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- PDB-1pgt: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN GLUTATHIONE S-TRANSFERASE P1-1[V104] C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pgt
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN GLUTATHIONE S-TRANSFERASE P1-1[V104] COMPLEXED WITH S-HEXYLGLUTATHIONE
要素GLUTATHIONE S-TRANSFERASEグルタチオン-S-トランスフェラーゼ
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / PI CLASS / HGSTP1-1[V104] / DETOXIFICATION
機能・相同性
機能・相同性情報


nitric oxide storage / S-nitrosoglutathione binding / kinase regulator activity / negative regulation of biosynthetic process / TRAF2-GSTP1 complex / dinitrosyl-iron complex binding / common myeloid progenitor cell proliferation / hepoxilin biosynthetic process / glutathione derivative biosynthetic process / negative regulation of nitric-oxide synthase biosynthetic process ...nitric oxide storage / S-nitrosoglutathione binding / kinase regulator activity / negative regulation of biosynthetic process / TRAF2-GSTP1 complex / dinitrosyl-iron complex binding / common myeloid progenitor cell proliferation / hepoxilin biosynthetic process / glutathione derivative biosynthetic process / negative regulation of nitric-oxide synthase biosynthetic process / negative regulation of JUN kinase activity / nitric oxide binding / linoleic acid metabolic process / negative regulation of leukocyte proliferation / 薬物代謝 / negative regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / Paracetamol ADME / JUN kinase binding / glutathione peroxidase activity / negative regulation of stress-activated MAPK cascade / negative regulation of interleukin-1 beta production / regulation of stress-activated MAPK cascade / prostaglandin metabolic process / negative regulation of MAPK cascade / Detoxification of Reactive Oxygen Species / グルタチオン-S-トランスフェラーゼ / negative regulation of acute inflammatory response / glutathione transferase activity / negative regulation of tumor necrosis factor production / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / glutathione metabolic process / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of fibroblast proliferation / xenobiotic metabolic process / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / response to reactive oxygen species / positive regulation of superoxide anion generation / negative regulation of MAP kinase activity / central nervous system development / fatty acid binding / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of protein kinase activity / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / secretory granule lumen / cellular response to lipopolysaccharide / vesicle / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / ミトコンドリア / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, Pi class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. ...Glutathione S-transferase, Pi class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-HEXYLGLUTATHIONE / Glutathione S-transferase P
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Ji, X.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Structure and function of the xenobiotic substrate-binding site and location of a potential non-substrate-binding site in a class pi glutathione S-transferase.
著者: Ji, X. / Tordova, M. / O'Donnell, R. / Parsons, J.F. / Hayden, J.B. / Gilliland, G.L. / Zimniak, P.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: Structure and Function of the Xenobiotic Substrate Binding Site of a Glutathione S-Transferase as Revealed by X-Ray Crystallographic Analysis of Product Complexes with the Diastereomers ...タイトル: Structure and Function of the Xenobiotic Substrate Binding Site of a Glutathione S-Transferase as Revealed by X-Ray Crystallographic Analysis of Product Complexes with the Diastereomers of 9-(S-Glutathionyl)-10-Hydroxy-9,10-Dihydrophenanthrene
著者: Ji, X. / Johnson, W.W. / Sesay, M.A. / Dickert, L. / Prasad, S.M. / Ammon, H.L. / Armstrong, R.N. / Gilliland, G.L.
#2: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1994
タイトル: Naturally Occurring Human Glutathione S-Transferase Gstp1-1 Isoforms with Isoleucine and Valine in Position 104 Differ in Enzymic Properties
著者: Zimniak, P. / Nanduri, B. / Pikula, S. / Bandorowicz-Pikula, J. / Singhal, S.S. / Srivastava, S.K. / Awasthi, S. / Awasthi, Y.C.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992
タイトル: Three-Dimensional Structure of Class Pi Glutathione S-Transferase from Human Placenta in Complex with S-Hexylglutathione at 2.8 A Resolution
著者: Reinemer, P. / Dirr, H.W. / Ladenstein, R. / Huber, R. / Lo Bello, M. / Federici, G. / Parker, M.W.
履歴
登録1997年2月17日処理サイト: BNL
改定 1.01997年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: audit_author / chem_comp_atom ...audit_author / chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation_author
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
B: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,9896
ポリマ－46,7272
非ポリマー1,2624
水5,873326
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4570 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area17930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.390, 90.800, 69.150
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.08, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.94607, -0.108441, 0.305274), (-0.108718, -0.993941, -0.016148), (0.305175, -0.017912, -0.952128)
ベクター: -4.44801, 1.30476, 28.25868)

