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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1ebl | ||||||
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タイトル | THE 1.8 A CRYSTAL STRUCTURE AND ACTIVE SITE ARCHITECTURE OF BETA-KETOACYL-[ACYL CARRIER PROTEIN] SYNTHASE III (FABH) FROM ESCHERICHIA COLI | ||||||
要素 | BETA-KETOACYL-ACP SYNTHASE III | ||||||
キーワード | TRANSFERASE / ACYLTRANSFERASE / CONDENSING ENZYME / FATTY ACID SYNTHESIS / LIPID METABOLISM / ALPHA-BETA PROTEIN / FIVE-LAYERED FOLD / COENZYME A BINDING PROTEIN / HELIX DIPOLE / MALONYL COA DECARBOXYLATING ENZYME | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 beta-ketoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase III / beta-ketoacyl-acyl-carrier-protein synthase III activity / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity / fatty acid metabolic process / fatty acid biosynthetic process / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.8 Å | ||||||
データ登録者 | Davies, C. / Heath, R.J. / White, S.W. / Rock, C.O. | ||||||
引用 | ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 2000 タイトル: The 1.8 A crystal structure and active-site architecture of beta-ketoacyl-acyl carrier protein synthase III (FabH) from escherichia coli. 著者: Davies, C. / Heath, R.J. / White, S.W. / Rock, C.O. #1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1992 タイトル: Isolation and characterization of the beta-ketoacyl-acyl carrier protein synthase III gene (fabH) from Escherichia coli K-12 著者: Tsay, J.T. / Oh, W. / Larson, T.J. / Jackowski, S. / Rock, C.O. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1ebl.cif.gz | 144.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1ebl.ent.gz | 119.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1ebl.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1ebl_validation.pdf.gz | 506.3 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1ebl_full_validation.pdf.gz | 528 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1ebl_validation.xml.gz | 18.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1ebl_validation.cif.gz | 30 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/eb/1ebl ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/eb/1ebl | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper: (Code: given Matrix: (-0.33103, -0.40231, -0.85256), ベクター: 詳細 | The biological assembly is a dimer constructed from chain A and chain B as represented in the crystal asymmetric unit. | |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 33923.129 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PET-15B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P0A6R0, beta-ketoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase I #2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.42 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: 1.8-2.0 M ammonium sulphate, 2% PEG 400, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶 | *PLUS 溶媒含有率: 50.5 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 7.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F2 / 波長: 1 |
検出器 | タイプ: OTHER / 検出器: CCD / 日付: 1999年1月21日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.8→31.6 Å / Num. all: 230489 / Num. obs: 61752 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.73 % / Biso Wilson estimate: 17.17 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 20.52 |
反射 シェル | 解像度: 1.8→1.89 Å / 冗長度: 2.88 % / Rmerge(I) obs: 0.14 / Num. unique all: 8193 / % possible all: 89.8 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 230489 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 89.8 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 1.8→20 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber 詳細: Restrained refinement with maximum likelihood residual, Minimization by sparse matrix
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→20 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: REFMAC / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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