[日本語] English
万見
- PDB-1nqk: Structural Genomics, Crystal structure of Alkanesulfonate monooxy... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nqk
タイトルStructural Genomics, Crystal structure of Alkanesulfonate monooxygenase
要素Alkanesulfonate monooxygenaseアルカンスルホン酸モノオキシゲナーゼ
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / STRUCTURAL GENOMICS (構造ゲノミクス) / BETA BARREL (Βバレル) / PSI / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG
機能・相同性
機能・相同性情報


alkanesulfonate monooxygenase complex / アルカンスルホン酸モノオキシゲナーゼ / cellular response to sulfur starvation / alkanesulfonate monooxygenase activity / alkanesulfonate catabolic process / response to heat / protein homotetramerization / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Alkanesulphonate monooxygenase, FMN-dependent / Luciferase-like domain / Luciferase-like domain / Luciferase-like monooxygenase / Luciferase-like domain superfamily / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
アルカンスルホン酸モノオキシゲナーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Zhang, R. / Skarina, T. / Savchenko, A. / Edwards, A. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The crystal structure of the protein Alkanesulfonate monooxygenase from E. Coli
著者: Zhang, R. / Skarina, T. / Savchenko, A. / Edwards, A. / Joachimiak, A.
履歴
登録2003年1月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Alkanesulfonate monooxygenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,7831
ポリマ－41,7831
非ポリマー00
水2,594144
1
A: Alkanesulfonate monooxygenase

A: Alkanesulfonate monooxygenase

A: Alkanesulfonate monooxygenase

A: Alkanesulfonate monooxygenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)167,1324
ポリマ－167,1324
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z1
crystal symmetry operation10_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation15_555y,x,-z1
手法PQS
2
A: Alkanesulfonate monooxygenase

A: Alkanesulfonate monooxygenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,5662
ポリマ－83,5662
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_555-x,-y,z1
Buried area3900 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area27020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.251, 84.251, 234.132
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
詳細This protein exists as monomer

-
要素

#1: タンパク質 Alkanesulfonate monooxygenase / アルカンスルホン酸モノオキシゲナーゼ / FMNH2-dependent aliphatic sulfonate monooxygenase / Sulfate starvation-induced protein 6 / SSI6


分子量: 41783.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: ycbN / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)star
参照: UniProt: P80645, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; ...参照: UniProt: P80645, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; フラビンないしはフラボプロテインを片方の電子供与体とし、1分子の酸素を取り込む
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.49 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.2M NH4 Acetate, 0.1 M Ma Acetate. 22.5% PEG4000, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9793,0.9791,0.9639
検出器タイプ: SBC-2 / 検出器: CCD / 日付: 2002年11月24日 / 詳細: Si 111 Channel
放射モノクロメーター: Si 111 Channel / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97931
20.97911
30.96391
反射解像度: 2.18→50 Å / Num. all: 22690 / Num. obs: 22467 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 12.89 % / Biso Wilson estimate: 24.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 33.87
反射 シェル解像度: 2.18→2.26 Å / 冗長度: 11.9 % / Rmerge(I) obs: 0.56 / Mean I/σ(I) obs: 2.08 / Num. unique all: 2281 / % possible all: 92.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.9精密化
d*TREKデータ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: none

解像度: 2.2→42.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: The number of reflections for refinement is greater than the number of reflections for data collection, because in CNS (hlml taget) refinement, the Friedel's pair was treated as two seperated reflections.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 1718 5 %RANDOM
Rwork0.201 ---
obs0.201 34502 84.2 %-
all-40976 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 54.8496 Å2 / ksol: 0.363014 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 44.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.68 Å20 Å20 Å2
2--3.68 Å20 Å2
3----7.37 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.36 Å / Luzzati sigma a free: 0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→42.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2672 0 0 144 2816
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.82
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.971.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.732
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.312
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.162.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.304 202 4.9 %
Rwork0.281 3962 -
obs--60.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る