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万見
- PDB-1fup: FUMARASE WITH BOUND PYROMELLITIC ACID -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fup
タイトルFUMARASE WITH BOUND PYROMELLITIC ACID
要素FUMARASE C
キーワードLYASE (リアーゼ) / TRICARBOXYLIC ACID CYCLE (クエン酸回路)
機能・相同性
機能・相同性情報


tricarboxylic acid cycle heteromeric enzyme complex / fumarate hydratase activity / フマル酸ヒドラターゼ / fumarate metabolic process / malate metabolic process / クエン酸回路 / response to oxidative stress / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Fumarate hydratase, class II / Fumarase C, C-terminal / Fumarase C C-terminus / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / リアーゼ / Ribonucleotide Reductase Protein R1; domain 1 ...Fumarate hydratase, class II / Fumarase C, C-terminal / Fumarase C C-terminus / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / リアーゼ / Ribonucleotide Reductase Protein R1; domain 1 / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 / Fumarase/histidase, N-terminal / L-Aspartase-like / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
D-MALATE / PYROMELLITIC ACID / Fumarate hydratase class II
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Weaver, T. / Banaszak, L.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996
タイトル: Crystallographic studies of the catalytic and a second site in fumarase C from Escherichia coli.
著者: Weaver, T. / Banaszak, L.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1995
タイトル: The Multisubunit Active Site of Fumarase C from Escherichia Coli
著者: Weaver, T.M. / Levitt, D.G. / Donnelly, M.I. / Stevens, P.P. / Banaszak, L.J.
履歴
登録1996年8月29日処理サイト: BNL
改定 1.01997年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FUMARASE C
B: FUMARASE C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,2556
ポリマ－102,4792
非ポリマー7764
水6,251347
1
A: FUMARASE C
B: FUMARASE C
ヘテロ分子

A: FUMARASE C
B: FUMARASE C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)206,51112
ポリマ－204,9584
非ポリマー1,5538
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_756-x+2,y,-z+3/21
Buried area30880 Å2
ΔGint-189 kcal/mol
Surface area54190 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)104.000, 219.900, 86.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細TWO SUBUNITS OF FUMARASE C ARE PRESENT IN THE ASU. THE MOLECULE IS A TETRAMER AND TRANSFORMATION MATRIX/VECTOR FOR GENERATING THE OTHER 2 SUBUNITS IS GIVEN. IN ONE SUBUNIT RESIDUES 317 - 320 ARE MISSING DUE TO A BREAK IN THE ELECTRON DENSITY. ALTHOUGH THIS IS A RECOMBINANT PROTEIN WITH A FIVE HISTIDINE ARM ON THE C-TERMINAL, NO ELECTRON DENSITY WAS SEEN TO ACCOUNT FOR THESE RESIDUES. THE CRYSTALLINE PROTEIN INCLUDES COORDINATES FOR A MALATE AND PYROMELLITIC ACID OBSERVED IN THE ELECTRON DENSITY AND DESCRIBED FULLY IN THE BIOCHEMISTRY REFERENCE.

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要素

#1: タンパク質 FUMARASE C / FUMC


分子量: 51239.492 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PEFC001 / 遺伝子 (発現宿主): FUMARASE C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05042, フマル酸ヒドラターゼ
#2: 化合物 ChemComp-MLT / D-MALATE / (2R)-2-HYDROXYBUTANEDIOIC ACID / 2-HYDROXY-SUCCINIC ACID / D-りんご酸 / リンゴ酸


分子量: 134.087 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O5
#3: 化合物 ChemComp-PMA / PYROMELLITIC ACID / 1,2,4,5-ベンゼンテトラカルボン酸


分子量: 254.150 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H6O8
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 347 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細RESIDUES IN AND AROUND THR 96, HIS 129, SER 139, HIS 188, THR 230, LYS 324, AND LEU 358 ARE ALL ...RESIDUES IN AND AROUND THR 96, HIS 129, SER 139, HIS 188, THR 230, LYS 324, AND LEU 358 ARE ALL INVOLVED IN CONTACTS DIRECTLY OR INDIRECTLY WITH EITHER LIGAND AT EITHER THE ACTIVE SITE OR B-SITE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化
*PLUS
pH: 6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
1300 mMcitrate1reservoir
214 %PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 294 K
放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1995
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / Num. obs: 44413 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 6.34 % / Rmerge(I) obs: 0.0732

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
XENGENデータ削減
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.3→8 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.234 -
Rwork0.185 -
obs0.185 64254
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6904 0 54 347 7305
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.253
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d21.02
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.257
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg21.02
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.257

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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