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万見
- PDB-1r6q: ClpNS with fragments -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1r6q
タイトルClpNS with fragments
要素(ATP-dependent Clp protease ...) x 2
キーワードCHAPERONE/PROTEIN BINDING / ClpA / AAA+ / N-terminal domain (N末端) / ClpS / crystal (結晶) / binding mechanism / CHAPERONE-PROTEIN BINDING COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


endopeptidase Clp complex / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / molecular function inhibitor activity / protein unfolding / protein catabolic process / cellular response to heat / response to heat / protein-folding chaperone binding / response to oxidative stress ...endopeptidase Clp complex / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / molecular function inhibitor activity / protein unfolding / protein catabolic process / cellular response to heat / response to heat / protein-folding chaperone binding / response to oxidative stress / ATP hydrolysis activity / タンパク質分解 / ATP binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L7/L12, C-terminal domain/Adaptor protein ClpS / ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS / Double Clp-N motif / Clp, N-terminal domain / ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpA / Adaptor protein ClpS, core / ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS / Ribosomal Protein L30; Chain: A, / ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. ...Ribosomal protein L7/L12, C-terminal domain/Adaptor protein ClpS / ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS / Double Clp-N motif / Clp, N-terminal domain / ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpA / Adaptor protein ClpS, core / ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS / Ribosomal Protein L30; Chain: A, / ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / Clp repeat (R) domain profile. / Clp, repeat (R) domain / Ribosomal protein L7/L12, C-terminal/adaptor protein ClpS-like / Clp, N-terminal domain superfamily / ClpA/B family / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
YTTRIUM ION / Chem-YBT / ATP-dependent Clp protease adapter protein ClpS / ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Xia, D. / Maurizi, M.R. / Guo, F. / Singh, S.K. / Esser, L.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2004
タイトル: Crystallographic investigation of peptide binding sites in the N-domain of the ClpA chaperone.
著者: Xia, D. / Esser, L. / Singh, S.K. / Guo, F. / Maurizi, M.R.
履歴
登録2003年10月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit clpA
B: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit clpA
C: ATP-dependent Clp protease adaptor protein clpS
D: ATP-dependent Clp protease adaptor protein clpS
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,34112
ポリマ－56,7874
非ポリマー1,5558
水3,765209
1
A: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit clpA
C: ATP-dependent Clp protease adaptor protein clpS
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1716
ポリマ－28,3932
非ポリマー7774
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3530 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area12680 Å2
手法PISA
2
B: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit clpA
D: ATP-dependent Clp protease adaptor protein clpS
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1716
ポリマ－28,3932
非ポリマー7774
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3350 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area12890 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8220 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area24230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.913, 87.913, 209.420
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
詳細The asymmetric unit contains two heterodimeric complexes

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要素

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ATP-dependent Clp protease ... , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit clpA


分子量: 16200.268 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal ClpA (residues 1-143) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: pSK39 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SG22176 / 参照: UniProt: P0ABH9
#2: タンパク質 ATP-dependent Clp protease adaptor protein clpS


分子量: 12193.038 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: pBAD33-clpS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5(alpha) / 参照: UniProt: P0A8Q6

-
非ポリマー , 4種, 217分子

#3: 化合物
ChemComp-YBT / BIS-(2-HYDROXYETHYL)AMINO-TRIS(HYDROXYMETHYL)METHANE YTTRIUM


分子量: 298.146 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H19NO5Y
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-Y1 / YTTRIUM ION / イットリウム


分子量: 88.906 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Y
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 209 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.09 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-D / 波長: 1.0093 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年4月7日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Silicon 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0093 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→50 Å / Num. all: 39975 / Num. obs: 39975 / % possible obs: 0.999 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 32.1
反射 シェル解像度: 2.35→2.43 Å / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.435 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / Num. unique all: 3928 / Rsym value: 0.435 / % possible all: 1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 1MBU

1mbu


解像度: 2.35→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 4.376 / SU ML: 0.107 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.189 / ESU R Free: 0.17 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22308 819 2.1 %RANDOM
Rwork0.19012 ---
all0.1908 39036 --
obs0.1908 39036 99.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.27 Å20.13 Å20 Å2
2--0.27 Å20 Å2
3----0.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3764 0 74 209 4047
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0213910
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0651.9765303
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg2.3123465
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.55915697
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1710.2614
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022898
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1820.31801
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1460.5299
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0610.52
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1690.371
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1770.59
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3330.82359
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.4363.83806
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.01631551
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.3294.51497
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.41 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.222 55
Rwork0.207 2796
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.43560.13741.48094.16191.41834.36240.1152-0.55920.06030.427-0.1027-0.1940.1316-0.3561-0.01250.1837-0.01630.02560.28070.03980.072647.92226.49417.7827
24.92350.19981.40483.64290.55475.07810.15120.0279-0.0817-0.0288-0.1159-0.35920.1227-0.1578-0.03520.14140.03460.02980.17350.02310.112349.328623.95516.0318
35.33890.34810.05252.28820.93862.20030.16150.81260.0138-0.3395-0.0647-0.1571-0.07960.1571-0.09680.20930.08120.00420.30960.09650.09399.15459.303714.3173
46.5365-1.4601-0.35875.44360.7692.8280.13430.1064-0.10860.1513-0.1358-0.20540.0910.0530.00150.20520.0276-0.02620.10370.03590.01895.980659.055625.929
55.69073.6296-0.17436.23910.22242.30880.2762-0.2491-0.49180.2019-0.1017-0.462-0.03640.1989-0.17450.1440.0624-0.02850.24270.03060.215173.877635.151614.6537
64.2112-2.85730.69983.5169-0.58371.7451-0.10290.02990.349-0.05160.0925-0.2262-0.1035-0.00170.01030.1029-0.0399-0.03370.19260.01550.120931.186146.196825.3319
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 721 - 72
2X-RAY DIFFRACTION2AA73 - 14273 - 142
3X-RAY DIFFRACTION3BB1 - 721 - 72
4X-RAY DIFFRACTION4BB73 - 14273 - 142
5X-RAY DIFFRACTION5CC20 - 10620 - 106
6X-RAY DIFFRACTION6DD21 - 10621 - 106

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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