポリマ－74,1854
非ポリマー1,8436
水0
1
F: Capsid protein
G: Major spike protein
J: Small core protein
X: DNA (5'-D(P*CP*AP*AP*A)-3')
ヘテロ分子
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,561,687600
ポリマ－4,451,096240
非ポリマー110,591360
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
F: Capsid protein
G: Major spike protein
J: Small core protein
X: DNA (5'-D(P*CP*AP*AP*A)-3')
ヘテロ分子
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 380 kDa, 20 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)380,14150
ポリマ－370,92520
非ポリマー9,21630
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
F: Capsid protein
G: Major spike protein
J: Small core protein
X: DNA (5'-D(P*CP*AP*AP*A)-3')
ヘテロ分子
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 456 kDa, 24 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)456,16960
ポリマ－445,11024
非ポリマー11,05936
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
6
F: Capsid protein
G: Major spike protein
J: Small core protein
X: DNA (5'-D(P*CP*AP*AP*A)-3')
ヘテロ分子
x 20


  • crystal asymmetric unit, crystal frame
  • 1.52 MDa, 80 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,520,562200
ポリマ－1,483,69980
非ポリマー36,864120
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z2
point symmetry operation19
単位格子
Length a, b, c (Å)295.143, 295.143, 678.235
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
対称性点対称性: (ヘルマン・モーガン記号: 532 / シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrix
1given(1), (1), (1)
2generate(0.33260137, -0.68192639, 0.65142359), (0.82957107, 0.54009122, 0.14182167), (-0.44854008, 0.49323213, 0.74534139)
3generate(-0.74727233, -0.27380906, 0.6054854), (0.66034782, -0.20405687, 0.72270439), (-0.07432943, 0.93988798, 0.33329521)
4generate(-0.74727234, 0.6603477, -0.07432956), (-0.27380897, -0.20405691, 0.93988796), (0.60548556, 0.72270435, 0.33329527)
5generate(0.33260134, 0.829571, -0.44854011), (-0.68192638, 0.54009116, 0.49323209), (0.65142367, 0.14182163, 0.74534148)
6generate(-0.84349524, -0.4292161, -0.32293863), (-0.42921602, 0.17712992, 0.88566277), (-0.32293858, 0.8856628, -0.33363467)
7generate(-0.49176202, 0.18410211, -0.85104437), (-0.39307122, 0.82519738, 0.40564054), (0.77695895, 0.5339997, -0.33343536)
8generate(0.37089258, 0.015015, -0.92855432), (0.3718778, 0.91380244, 0.1633157), (0.85096744, -0.40588129, 0.33333896)
9generate(0.55230922, -0.70280479, -0.44835234), (0.80849751, 0.32049594, 0.49357293), (-0.20319033, -0.63509659, 0.74522882)
10generate(-0.19822373, -0.9773547, -0.07406126), (0.3133943, -0.13479272, 0.94000796), (-0.92870415, 0.16312155, 0.33301646)
11generate(0.29293887, -0.22731525, 0.92871663), (-0.22731531, -0.96003505, -0.16328035), (0.92871663, -0.16328031, -0.33290383)
12generate(-0.50770891, 0.13553916, 0.85080001), (-0.79878491, -0.4440293, -0.40593194), (0.32276051, -0.8857015, 0.33370424)
13generate(-0.43804322, 0.83906551, 0.32262529), (-0.45195407, 0.1046775, -0.88587821), (-0.77708148, -0.53386486, 0.33336572)
14generate(0.40566034, 0.91101431, 0.07411198), (0.33386877, -0.07220879, -0.93984971), (-0.8508651, 0.40600332, -0.33345156)
15generate(0.85743211, 0.25195475, 0.44869702), (0.47270316, -0.73023732, -0.49325968), (0.20337611, 0.63503718, -0.74522878)
16generate(-0.44944363, 0.65653135, -0.605778), (0.65653134, -0.21709487, -0.72238241), (-0.60577805, -0.72238249, -0.3334615)
17generate(0.66686956, 0.36228512, -0.65117922), (0.36228506, -0.92125929, -0.14153027), (-0.65117938, -0.14153033, -0.74561027)
18generate(0.81442297, -0.58027145, 0.00044362), (-0.58027155, -0.81442307, -0.00014187), (0.00044347, -0.00014183, -1)
19generate(-0.21069721, -0.86855722, 0.44856992), (-0.86855731, -0.04423025, -0.49361118), (0.44856987, -0.49361109, -0.74507254)
20generate(-0.99180972, -0.10417105, 0.07390436), (-0.10417108, 0.32493889, -0.93998038), (0.07390438, -0.93998036, -0.33312916)

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要素

#1: タンパク質 Capsid protein / カプシド / F protein / GPF


分子量: 49294.277 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: wt alpha3 capsid protein F / 由来: (天然) Enterobacteria phage alpha3 (ファージ) / 属: Microvirus / 参照: UniProt: P08767
#2: タンパク質 Major spike protein / G protein / GPG


分子量: 19598.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: wt alpha3 spike protein G / 由来: (天然) Enterobacteria phage alpha3 (ファージ) / 属: Microvirus / 参照: UniProt: P31281
#3: タンパク質・ペプチド Small core protein / J protein


分子量: 4107.821 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage phiX174 (ファージ)
属: Microvirus / 生物種: Enterobacteria phage phiX174 sensu lato / 遺伝子: J / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): recA- cells / 参照: UniProt: P69592
#4: DNA鎖 DNA (5'-D(P*CP*AP*AP*A)-3')


分子量: 1183.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#5: 化合物
ChemComp-DC / 2'-DEOXYCYTIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / dCMP / デオキシシチジン一リン酸


タイプ: DNA linking / 分子量: 307.197 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N3O7P / コメント: dCMP*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 4-7% PEG 8000, 100 mM sodium citrate pH 5.0, 40% glycerol, 0.02% sodium azide, 0.1% beta-mercapto-ethanol, 0.9M NaCl, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1PEG 800011
2sodium citrate11
3glycerolグリセリン11
4sodium azide11
5beta-mercapto-ethanol11
6NaCl塩化ナトリウム11
7water水11
8PEG 800012
9sodium citrate12
10glycerolグリセリン12
11NaCl塩化ナトリウム12

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年5月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→500 Å / Num. all: 342669 / Num. obs: 269234 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.097
反射 シェル解像度: 3.5→3.66 Å / Rmerge(I) obs: 0.157 / % possible all: 94.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SnB位相決定
ENVELOPE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Bacteriophage alpha3 wild-type structure

解像度: 3.5→92.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Data cutoff high absF: 112625.55 / Data cutoff high rms absF: 112625.55 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: the O3*-P bond between residue (X A 3 ) and Residue (X A 4 ) is 1.91A. The density for the nucleic acid in this region is very weak and therefore difficult to interpret.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 13533 5 %RANDOM
Rwork0.234 ---
all0.234 342669 --
obs0.234 269234 96.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 10 Å2 / ksol: 0.312307 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 22.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.28 Å24.11 Å20 Å2
2---3.28 Å20 Å2
3---6.55 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.44 Å0.44 Å
Luzzati sigma a0.43 Å0.41 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→92.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4992 120 0 0 5112
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.95
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.311 1737 5.3 %
Rwork0.308 30983 -
obs--94.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP

+
万見について

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お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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