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- PDB-1qcq: UBIQUITIN CONJUGATING ENZYME -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qcq
タイトルUBIQUITIN CONJUGATING ENZYME
要素PROTEIN (UBIQUITIN CONJUGATING ENZYME)
キーワードLIGASE (リガーゼ) / UBIQUITIN (ユビキチン) / UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME (ユビキチン結合酵素) / YEAST (酵母)
機能・相同性
機能・相同性情報


Peroxisomal protein import / cytoplasm protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / mitochondria-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ユビキチン結合酵素 / proteasome binding / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein monoubiquitination / rescue of stalled ribosome ...Peroxisomal protein import / cytoplasm protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / mitochondria-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ユビキチン結合酵素 / proteasome binding / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein monoubiquitination / rescue of stalled ribosome / ubiquitin ligase complex / ubiquitin binding / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / protein-macromolecule adaptor activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / ubiquitin protein ligase binding / ATP binding / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / ユビキチン結合酵素 / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 4
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Cook, W.J. / Jeffrey, L.C. / Xu, Y. / Chau, V.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: Tertiary structures of class I ubiquitin-conjugating enzymes are highly conserved: crystal structure of yeast Ubc4.
著者: Cook, W.J. / Jeffrey, L.C. / Xu, Y. / Chau, V.
履歴
登録1999年5月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え1999年5月17日ID: 2UCE
改定 1.01999年5月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (UBIQUITIN CONJUGATING ENZYME)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4751
ポリマ－16,4751
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)66.900, 66.900, 91.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Cell settingtetragonal
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (UBIQUITIN CONJUGATING ENZYME) / EC 6.3.2.19


分子量: 16474.715 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P15731, ユビキチンリガーゼ

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 4

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.51 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: PEG 8000, MAGNESIUM ACETATE, CACODYLATE, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
210 %PEG80001reservoir
30.2 Mmagnesium acetate1reservoir
40.1 Mcacodylate 1reservoir

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
12951
21
31
41
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418
検出器
タイプID検出器日付
NICOLET1AREA DETECTOR1992年12月16日
NICOLET2AREA DETECTOR1992年12月17日
NICOLET3AREA DETECTOR1993年1月20日
NICOLET4AREA DETECTOR1993年1月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→100 Å / Num. obs: 5940 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 37.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.134 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.368 / % possible all: 87
反射
*PLUS
Num. measured all: 22434
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 87 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
CNS0.4精密化
X-GENデータ削減
X-GENデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.7→100 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.296 325 5.8 %RANDOM
Rwork0.24 ---
obs-5624 91.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 25.84 Å2 / ksol: 0.31 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 24 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.38 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.34 Å0.47 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1161 0 0 0 1161
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.02
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.631.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.732
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.442
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.652.5
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.049 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.339 48 6.5 %
Rwork0.409 686 -
obs--74.1 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PA / Topol file: PROTEIN.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.4 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.02

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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