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- PDB-1j9a: OLIGORIBONUCLEASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1j9a
タイトルOLIGORIBONUCLEASE
要素OLIGORIBONUCLEASEOligonucleotidase
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / RIBONUCLEASE (リボヌクレアーゼ) / EXORIBONUCLEASE / OLIGORIBONUCLEASE / HAEMOPHILUS INFLUENZAE (インフルエンザ菌) / Structure 2 Function Project / S2F / Structural Genomics (構造ゲノミクス)
機能・相同性
機能・相同性情報


3'-5'-RNA exonuclease activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / nucleic acid binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Oligoribonuclease / エキソヌクレアーゼ / Exonuclease, RNase T/DNA polymerase III / EXOIII / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Bonander, N. / Tordova, M. / Ladner, J.E. / Eisenstein, E. / Gilliland, G.L. / Structure 2 Function Project (S2F)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The Crystal Structure of Haemophilus Influenzae HI1715, an Oligoribonuclease
著者: Bonander, N. / Tordova, M. / Ladner, J.E. / Eisenstein, E. / Gilliland, G.L.
履歴
登録2001年5月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: OLIGORIBONUCLEASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,8833
ポリマ－21,6911
非ポリマー1922
水2,504139
1
A: OLIGORIBONUCLEASE
ヘテロ分子

A: OLIGORIBONUCLEASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,7676
ポリマ－43,3822
非ポリマー3844
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/41
Buried area4080 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area16640 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)55.110, 55.110, 144.430
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number91
Space group name H-MP4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1135-

HOH

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要素

#1: タンパク質 OLIGORIBONUCLEASE / Oligonucleotidase / EXORIBONUCLEASE


分子量: 21691.137 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: GENE HI1715
由来: (天然) Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
参照: UniProt: P45340, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 139 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.2 %
結晶化pH: 7.3
詳細: Protein solution: 15 mg/mL protein in 0.01 M HEPES, 0.15 M sodium chloride, 0.005 M DTT, 0.005 M EDTA with pH 7.1-8.0. Reservoir: 2.3 M ammonium sulfate at pH 7.1-7.5. Hanging drop vapor ...詳細: Protein solution: 15 mg/mL protein in 0.01 M HEPES, 0.15 M sodium chloride, 0.005 M DTT, 0.005 M EDTA with pH 7.1-8.0. Reservoir: 2.3 M ammonium sulfate at pH 7.1-7.5. Hanging drop vapor diffusion method. Drops were formed by combining 4 microliters reservoir solution with 4 microliters protein solution. Room temperature., pH 7.3

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データ収集

回折平均測定温度: 115 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 0.9794, 0.9796, 0.9641, 0.9832
検出器タイプ: BRUKER / 検出器: CCD / 日付: 2000年2月27日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97941
20.97961
30.96411
40.98321
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. obs: 14507 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.15 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SHELXモデル構築
SHELXL-97精密化
HKL-2000データ削減
SHELX位相決定
精密化解像度: 2.5→20 Å / Num. parameters: 6637 / Num. restraintsaints: 6233 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: ANISOTROPIC SCALING APPLIED BY THE METHOD OF PARKIN, MOEZZI & HOPE, J.APPL.CRYST.28(1995)53-56
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2986 715 5 %RANDOM
all0.1915 13792 --
obs0.1851 -100 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-228
Refine analyzeNum. disordered residues: 0 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 1655.5
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1507 0 10 139 1656
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.026
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0297
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.03
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.038
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.009
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.123
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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