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万見
- PDB-1iij: SOLUTION STRUCTURE OF THE NEU/ERBB-2 MEMBRANE SPANNING SEGMENT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1iij
タイトルSOLUTION STRUCTURE OF THE NEU/ERBB-2 MEMBRANE SPANNING SEGMENT
要素ERBB-2 RECEPTOR PROTEIN-TYROSINE KINASE
キーワードSIGNALING PROTEIN / alpha-helix-pi-bulge-alpha-helix
機能・相同性
機能・相同性情報


Signaling by ERBB2 / GRB7 events in ERBB2 signaling / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / GRB2 events in ERBB2 signaling / ERBB2 Regulates Cell Motility / PI3K events in ERBB2 signaling / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Downregulation of ERBB2 signaling / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse ...Signaling by ERBB2 / GRB7 events in ERBB2 signaling / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / GRB2 events in ERBB2 signaling / ERBB2 Regulates Cell Motility / PI3K events in ERBB2 signaling / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Downregulation of ERBB2 signaling / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / SHC1 events in ERBB2 signaling / PIP3 activates AKT signaling / negative regulation of immature T cell proliferation in thymus / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / ERBB3:ERBB2 complex / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / mammary gland involution / immature T cell proliferation in thymus / RNA polymerase I core binding / lateral loop / glial cell differentiation / semaphorin receptor complex / sympathetic nervous system development / peripheral nervous system development / regulation of microtubule-based process / ErbB-3 class receptor binding / motor neuron axon guidance / positive regulation of Ras protein signal transduction / RAF/MAP kinase cascade / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / tongue development / positive regulation of Rho protein signal transduction / ERBB2-EGFR signaling pathway / neuromuscular junction development / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / oligodendrocyte differentiation / regulation of cell differentiation / 微絨毛 / semaphorin-plexin signaling pathway / estrous cycle / positive regulation of protein targeting to membrane / positive regulation of cell adhesion / response to axon injury / coreceptor activity / Schwann cell development / skeletal muscle tissue development / cellular response to epidermal growth factor stimulus / 髄鞘 / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / 神経発生 / basal plasma membrane / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of translation / response to progesterone / liver development / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of epithelial cell proliferation / Hsp90 protein binding / neuromuscular junction / wound healing / receptor tyrosine kinase binding / 受容体型チロシンキナーゼ / neuron differentiation / cellular response to growth factor stimulus / ruffle membrane / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / transmembrane signaling receptor activity / presynaptic membrane / 髄鞘 / nervous system development / regulation of cell population proliferation / heart development / cytoplasmic vesicle / postsynaptic membrane / positive regulation of cell growth / basolateral plasma membrane / protein tyrosine kinase activity / positive regulation of MAPK cascade / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / エンドソーム / endosome membrane / intracellular signal transduction / response to xenobiotic stimulus / positive regulation of protein phosphorylation / apical plasma membrane / protein heterodimerization activity / リン酸化 / signaling receptor binding / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of cell population proliferation / protein-containing complex binding / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / シグナル伝達 / DNA binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
: / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain ...: / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
類似検索 - 構成要素
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Goetz, M. / Carlotti, C. / Bontems, F. / Dufourc, E.J.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Evidence for an alpha-helix --> pi-bulge helicity modulation for the neu/erbB-2 membrane-spanning segment. A 1H NMR and circular dichroism study.
著者: Goetz, M. / Carlotti, C. / Bontems, F. / Dufourc, E.J.
履歴
登録2001年4月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ERBB-2 RECEPTOR PROTEIN-TYROSINE KINASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,8951
ポリマ－3,8951
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)5 / 20structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド ERBB-2 RECEPTOR PROTEIN-TYROSINE KINASE


分子量: 3894.845 Da / 分子数: 1 / 断片: TRANSMEMBRANE DOMAIN, RESIDUES 650-684 / 由来タイプ: 合成
詳細: This peptide was chemically synthesized. This sequence occurs naturally in Rattus norvegicus (rat).
参照: UniProt: P06494, EC: 2.7.1.112

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111DQF-COSY
2212D NOESY
331HOHAHA

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試料調製

詳細内容: 1.5 mM neu-tm35 peptide / 溶媒系: deuterated TFE
試料状態イオン強度: 0 / 圧: ATMOSPHERIC atm / 温度: 300 K
結晶化
*PLUS
手法: その他 / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE4001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6002
Bruker AVANCEBrukerAVANCE5003

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解析

NMR software
名称バージョン分類
DYANA構造決定
DiscoverVer. 97.0構造決定
XwinNMRcollection
DiscoverVer. 97.0精密化
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: Structures based 385 NOE restraints, 111 dihedral angles
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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