[日本語] English
万見
- PDB-1pb0: YCDX PROTEIN IN AUTOINHIBITED STATE -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pb0
タイトルYCDX PROTEIN IN AUTOINHIBITED STATE
要素Hypothetical protein ycdX仮説
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS (構造ゲノミクス) / UNKNOWN FUNCTION / beta-alpha-barrel / trinuclear zinc / autoinhibition
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoric ester hydrolase activity / bacterial-type flagellum-dependent swarming motility / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素 / phosphatase activity / zinc ion binding / identical protein binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Probable phosphatase YcdX / PHP domain / PHP domain / Polymerase/histidinol phosphatase, N-terminal / DNA polymerase alpha chain like domain / Polymerase/histidinol phosphatase-like / Metal-dependent hydrolases / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ギ酸 / Probable phosphatase YcdX
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Teplyakov, A. / Obmolova, G. / Khil, P.P. / Camerini-Otero, R.D. / Gilliland, G.L.
引用
#1: ジャーナル: Proteins / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of the Escherichia coli YcdX protein reveals a trinuclear zinc active site.
著者: Teplyakov, A. / Obmolova, G. / Khil, P.P. / Howard, A.J. / Camerini-Otero, R.D. / Gilliland, G.L.
履歴
登録2003年5月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年5月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Hypothetical protein ycdX
B: Hypothetical protein ycdX
C: Hypothetical protein ycdX
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,02622
ポリマ－80,7773
非ポリマー1,24919
水12,592699
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6270 Å2
ΔGint-326 kcal/mol
Surface area26760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)134.130, 77.330, 82.280
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.17, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細The asymmetric unit contains the entire trimer that corresponds to the oligomeric state of the protein in solution

-
要素

#1: タンパク質 Hypothetical protein ycdX / 仮説


分子量: 26925.529 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: YCDX / プラスミド: pDEST14 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Star (DE3) / 参照: UniProt: P75914
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸 / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 699 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.15 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris, 60% AS, 3% MPD, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年3月15日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→30 Å / Num. all: 59787 / Num. obs: 59787 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 17.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル解像度: 1.95→2 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.212 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 7470 / % possible all: 98.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1M65

1m65


解像度: 1.95→10 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / SU B: 1.628 / SU ML: 0.05 / σ(F): 0 / ESU R: 0.135 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射
Rwork0.164 --
all-59272 -
obs-59272 100 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.717 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.33 Å20 Å20.03 Å2
2---0.78 Å20 Å2
3---1.12 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.135 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5435 0 29 717 6181
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0215592
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3611.9327581
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2795697
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2840
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024267
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2360.22814
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.150.2522
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2050.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1710.218
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.61143518
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.88165628
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it8.08382074
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it9.72491953
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rwork0.175 4188
obs-4188

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る