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- PDB-1ijh: CHOLESTEROL OXIDASE FROM STREPTOMYCES ASN485LEU MUTANT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ijh
タイトルCHOLESTEROL OXIDASE FROM STREPTOMYCES ASN485LEU MUTANT
要素CHOLESTEROL OXIDASEコレステロールオキシダーゼ
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / FLAVOENZYME (フラボタンパク質) / STEROID METABOLISM (ステロイド)
機能・相同性
機能・相同性情報


コレステロールオキシダーゼ / cholesterol oxidase activity / steroid Delta-isomerase / steroid delta-isomerase activity / cholesterol catabolic process / flavin adenine dinucleotide binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Cholesterol Oxidase; domain 2 / Cholesterol Oxidase; domain 2 / GMC oxidoreductases signature 1. / Glucose-methanol-choline oxidoreductase, N-terminal / GMC oxidoreductase / Glucose-methanol-choline oxidoreductase, C-terminal / GMC oxidoreductase / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / FAD/NAD(P)-binding domain ...Cholesterol Oxidase; domain 2 / Cholesterol Oxidase; domain 2 / GMC oxidoreductases signature 1. / Glucose-methanol-choline oxidoreductase, N-terminal / GMC oxidoreductase / Glucose-methanol-choline oxidoreductase, C-terminal / GMC oxidoreductase / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
フラビンアデニンジヌクレオチド / コレステロールオキシダーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces sp. (バクテリア)
手法X線回折 / その他 / 解像度: 1.53 Å
データ登録者Vrielink, A. / Lario, P.I.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: The presence of a hydrogen bond between asparagine 485 and the pi system of FAD modulates the redox potential in the reaction catalyzed by cholesterol oxidase.
著者: Yin, Y. / Sampson, N.S. / Vrielink, A. / Lario, P.I.
履歴
登録2001年4月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年12月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CHOLESTEROL OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,7542
ポリマ－54,9691
非ポリマー7861
水10,935607
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)51.261, 72.881, 63.034
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.11, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 CHOLESTEROL OXIDASE / コレステロールオキシダーゼ


分子量: 54968.730 Da / 分子数: 1 / 変異: N485L / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: FAD COFACTOR NON-COVALENTLY BOUND TO THE ENZYME / 由来: (組換発現) Streptomyces sp. (バクテリア) / 遺伝子: choA / プラスミド: pCO237 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)plysS
参照: UniProt: P12676, コレステロールオキシダーゼ
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / フラビンアデニンジヌクレオチド


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 607 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.5 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.2
詳細: PEG 8000, SODIUM CACODYLATE, MNSO4, pH 5.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K
結晶化
*PLUS
温度: 17 ℃ / pH: 7 / 詳細: Yue, K., (1999) Biochemistry, 38, 4277.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
18.5 mg/mlprotein1drop
210 mMHEPES1drop
310-12 %(w/v)PEG80001reservoir
4100 mMsodium cacodylate1reservoir
575 mM1reservoirMnSO4

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データ収集

回折平均測定温度: 86 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年9月9日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.52→25 Å / Num. obs: 63695 / % possible obs: 92.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 21.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Net I/σ(I): 25.5
反射 シェル解像度: 1.52→1.58 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.265 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / Num. unique all: 5048 / % possible all: 73.8
反射
*PLUS
最低解像度: 25 Å

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXモデル構築
SHELXL-97精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: その他
開始モデル: 1B4V

1b4v


解像度: 1.53→25 Å / Num. parameters: 18258 / Num. restraintsaints: 16261 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: The following are residues that were not located in the experiment: ASP A 6, ASN A 7, GLY A 8, THR A 507, ALA A 508, SER A 509. Some very mobile side chains were modeled at either 50% or zero ...詳細: The following are residues that were not located in the experiment: ASP A 6, ASN A 7, GLY A 8, THR A 507, ALA A 508, SER A 509. Some very mobile side chains were modeled at either 50% or zero occupancy. The occupancy of absent side chain atoms was set to zero for the following: RES 396 ARG NE->end has zero occupancy. RES 436 GLN CG->end has zero occupancy. Partially occupied side chain atoms modeled at 50% for the following: RES 146 ARG atoms CZ, NH1,NH2; RES 163 LYS atoms CE,NZ; RES 273 LYS atoms CG,CD,CE,NZ; RES 278 LYS atoms CG,CD,CE,NZ; RES 279 GLU atoms CG,CD,OE1,OE2; RES 396 ARG atoms CG,CD (REST ZERO); RES 404 ASP atoms CG, OD1,OD2; RES 468 LYS atoms CG,CD,CE, NZ; Regarding the close contacts in remark 500: ARG 396 NH1 (zero occupancy); GLU 279 OE2 50% occupancy; ARG 202 NE very aniostropic B = 33; All of the flagged waters are modeled at 50% occupancy.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2127 63622 10 %RANDOM
Rwork0.1628 ---
all0.1655 68668 --
obs0.1655 63695 92.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-228
原子変位パラメータBiso mean: 16.8 Å2
Refine analyzeNum. disordered residues: 15 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 4450.5
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.53→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3900 0 53 607 4560
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.024
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0301
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.047
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.059
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.046
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 25 Å / Num. reflection obs: 57331 / σ(F): 0 / Num. reflection Rfree: 6632 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor all: 0.166 / Rfactor obs: 0.163
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: s_plane_restr / Dev ideal: 0.03

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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