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- PDB-1obc: LEUCYL-TRNA SYNTHETASE FROM THERMUS THERMOPHILUS COMPLEXED WITH A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1obc
タイトルLEUCYL-TRNA SYNTHETASE FROM THERMUS THERMOPHILUS COMPLEXED WITH A POST-TRANSFER EDITING SUBSTRATE ANALOGUE
要素LEUCYL-TRNA SYNTHETASE
キーワードSYNTHETASE / AMINOACYL-TRNA SYNTHETASE (アミノアシルtRNA合成酵素) / CLASS I AMINOACYL-TRNA SYNTHETASE / ATP + L-LEUCINE + TRNA (LEU) -> AMP + PPI L-LEUCYL-TRNA(LEU)
機能・相同性
機能・相同性情報


ロイシンtRNAリガーゼ / leucine-tRNA ligase activity / leucyl-tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA editing activity / ATP binding / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Leucyl-tRNA synthetase, domain 3 / Leucyl-tRNA synthetase, domain 3 / Leucyl-tRNA synthetase, domain 3 / Leucine-tRNA synthetase-specific domain / Isoleucyl-tRNA Synthetase; domain 2 / Valyl/Leucyl/Isoleucyl-tRNA synthetase, editing domain / Leucyl-tRNA synthetase, editing domain / Leucyl-tRNA synthetase, editing domain / ロイシンtRNAリガーゼ / Isoleucyl-tRNA Synthetase; Domain 1 ...Leucyl-tRNA synthetase, domain 3 / Leucyl-tRNA synthetase, domain 3 / Leucyl-tRNA synthetase, domain 3 / Leucine-tRNA synthetase-specific domain / Isoleucyl-tRNA Synthetase; domain 2 / Valyl/Leucyl/Isoleucyl-tRNA synthetase, editing domain / Leucyl-tRNA synthetase, editing domain / Leucyl-tRNA synthetase, editing domain / ロイシンtRNAリガーゼ / Isoleucyl-tRNA Synthetase; Domain 1 / Isoleucyl-tRNA Synthetase; Domain 1 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ia / tRNA synthetases class I (I, L, M and V) / Valyl/Leucyl/Isoleucyl-tRNA synthetase, editing domain / Methionyl/Valyl/Leucyl/Isoleucyl-tRNA synthetase, anticodon-binding / Anticodon-binding domain of tRNA ligase / Methionyl/Leucyl tRNA synthetase / tRNA synthetases class I (M) / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ia, anticodon-binding / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Roll / Alpha-Beta Complex / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2'-AMINO-2'-DEOXYADENOSINE / ロイシン / Chem-LMS / ノルバリン / Leucine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種THERMUS THERMOPHILUS (サーマス・サーモフィルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Cusack, S. / Yaremchuk, A. / Tukalo, M.
引用
ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2003
タイトル: Structural and Mechanistic Basis of Pre- and Posttransfer Editing by Leucyl-tRNA Synthetase
著者: Lincecum, T. / Tukalo, M. / Yaremchuk, A. / Mursinna, R. / Williams, A. / Sproat, B. / Van Den Eynde, W. / Link, A. / Van Calenbergh, S. / Grotli, M. / Martinis, S. / Cusack, S.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 2000
タイトル: The 2A Structure of Leucyl-tRNA Synthetase and its Complex with a Leucyl-Adenylate Analogue
著者: Cusack, S. / Yaremchuk, A. / Tukalo, M.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Crystallization and Preliminary Crystallographic Analysis of Thermus Thermophilus Leucyl-tRNA Synthetase and its Complexes with Leucine and a Non-Hydrolysable Leucyl-Adenylate Analogue.
著者: Yaremchuk, A. / Cusack, S. / Gudzera, O. / Grotli, M. / Tukalo, M.
履歴
登録2003年1月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年5月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LEUCYL-TRNA SYNTHETASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,1627
ポリマ－101,1701
非ポリマー9926
水8,773487
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)101.896, 154.810, 175.118
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 LEUCYL-TRNA SYNTHETASE /


分子量: 101170.148 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ENZYME CONTAINS 878 RESIDUES AND TWO ZINC ATOMS
由来: (組換発現) THERMUS THERMOPHILUS (サーマス・サーモフィルス)
株: HB27 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q72GM3*PLUS

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非ポリマー , 6種, 493分子

#2: 化合物 ChemComp-LEU / LEUCINE / ロイシン / ロイシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 131.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO2
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-NVA / NORVALINE / ノルバリン / ノルバリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 117.146 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H11NO2
#5: 化合物 ChemComp-2AD / 2'-AMINO-2'-DEOXYADENOSINE / 2′-アミノ-2′-デオキシアデノシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 266.257 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N6O3
#6: 化合物 ChemComp-LMS / [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINO-9H-PURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXYTETRAHYDRO-2-FURANYL]METHYL SULFAMATE / スルファモイルアデノシン


タイプ: RNA linking / 分子量: 346.320 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N6O6S
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 487 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THE C-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 815-878, ARE DISORDERED IN THE CRYSTAL.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 64 %
結晶化pH: 6.5
詳細: PROTEIN 10 MG/ML IN 50MM BIS-TRIS PROPANE BUFFER PH 6.0-6.5 2MM DTT, 20MM MGCL2, 1MM NAN3, 18% AMMONIUM SULPHATE EQUILBRIATED AGAINST 30-38% AMMONIUM SULPHATE IN 100MM BIS-TRIS PROPANE BUFFER ...詳細: PROTEIN 10 MG/ML IN 50MM BIS-TRIS PROPANE BUFFER PH 6.0-6.5 2MM DTT, 20MM MGCL2, 1MM NAN3, 18% AMMONIUM SULPHATE EQUILBRIATED AGAINST 30-38% AMMONIUM SULPHATE IN 100MM BIS-TRIS PROPANE BUFFER PH 6.0-6.5. SEE REFERENCE 2
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: used microseeding, Yaremchuk, A., (2000) Acta Crystallogr., 56, 667.
PH range low: 6.5 / PH range high: 6
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
250 mMBis-Tris propane1droppH6.0-6.5
32 mMdithiothreitol1drop
420 mM1dropMgCl2
51 mM1dropNaN3
615 %satammonium sulfate1drop
730 %ammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: CCD / 検出器: CCD / 日付: 2002年12月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→25 Å / Num. obs: 77419 / % possible obs: 96.2 % / 冗長度: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 18.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Net I/σ(I): 6.3
反射 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.35 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 84.2
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 84.2 % / Rmerge(I) obs: 0.35

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1H3N

1h3n


解像度: 2.1→24.65 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 3458288.37 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: SIDE-CHAINS ATOMS WITH NO ELECTRON DENSITY HAVE ZERO OCCUPANCY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.225 3844 5 %RANDOM
Rwork0.193 ---
obs0.193 77390 95.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.5973 Å2 / ksol: 0.382896 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 30.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.71 Å20 Å20 Å2
2--6.78 Å20 Å2
3----5.07 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.24 Å0.23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→24.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6623 0 59 487 7169
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.86
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.422
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.563
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.044
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.278 574 5 %
Rwork0.251 10805 -
obs--85.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA-MULTI-ENDO.PARAMDNA-RNA-MULTI-ENDO.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 25 Å / % reflection Rfree: 4.8 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0058
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.243
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.86

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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