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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1knf | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of 2,3-dihydroxybiphenyl 1,2-dioxygenase Complexed with 3-methyl Catechol under Anaerobic Condition | ||||||
要素 | 2,3-DIHYDROXYBIPHENYL 1,2-DIOXYGENASE | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / dioxygenase / 2 / 3-dihydroxybiphenyl / 3-methyl catechol | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 ビフェニル-2,3-ジオール-1,2-ジオキシゲナーゼ / biphenyl-2,3-diol 1,2-dioxygenase activity / : / xenobiotic catabolic process / ferrous iron binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Burkholderia xenovorans (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å | ||||||
データ登録者 | Han, S. / Bolin, J.T. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1998 タイトル: Molecular basis for the stabilization and inhibition of 2, 3-dihydroxybiphenyl 1,2-dioxygenase by t-butanol. 著者: Vaillancourt, F.H. / Han, S. / Fortin, P.D. / Bolin, J.T. / Eltis, L.D. #1: ジャーナル: Science / 年: 1995 タイトル: Crystal Structure of the Biphenyl-cleaving Extradiol Dioxygenase from a PCB-degrading Pseudomonad. 著者: Han, S. / Eltis, L.D. / Timmis, K.N. / Muchmore, S.W. / Bolin, J.T. #2: ジャーナル: Handbook of Metalloproteins / 年: 2001 タイトル: 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-dioxygenase. 著者: Bolin, J.T. / Eltis, L.D. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1knf.cif.gz | 74.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1knf.ent.gz | 53.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1knf.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kn/1knf ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kn/1knf | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
| x 8||||||||
単位格子 |
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詳細 | The biological assembly is homo-octamer generated by crystallographic symmetry |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 32377.598 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Burkholderia xenovorans (バクテリア) 株: LB400 解説: HYPEREXPRESSED IN THE PARENT STRAIN (This organism has been reclassified. Prior publications may refer to this source as Pseudomonas sp. strain LB400.) 遺伝子: BPHC / プラスミド: PLEBD4 / 発現宿主: Burkholderia cepacia (バクテリア) 参照: UniProt: P47228, ビフェニル-2,3-ジオール-1,2-ジオキシゲナーゼ | ||||||
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#2: 化合物 | #3: 化合物 | ChemComp-MBD / | #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 62 % |
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結晶化 | 温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: PEG4000, t-butanol, 3-methyl catechol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 278K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 298 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年11月30日 / 詳細: mirrors |
放射 | モノクロメーター: YALE MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→40 Å / Num. all: 32641 / Num. obs: 32641 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.9 % / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 44.8 |
反射 シェル | 解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 3.8 % / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / Num. unique all: 2397 / Rsym value: 0.27 / % possible all: 73.1 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1HAN 解像度: 1.9→7 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber 詳細: ALL FE-PROTEIN BOND DISTANCES WERE HARMONICALLY RESTRAINED TO AN EQUILIBRIUM DISTANCE OF 2.2 ANGSTROMS USING A WEAK FORCE CONSTANT OF 10 KCAL/(MOLE X ANGSTROM-SQUARED). BOND LENGTH, BOND ...詳細: ALL FE-PROTEIN BOND DISTANCES WERE HARMONICALLY RESTRAINED TO AN EQUILIBRIUM DISTANCE OF 2.2 ANGSTROMS USING A WEAK FORCE CONSTANT OF 10 KCAL/(MOLE X ANGSTROM-SQUARED). BOND LENGTH, BOND ANGLE, AND PLANARITY RESTRAINTS SIMILAR TO THOSE USED FOR AROMATIC SIDE CHAINS WERE APPLIED TO HET GROUP CAQ (CATECHOL). FE-CAQ AND FE-WATER BOND DISTANCES WERE NOT RESTRAINED. THE REFINED MODEL INCLUDES TWO MUTALLY EXCLUSIVE STRUCTURES IN THE VICINITY OF THE ACTIVE SITE. STRUCTURE ONE (labeled with alternate conformation marker A) INCLUDES A SUBSTRATE 3-METHYL-CATECHOL (MBD 301) AND WATERS 9001 and 9002 AT 50% OCCUPANCY. ATOMS OA1 AND OA2 OF MBD 301 AND WATER 9001 ARE COORDINATED TO FE2 500. STRUCTURE TWO (labeled with alternate conformation marker B) INCLUDES ONE MOLECULE OF T-BUTANOL (TBU 600) AND WATERS 3001, 3012, AND 4014 AT 50% OCCUPANCY, AND IS EQUIVALENT TO THE SUBSTRATE-FREE STRUCTURE WHERE WATERS 3001 AND 3012 ARE COORDINATED TO FE2 500.
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原子変位パラメータ | Biso mean: 24.3 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→7 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.9→1.93 Å
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