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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lbk
タイトルCrystal structure of a recombinant glutathione transferase, created by replacing the last seven residues of each subunit of the human class pi isoenzyme with the additional C-terminal helix of human class alpha isoenzyme
要素Glutathione S-transferase class pi chimaera (CODA)
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Glutathione Transferase P1-1 / Chimaera / Recombinant Protein (組換えDNA) / Substrate Specificity
機能・相同性
機能・相同性情報


異性化酵素; 分子内で酸化還元酵素として働くもの; C=C結合の転位 / nitric oxide storage / S-nitrosoglutathione binding / kinase regulator activity / negative regulation of biosynthetic process / TRAF2-GSTP1 complex / dinitrosyl-iron complex binding / common myeloid progenitor cell proliferation / hepoxilin biosynthetic process / glutathione derivative biosynthetic process ...異性化酵素; 分子内で酸化還元酵素として働くもの; C=C結合の転位 / nitric oxide storage / S-nitrosoglutathione binding / kinase regulator activity / negative regulation of biosynthetic process / TRAF2-GSTP1 complex / dinitrosyl-iron complex binding / common myeloid progenitor cell proliferation / hepoxilin biosynthetic process / glutathione derivative biosynthetic process / negative regulation of nitric-oxide synthase biosynthetic process / steroid delta-isomerase activity / negative regulation of JUN kinase activity / nitric oxide binding / linoleic acid metabolic process / negative regulation of leukocyte proliferation / 薬物代謝 / negative regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / Paracetamol ADME / JUN kinase binding / glutathione peroxidase activity / Azathioprine ADME / negative regulation of stress-activated MAPK cascade / Heme degradation / negative regulation of interleukin-1 beta production / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / regulation of stress-activated MAPK cascade / prostaglandin metabolic process / negative regulation of MAPK cascade / Detoxification of Reactive Oxygen Species / グルタチオン-S-トランスフェラーゼ / negative regulation of acute inflammatory response / glutathione transferase activity / negative regulation of tumor necrosis factor production / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / 酸化還元酵素; 過酸化物を電子受容体にする; ペルオキシダーゼ / glutathione metabolic process / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of fibroblast proliferation / epithelial cell differentiation / xenobiotic metabolic process / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / response to reactive oxygen species / positive regulation of superoxide anion generation / negative regulation of MAP kinase activity / central nervous system development / fatty acid binding / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of protein kinase activity / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / secretory granule lumen / cellular response to lipopolysaccharide / vesicle / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / ミトコンドリア / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, alpha class / Glutathione S-transferase, Pi class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. ...Glutathione S-transferase, alpha class / Glutathione S-transferase, Pi class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
グルタチオン / Glutathione S-transferase A1 / Glutathione S-transferase P
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.86 Å
データ登録者Kong, G.K.W. / Micaloni, C. / Mazzetti, A.P. / Nuccetelli, M. / Antonini, G. / Stella, L. / McKinstry, W.J. / Polekhina, G. / Rossjohn, J. / Federici, G. ...Kong, G.K.W. / Micaloni, C. / Mazzetti, A.P. / Nuccetelli, M. / Antonini, G. / Stella, L. / McKinstry, W.J. / Polekhina, G. / Rossjohn, J. / Federici, G. / Ricci, G. / Parker, M.W. / Lo Bello, M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Engineering a new C-terminal tail in the H-site of human glutathione transferase P1-1: structural and functional consequences.
著者: Micaloni, C. / Kong, G.K.W. / Mazzetti, A.P. / Nuccetelli, M. / Antonini, G. / Stella, L. / McKinstry, W.J. / Polekhina, G. / Rossjohn, J. / Federici, G. / Ricci, G. / Parker, M.W. / Lo Bello, M.
履歴
登録2002年4月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年8月23日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione S-transferase class pi chimaera (CODA)
B: Glutathione S-transferase class pi chimaera (CODA)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,5787
ポリマ－46,4772
非ポリマー1,1015
水8,107450
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4310 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area17790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.300, 79.300, 89.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Glutathione S-transferase class pi chimaera (CODA)


分子量: 23238.611 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE PROTEIN IS A RECOMBINANT GLUTATHIONE TRANSFERASE CREATED BY REPLACING THE LAST SEVEN RESIDUES in each subunit of human glutathione transferase P1-1 WITH RESIDUES 208-213 OF human glutathione transferase A1-1.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pse420 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): top 10
参照: UniProt: P09211, UniProt: P08263, グルタチオン-S-トランスフェラーゼ
#2: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸 / MES (緩衝剤)


分子量: 195.237 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 450 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.2 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: PEG 8000, calcium chloride, glutathione, (R,R)-1,4-dithiothreitol, 2-[N-morpholino]ethanesulphonic acid, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / PH range low: 6.5 / PH range high: 5.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
18.5 mg/mlprotein1drop
210 mMphosphate1droppH7.0
30.1 mMEDTA1drop
420-25 %(w/v)PEG80001reservoir
510 mMdithiothreitol1reservoir
6100 mMMES1reservoirpH5.5-6.5
71 mMGSH1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年3月15日
放射モノクロメーター: mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.86→15 Å / Num. all: 41681 / Num. obs: 41262 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 19.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.036 / Net I/σ(I): 37.3
反射 シェル解像度: 1.86→1.93 Å / Rmerge(I) obs: 0.211 / Mean I/σ(I) obs: 6.7 / % possible all: 96.4
反射
*PLUS
Num. measured all: 158396
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.4 % / Mean I/σ(I) obs: 6.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1.1精密化
CNS1.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 7gss

7gss


解像度: 1.86→14.96 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 1527567.54 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 4076 9.9 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.198 41209 98.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 57.7633 Å2 / ksol: 0.428405 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 24.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.87 Å20 Å20 Å2
2--5.54 Å20 Å2
3----4.67 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.23 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.17 Å0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.86→14.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3272 0 109 450 3831
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.73
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.141.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.672
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.932
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.732.5
LS精密化 シェル解像度: 1.86→1.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 607 9.1 %
Rwork0.26 6094 -
obs--97.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4GSH.PARGSH.TOP
X-RAY DIFFRACTION5MES.PARMES.TOP
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.15
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg20.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.73

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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