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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1fc0 | ||||||
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タイトル | HUMAN LIVER GLYCOGEN PHOSPHORYLASE COMPLEXED WITH N-ACETYL-BETA-D-GLUCOPYRANOSYLAMINE | ||||||
要素 | GLYCOGEN PHOSPHORYLASE, LIVER FORM | ||||||
キーワード | TRANSFERASE / phosphorylated protein / allosteric / glucose analog / inhibitor | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 vitamin binding / purine nucleobase binding / 5-phosphoribose 1-diphosphate biosynthetic process / D-glucose binding / glycogen phosphorylase / glycogen phosphorylase activity / linear malto-oligosaccharide phosphorylase activity / SHG alpha-glucan phosphorylase activity / glycogen catabolic process / bile acid binding ...vitamin binding / purine nucleobase binding / 5-phosphoribose 1-diphosphate biosynthetic process / D-glucose binding / glycogen phosphorylase / glycogen phosphorylase activity / linear malto-oligosaccharide phosphorylase activity / SHG alpha-glucan phosphorylase activity / glycogen catabolic process / bile acid binding / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / glycogen metabolic process / AMP binding / necroptotic process / response to bacterium / glucose homeostasis / pyridoxal phosphate binding / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å | ||||||
データ登録者 | Rath, V.L. / Ammirati, M. / LeMotte, P.K. / Fennell, K.F. / Mansour, M.M. / Danley, D.E. / Hynes, T.R. / Schulte, G.K. / Wasilko, D.J. / Pandit, J. | ||||||
引用 | ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2000 タイトル: Activation of human liver glycogen phosphorylase by alteration of the secondary structure and packing of the catalytic core. 著者: Rath, V.L. / Ammirati, M. / LeMotte, P.K. / Fennell, K.F. / Mansour, M.N. / Danley, D.E. / Hynes, T.R. / Schulte, G.K. / Wasilko, D.J. / Pandit, J. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1fc0.cif.gz | 333.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1fc0.ent.gz | 267.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1fc0.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1fc0_validation.pdf.gz | 493.5 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1fc0_full_validation.pdf.gz | 533.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1fc0_validation.xml.gz | 59 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1fc0_validation.cif.gz | 80.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fc/1fc0 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fc/1fc0 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | The biological assembly is a dimer related by a two fold NCS axis. Monomer 1 consists of residues A23-A831, monomer 2 consists of residues A1023-A1831. |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 97145.266 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: LIVER / プラスミド: PBLUEBAC III / 細胞株 (発現宿主): SF9 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: P06737, glycogen phosphorylase #2: 糖 | #3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.96 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 詳細: NaMES, MPD, N-acetyl-beta-D-glycopyranosylamine, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 17K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 6.8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.54 |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年2月16日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.54 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.4→30 Å / Num. all: 82210 / Num. obs: 81720 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -2 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 26.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Net I/σ(I): 22.5 |
反射 シェル | 解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.174 / % possible all: 97.8 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 97.8 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1FA9 解像度: 2.4→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 549432.89 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46.63 Å2 / ksol: 0.36 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 35.2 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.4→30 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS | NCS model details: CONSTR | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | 解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Total num. of bins used: 6
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Xplor file |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor Rfree: 0.283 / % reflection Rfree: 10.1 % / Rfactor Rwork: 0.268 |