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- PDB-1gc6: CRYSTAL STRUCTURE OF THE RADIXIN FERM DOMAIN COMPLEXED WITH INOSI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gc6
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE RADIXIN FERM DOMAIN COMPLEXED WITH INOSITOL-(1,4,5)-TRIPHOSPHATE
要素RADIXIN
キーワードCELL ADHESION / CYTOSKELETON
機能・相同性
機能・相同性情報


stereocilium base / regulation of organelle assembly / establishment of protein localization to plasma membrane / microvillus assembly / positive regulation of early endosome to late endosome transport / regulation of Rap protein signal transduction / Recycling pathway of L1 / cell tip / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / positive regulation of protein localization to early endosome ...stereocilium base / regulation of organelle assembly / establishment of protein localization to plasma membrane / microvillus assembly / positive regulation of early endosome to late endosome transport / regulation of Rap protein signal transduction / Recycling pathway of L1 / cell tip / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / positive regulation of protein localization to early endosome / stereocilium / apical protein localization / barbed-end actin filament capping / cellular response to thyroid hormone stimulus / protein kinase A binding / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / cortical actin cytoskeleton / microvillus / cleavage furrow / ruffle / cell adhesion molecule binding / T-tubule / protein kinase A signaling / filopodium / adherens junction / establishment of protein localization / apical part of cell / lamellipodium / myelin sheath / actin binding / regulation of cell shape / midbody / protein domain specific binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Moesin tail domain superfamily / Ezrin/radixin/moesin / Ezrin/radixin/moesin, C-terminal / ERM family, FERM domain C-lobe / Ezrin/radixin/moesin family C terminal / Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Ezrin/radixin/moesin-like / Acyl-CoA Binding Protein ...Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Moesin tail domain superfamily / Ezrin/radixin/moesin / Ezrin/radixin/moesin, C-terminal / ERM family, FERM domain C-lobe / Ezrin/radixin/moesin family C terminal / Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Ezrin/radixin/moesin-like / Acyl-CoA Binding Protein / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Roll / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-MYO-INOSITOL-1,4,5-TRIPHOSPHATE / Radixin
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Hamada, K. / Shimizu, T. / Matsui, T. / Tsukita, S. / Tsukita, S. / Hakoshima, T.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 2000
タイトル: Structural basis of the membrane-targeting and unmasking mechanisms of the radixin FERM domain.
著者: Hamada, K. / Shimizu, T. / Matsui, T. / Tsukita, S. / Hakoshima, T.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Crystallographic characterization of the membrane-binding domain of radixin
著者: Hamada, K. / Shimizu, T. / Matsui, T. / Tsukita, S. / Tsukita, S. / Hakoshima, T.
履歴
登録2000年7月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02000年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RADIXIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6992
ポリマ－35,2791
非ポリマー4201
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)96.800, 96.800, 132.750
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 RADIXIN


分子量: 35278.723 Da / 分子数: 1 / 断片: FERM DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: PGEX4T-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P26043
#2: 化合物 ChemComp-I3P / D-MYO-INOSITOL-1,4,5-TRIPHOSPHATE / イノシト-ル1,4,5-トリスりん酸


分子量: 420.096 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15O15P3

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.08 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: PEG 6000, MES, INOSITOL-(1,4,5)-TRIPHOSPHATE, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
250 mMMES-Na1reservoir
32 %PEG60001reservoir
4150 mM1reservoirNaCl
50.5 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 288 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-C / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年3月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→30 Å / Num. all: 88728 / Num. obs: 14511 / % possible obs: 99.5 % / Biso Wilson estimate: 63.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 17.9
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / Rmerge(I) obs: 0.485 / % possible all: 98.8
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.8 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.9→30 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: protein.para
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.283 724 RANDOM
Rwork0.229 --
all-14582 -
obs-14481 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2482 0 24 0 2506
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.478
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.205

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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