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- PDB-1mbx: CRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF ClpSN WITH TRANSITION METAL ION BOUND -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mbx
タイトルCRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF ClpSN WITH TRANSITION METAL ION BOUND
要素
  • ATP-Dependent clp Protease ATP-Binding Subunit clp A
  • Protein yljA
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / Adaptors / Hsp100/Clp chaperone / AAA+ family / ATP-dependent protease
機能・相同性
機能・相同性情報


endopeptidase Clp complex / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / molecular function inhibitor activity / protein unfolding / protein catabolic process / cellular response to heat / response to heat / protein-folding chaperone binding / response to oxidative stress ...endopeptidase Clp complex / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / molecular function inhibitor activity / protein unfolding / protein catabolic process / cellular response to heat / response to heat / protein-folding chaperone binding / response to oxidative stress / ATP hydrolysis activity / タンパク質分解 / ATP binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L7/L12, C-terminal domain/Adaptor protein ClpS / ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS / Double Clp-N motif / Clp, N-terminal domain / ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpA / Adaptor protein ClpS, core / ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS / Ribosomal Protein L30; Chain: A, / ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. ...Ribosomal protein L7/L12, C-terminal domain/Adaptor protein ClpS / ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS / Double Clp-N motif / Clp, N-terminal domain / ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpA / Adaptor protein ClpS, core / ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS / Ribosomal Protein L30; Chain: A, / ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / Clp repeat (R) domain profile. / Clp, repeat (R) domain / Ribosomal protein L7/L12, C-terminal/adaptor protein ClpS-like / Clp, N-terminal domain superfamily / ClpA/B family / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-YBT / ATP-dependent Clp protease adapter protein ClpS / ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Guo, F. / Esser, L. / Singh, S.K. / Maurizi, M.R. / Xia, D.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Crystal Structure of the Heterodimeric Complex of the Adaptor, ClpS, with the N-domain of the AAA+ Chaperone, ClpA
著者: Guo, F. / Esser, L. / Singh, S.K. / Maurizi, M.R. / Xia, D.
履歴
登録2002年8月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-Dependent clp Protease ATP-Binding Subunit clp A
B: ATP-Dependent clp Protease ATP-Binding Subunit clp A
C: Protein yljA
D: Protein yljA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,40615
ポリマ－56,4724
非ポリマー1,93311
水3,315184
1
A: ATP-Dependent clp Protease ATP-Binding Subunit clp A
C: Protein yljA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,9906
ポリマ－28,2362
非ポリマー7544
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2560 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area12620 Å2
手法PISA
2
B: ATP-Dependent clp Protease ATP-Binding Subunit clp A
D: Protein yljA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4169
ポリマ－28,2362
非ポリマー1,1797
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2710 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area12440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.436, 87.436, 212.955
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
詳細The asymmetric unit contains two heterodimers of ClpSN

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 ATP-Dependent clp Protease ATP-Binding Subunit clp A


分子量: 16043.073 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: pBAD33-yljA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5 alpha / 参照: UniProt: P0ABH9
#2: タンパク質 Protein yljA


分子量: 12193.038 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: pFG42 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SG22176 / 参照: UniProt: P0A8Q6

-
非ポリマー , 5種, 195分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-YBT / BIS-(2-HYDROXYETHYL)AMINO-TRIS(HYDROXYMETHYL)METHANE YTTRIUM


分子量: 298.146 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H19NO5Y
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 184 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.43 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.7
詳細: glycerol, bis-tris , yttrium chloride, pH 6.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 21K
結晶化
*PLUS
pH: 6.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.1 Mbis-Tris1reservoirpH6.5
232 %glycerol1reservoir
310-15 mMyttrium chloride1reservoir
410 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: その他 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年7月26日 / 詳細: Osmic mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 48936 / Num. obs: 48936 / % possible obs: 92.4 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 39.2 Å2 / Rsym value: 0.046 / Net I/σ(I): 46.1
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 2.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique all: 2313 / Rsym value: 0.679 / % possible all: 48.4
反射
*PLUS
最高解像度: 2.25 Å / 最低解像度: 50 Å / Num. obs: 45812 / % possible obs: 95.9 % / Rmerge(I) obs: 0.045
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 69.9 % / Rmerge(I) obs: 0.638

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
CNS1.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1MBU

1mbu


解像度: 2.25→19.54 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 511609.52 / Data cutoff high rms absF: 511609.52 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.231 4404 10 %RANDOM
Rwork0.208 ---
all-43733 --
obs-43733 95.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 39.8654 Å2 / ksol: 0.347116 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 48.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.84 Å21.99 Å20 Å2
2---1.84 Å20 Å2
3---3.68 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.33 Å0.33 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→19.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3631 0 96 184 3911
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.08
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.461.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.392
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.592
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.792.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINED
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.39 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.35 569 9.3 %
Rwork0.354 9247 -
obs-5631 71 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3YBT.PARYBT.TOP
X-RAY DIFFRACTION4GOL.PARGOL.TOP
X-RAY DIFFRACTION5ION.PARION.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.236 / Rfactor Rwork: 0.214
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0116
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.46
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.08
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.354 / Rfactor Rwork: 0.351

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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