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- PDB-1aqx: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE IN COMPLEX WITH MEISENHEIMER COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1aqx
タイトルGLUTATHIONE S-TRANSFERASE IN COMPLEX WITH MEISENHEIMER COMPLEX
要素GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
キーワードtransferase/substrate / TRANSFERASE / GLUTATHIONE S-TRANSFERASE / CLASS PI / TRANSITION STATE / transferase-substrate complex
機能・相同性
機能・相同性情報


S-nitrosoglutathione binding / nitric oxide storage / negative regulation of smooth muscle cell chemotaxis / negative regulation of leukocyte proliferation / TRAF2-GSTP1 complex / dinitrosyl-iron complex binding / common myeloid progenitor cell proliferation / cellular response to cell-matrix adhesion / hepoxilin biosynthetic process / glutathione derivative biosynthetic process ...S-nitrosoglutathione binding / nitric oxide storage / negative regulation of smooth muscle cell chemotaxis / negative regulation of leukocyte proliferation / TRAF2-GSTP1 complex / dinitrosyl-iron complex binding / common myeloid progenitor cell proliferation / cellular response to cell-matrix adhesion / hepoxilin biosynthetic process / glutathione derivative biosynthetic process / response to L-ascorbic acid / linoleic acid metabolic process / Glutathione conjugation / negative regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / nitric oxide binding / JUN kinase binding / glutathione peroxidase activity / Paracetamol ADME / oligodendrocyte development / negative regulation of stress-activated MAPK cascade / negative regulation of JNK cascade / prostaglandin metabolic process / negative regulation of interleukin-1 beta production / cellular response to glucocorticoid stimulus / regulation of stress-activated MAPK cascade / Detoxification of Reactive Oxygen Species / negative regulation of acute inflammatory response / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / glutathione transferase / glutathione transferase activity / negative regulation of tumor necrosis factor production / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / animal organ regeneration / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / response to amino acid / toxic substance binding / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / negative regulation of fibroblast proliferation / negative regulation of MAPK cascade / positive regulation of superoxide anion generation / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / glutathione metabolic process / xenobiotic metabolic process / cellular response to epidermal growth factor stimulus / fatty acid binding / central nervous system development / response to reactive oxygen species / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cellular response to insulin stimulus / response to estradiol / cellular response to lipopolysaccharide / vesicle / response to ethanol / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, Pi class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. ...Glutathione S-transferase, Pi class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-GTD / Glutathione S-transferase P
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Prade, L. / Huber, R. / Manoharan, T.H. / Fahl, W.E. / Reuter, W.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1997
タイトル: Structures of class pi glutathione S-transferase from human placenta in complex with substrate, transition-state analogue and inhibitor.
著者: Prade, L. / Huber, R. / Manoharan, T.H. / Fahl, W.E. / Reuter, W.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992
タイトル: Three-Dimensional Structure of Class Pi Glutathione S-Transferase from Human Placenta in Complex with S-Hexylglutathione at 2.8 A Resolution
著者: Reinemer, P. / Dirr, H.W. / Ladenstein, R. / Huber, R. / Lo Bello, M. / Federici, G. / Parker, M.W.
履歴
登録1997年8月3日処理サイト: BNL
改定 1.01998年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年7月27日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / software / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
B: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
C: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
D: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,84912
ポリマ－92,9864
非ポリマー2,8638
水9,908550
1
A: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
B: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,9246
ポリマ－46,4932
非ポリマー1,4314
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4460 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area17710 Å2
手法PISA
2
C: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
D: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,9246
ポリマ－46,4932
非ポリマー1,4314
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4470 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area17530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.590, 72.570, 69.340
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.11, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.99184, -0.081933, -0.097675), (-0.078451, 0.996156, -0.03898), (0.100493, -0.030999, -0.994455)7.14246, 1.17497, 29.57692
2given(-0.997447, 0.051578, 0.049391), (0.051062, 0.998627, -0.011651), (-0.049924, -0.009099, -0.998712)92.78086, -1.82226, 102.38508

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要素

#1: タンパク質
GLUTATHIONE S-TRANSFERASE / GST


分子量: 23246.570 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: CYTOSOL / 遺伝子: GTP_HUMAN / 器官: PLACENTA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P09211, glutathione transferase
#2: 化合物
ChemComp-GTD / 1-(S-GLUTATHIONYL)-2,4,6-TRINITROCYCLOHEXA-2,5-DIENE / (S)-2-AMINO-5-((R)-1-(CARBOXYMETHYLAMINO)-1-OXO-3-(2,4,6-TRINITROCYCLOHEXA-2,5-DIENYLTHIO)PROPAN-2-YLAMINO)-5-OXOPENTANOIC ACID


分子量: 520.428 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H20N6O12S
#3: 化合物
ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 550 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.5
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 %PEG80001drop
233 mMMES-NaOH1drop
367 mM1dropNaAc
413 mg/mlprotein1drop
530 %PEG80001reservoir
6100 mMMES-NaOH1reservoir
7200 mM1reservoirNaAc

-
データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年9月10日
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.03→30.269 Å / Num. obs: 100891 / % possible obs: 90.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.067
反射 シェル解像度: 2.03→2.08 Å / Rmerge(I) obs: 0.195
反射
*PLUS
Num. obs: 52986 / Num. measured all: 100891

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.5精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
ROTAVATAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→7 Å / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.283 -5 %RANDOM
Rwork0.2015 ---
obs0.2015 52602 90 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6524 0 188 550 7262
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.579
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.82
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.857
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.51.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it22
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it22
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.52.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.09 Å / Total num. of bins used: 8 /
Rfactor反射数%反射
Rfree0.45 -5 %
Rwork0.311 1087 -
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.5 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.827
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.857
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.45

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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