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- PDB-1ibi: QUAIL CYSTEINE AND GLYCINE-RICH PROTEIN, NMR, 15 MINIMIZED MODEL ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ibi
タイトルQUAIL CYSTEINE AND GLYCINE-RICH PROTEIN, NMR, 15 MINIMIZED MODEL STRUCTURES
要素CYSTEINE-RICH PROTEIN 2
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / LIM DOMAIN CONTAINING PROTEINS / METAL-BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


細胞分化 / zinc ion binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Cysteine Rich Protein / Cysteine Rich Protein / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / リボン / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cysteine and glycine-rich protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Coturnix japonica (ウズラ)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Schuler, W. / Kloiber, K. / Matt, T. / Bister, K. / Konrat, R.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Application of cross-correlated NMR spin relaxation to the zinc-finger protein CRP2(LIM2): evidence for collective motions in LIM domains.
著者: Schuler, W. / Kloiber, K. / Matt, T. / Bister, K. / Konrat, R.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1998
タイトル: STRUCTURE OF CYSTEINE- AND GLYCINE-RICH PROTEIN CRP2
著者: Konrat, R. / Kraeutler, B. / Weiskirchen, R. / Bister, K.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1997
タイトル: Solution Structure of the Carboxyl-terminal LIM Domain from Quail Cystein-rich Protein CRP2
著者: Konrat, R. / Weiskirchen, R. / Kraeutler, B. / Bister, K.
履歴
登録2001年3月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CYSTEINE-RICH PROTEIN 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,2573
ポリマ－12,1261
非ポリマー1312
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)15 / 100structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 CYSTEINE-RICH PROTEIN 2 / CRP2


分子量: 12125.771 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL LIM DOMAIN, RESIDUES 82-194 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Coturnix japonica (ウズラ) / 遺伝子: CSRP2 / プラスミド: PET3D-QCRP2(LIM2) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: Q05158
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
11115N-HSQC
1213D HNCA
1313D HN(CA)CB
1413D HNCO
1513D CBCA(CO)NH
1613D (H)CCH-TOCSY
1713D CCH-TOCSY-NNH
1813D 13C-NOESY-HSQC (CA-centered)
1913D 13C-NOESY-HSQC (methyl-centered)
11023D 15N-NOESY-HSQC
NMR実験の詳細Text: Projection data related to the backbone dihedrals phi, psi from CaHa(i)-DD/C'(i)-CSA and CAHA(i)-DD/C'(i-1)-CSA relaxation and 15N(i)-1HN(i)-DD/13CO(i)-CSA and 1H(i)-15N(i)-13C'(i) DD-CSA cross ...Text: Projection data related to the backbone dihedrals phi, psi from CaHa(i)-DD/C'(i)-CSA and CAHA(i)-DD/C'(i-1)-CSA relaxation and 15N(i)-1HN(i)-DD/13CO(i)-CSA and 1H(i)-15N(i)-13C'(i) DD-CSA cross correlation experiments. Side-chain dihedral angles chi1 from 2D quantitative J-spectroscopy experiments giving access to 3J(CO,Cgamma) and 3J(N,Cgamma). Differential relaxation of multiple-quantum coherences Gamma(i,j)=R(DQ)-R(ZQ), i,j denote 15N,1HN or 13C',15N, respectively.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11-2mM qCRP2(LIM2) U-15N,13C; 20 mM potassium phosphate, 50mM KCl, 0.5mM dithiothreitol, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
21-2mM qCRP2(LIM2) U-15N; 20 mM potassium phosphate, 50mM KCl, 0.5mM dithiothreitol, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 20mM potassium phosphate; 50mM KCl / pH: 7.2 / 圧: ambient / 温度: 299 K
結晶化
*PLUS
手法: その他 / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Varian UNITYPLUS 500 / 製造業者: Varian / モデル: UNITYPLUS 500 / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VNMRv6.1 Rev.BVarian Associates, Inc.collection
NMRPipev1.8 Rev 2001.030.21.27Delaglio, F.解析
ANSIGv3.3Kraulis, P.データ解析
CNS1Brunger, A.構造決定
X-PLOR3.851Brunger, A.精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: This entry represents the C-terminal LIM domain of the quail cysteine rich protein CRP2(LIM2) consisting of 15 minimized final structures. Residues MET 82 - ALA 117 and ASN 175 - GLN 194 were ...詳細: This entry represents the C-terminal LIM domain of the quail cysteine rich protein CRP2(LIM2) consisting of 15 minimized final structures. Residues MET 82 - ALA 117 and ASN 175 - GLN 194 were not observed and there is no information regarding the conformation that these residues may adopt in solution. The only stretch of residues for which there is structural information is GLU 118 - LYS 174 so the simulations were restricted to the central part ALA 117 - ASN 175, containing the two zinc knuckles. In an initial stage zinc was covalently attached to a linearized template structure, then tetrahedral coordination was enforced by distance constraints. Finally the zinc ions were covalently attached to the coordinating residues using standard force field parameters. 653 inter- and intra-residue NOE restraints were defined as strong, medium, weak and very weak and applied during the final refinement as well as 28 torsion angle restraints and 15 hydrogen bond restraints. Omega dihedral angles were restrained to trans (E). Average rmsd from exp. distance restraints(angstroms) 0.01, average rmsd from idealized covalent geometry: bonds(angstroms): 0.01; angles(deg) 1.98;
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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