-
要素

#1: タンパク質 GLUTATHIONE S-TRANSFERASE / グルタチオン-S-トランスフェラーゼ / GST / HGSTP1-1[V104]


分子量: 23363.742 Da / 分子数: 2 / 変異: VAL 104 VARIANT / 由来タイプ: 組換発現
詳細: HGSTP1-1[V104] AND HGSTP1-1[I104] ARE NATURALLY OCCURRING VARIANTS OF HGSTP1-1 OBTAINED BY SITE-DIRECTED MUTAGENESIS
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: 293 / 細胞内の位置: CYTOPLASM細胞質 / 遺伝子: GTP_HUMAN / 器官: PLACENTA胎盤 / プラスミド: BL21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) PLYSS
参照: UniProt: P09211, グルタチオン-S-トランスフェラーゼ
#2: 化合物 ChemComp-GTX / S-HEXYLGLUTATHIONE


分子量: 392.491 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H30N3O6S
#3: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 326 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: CRYSTALS WERE GROWN IN HANGING DROPS WHICH INITIALLY CONSISTED OF 5.9 MG/ML PROTEIN IN 0.1 M HEPES BUFFER (PH 6.5) CONTAINING 8.3 MM S-HEXYLGLUTATHIONE AND 1.0 M BUFFERED (PH 6.5) AMMONIUM ...詳細: CRYSTALS WERE GROWN IN HANGING DROPS WHICH INITIALLY CONSISTED OF 5.9 MG/ML PROTEIN IN 0.1 M HEPES BUFFER (PH 6.5) CONTAINING 8.3 MM S-HEXYLGLUTATHIONE AND 1.0 M BUFFERED (PH 6.5) AMMONIUM SULFATE. THE DROPS WERE EQUILIBRATED AT 293 K AGAINST WELL SOLUTION CONTAINING BETWEEN 1.9 - 2.0 M AMMONIUM SULFATE IN 0.1 M HEPES BUFFER (PH 6.5)., vapor diffusion - hanging drop
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15.9 mg/mlprotein1drop
20.1 MHEPES1drop
38.3 mMGSHex1drop
41.0 Mammonium sulfate1drop
51.9-2.0 Mammonium sulfate1reservoir
60.1 MHEPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR571 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MACSCIENCE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年3月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. obs: 43132 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 24.48 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 13.92
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / 冗長度: 1.41 % / Rmerge(I) obs: 0.303 / Mean I/σ(I) obs: 1.81 / % possible all: 86.9
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 86.9 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
GPRLSA精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GSS

1gss


解像度: 1.8→6 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: X-PLOR IS USED AT EARLY STAGE OF REFINEMENT. GPRLSA IS A MODIFIED VERSION OF PROLSQ BY FUREY, WANG AND SAX (J. APPL. CRYSTALLOGR.,1982,15,160-166). CROSS-VALIDATION INCLUDES GEOMETRY CHECK ...詳細: X-PLOR IS USED AT EARLY STAGE OF REFINEMENT. GPRLSA IS A MODIFIED VERSION OF PROLSQ BY FUREY, WANG AND SAX (J. APPL. CRYSTALLOGR.,1982,15,160-166). CROSS-VALIDATION INCLUDES GEOMETRY CHECK AND R FACTOR CALCULATION FOR ALL DATA.
Rfactor反射数%反射
Rwork0.182 --
all-43132 -
obs-38224 87 %
原子変位パラメータBiso mean: 24.94 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3282 0 82 326 3690
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0150.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0330.036
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0710.04
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.7231
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.1691.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.3891.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.0342
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.020.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1990.2
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.220.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.1630.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1670.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor6.35
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor1715
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor1915
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: GPRLSA / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(I): 1 / Rfactor obs: 0.182
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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