[日本語] English
- PDB-1npe: Crystal structure of Nidogen/Laminin Complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1npe
タイトルCrystal structure of Nidogen/Laminin Complex
要素
  • Laminin gamma-1 chain
  • nidogen
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / Glycoprotein (糖タンパク質) / Basement membrane (基底膜) / beta-propeller (Βプロペラドメイン) / EGF-like (上皮成長因子)
機能・相同性
機能・相同性情報


Laminin interactions / laminin-1 complex / laminin-10 complex / tissue morphogenesis / hair follicle cell proliferation / regulation of basement membrane organization / hemidesmosome assembly / glomerular basement membrane development / laminin-1 binding / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway ...Laminin interactions / laminin-1 complex / laminin-10 complex / tissue morphogenesis / hair follicle cell proliferation / regulation of basement membrane organization / hemidesmosome assembly / glomerular basement membrane development / laminin-1 binding / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / glycosphingolipid binding / Degradation of the extracellular matrix / Wnt receptor activity / tissue development / Wnt-protein binding / hair cell differentiation / protein complex involved in cell-matrix adhesion / extracellular matrix binding / positive regulation of cell-substrate adhesion / proteoglycan binding / extracellular matrix structural constituent / hair follicle morphogenesis / positive regulation of muscle cell differentiation / 基底膜 / positive regulation of cell adhesion / canonical Wnt signaling pathway / extracellular matrix disassembly / synaptic cleft / laminin binding / collagen binding / 細胞外マトリックス / extracellular matrix organization / substrate adhesion-dependent cell spreading / cell-matrix adhesion / cell periphery / animal organ morphogenesis / neuromuscular junction / neuron projection development / 遊走 / 遺伝子発現 / chromatin organization / protein-containing complex assembly / collagen-containing extracellular matrix / 細胞接着 / calcium ion binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
NIDO domain / G2 nidogen/fibulin G2F / Nidogen-like / G2F domain / Nidogen G2 beta-barrel domain profile. / NIDO domain profile. / Extracellular domain of unknown function in nidogen (entactin) and hypothetical proteins. / G2 nidogen domain and fibulin / Laminin IV / Laminin B (Domain IV) ...NIDO domain / G2 nidogen/fibulin G2F / Nidogen-like / G2F domain / Nidogen G2 beta-barrel domain profile. / NIDO domain profile. / Extracellular domain of unknown function in nidogen (entactin) and hypothetical proteins. / G2 nidogen domain and fibulin / Laminin IV / Laminin B (Domain IV) / Laminin IV type A domain profile. / Laminin B domain / Laminin, N-terminal / Laminin N-terminal (Domain VI) / Laminin N-terminal domain profile. / Laminin N-terminal domain (domain VI) / EGF様ドメイン / EGF様ドメイン / Complement Clr-like EGF domain / Thyroglobulin type-1 repeat signature. / Thyroglobulin type-1 / Thyroglobulin type-1 superfamily / Thyroglobulin type-1 repeat / Thyroglobulin type-1 domain profile. / Thyroglobulin type I repeats. / Laminin-type EGF-like (LE) domain profile. / Laminin-type EGF-like (LE) domain signature. / Laminin-type epidermal growth factor-like domai / Laminin EGF domain / Complement Clr-like EGF-like / Laminin-type EGF domain / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / TolB, C-terminal domain / Calcium-binding EGF domain / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Coagulation Factor Xa inhibitory site / ラミニン / ラミニン / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / 6 Propeller / ノイラミニダーゼ / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / 緑色蛍光タンパク質 / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / EGF様ドメイン / リボン / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Laminin subunit gamma-1 / Nidogen-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Takagi, J. / Yang, Y.T. / Liu, J.-H. / Wang, J.-H. / Springer, T.A.
引用ジャーナル: Nature / : 2003
タイトル: Complex between nidogen and laminin fragments reveals a paradigmatic beta-propeller interface
著者: Takagi, J. / Yang, Y.T. / Liu, J.-H. / Wang, J.-H. / Springer, T.A.
履歴
登録2003年1月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: nidogen
B: Laminin gamma-1 chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,0398
ポリマ-47,3652
非ポリマー6746
2,288127
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2390 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area19800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.180, 75.830, 104.580
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 nidogen / / Entactin


分子量: 29998.078 Da / 分子数: 1 / 断片: G3 YWTD domain, sequence database residue 941-1203 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: NID or NID1 or ENT / プラスミド: pCEP-Pu / 細胞株 (発現宿主): 293-EBNA / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02468, UniProt: P10493*PLUS
#2: タンパク質 Laminin gamma-1 chain / Laminin B2 chain


分子量: 17366.607 Da / 分子数: 1 / 断片: modules III 3-5, sequence database residue 769-932 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: LAMC1 / プラスミド: pCEP4 / 細胞株 (発現宿主): 293-EBNA / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P10493, UniProt: P02468*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / : Cd
#4: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 127 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.64 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1 M NaAc, 0.05 M CdSO4, 0.1 M, HEPES pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
113 mg/mlprotein1drop
21 Msodium acetate1reservoir
30.05 M1reservoirCdSO4
40.1 MHEPES1reservoirpH7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年8月1日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 25891 / Num. obs: 25885 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 18 % / Biso Wilson estimate: 33.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Net I/σ(I): 16.7
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.424 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique all: 2375 / % possible all: 92.5
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. obs: 25940 / % possible obs: 99 % / Num. measured all: 466114
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92.5 % / Mean I/σ(I) obs: 2.7

-
解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1IJQ and 1KLO
解像度: 2.3→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.254 2545 -RANDOM
Rwork0.223 ---
all-25885 --
obs-25858 99 %-
原子変位パラメータBiso mean: 27.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.581 Å20 Å20 Å2
2---2.96 Å20 Å2
3----2.621 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.33 Å0.28 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3276 0 6 127 3409
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.46064
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006444
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.43769
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.24641
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.257 / Rfactor Rwork: 0.226
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.43769
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.24641

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る